| 摘要 | 第1-7页 |
| ABSTRACT | 第7-11页 |
| 第一篇 酵母ω-酰胺酶Nit2的酶学机制研究 | 第11-61页 |
| 第1章 Nit家族蛋白的发现和功能探索 | 第11-19页 |
| ·Nit蛋白家族 | 第11页 |
| ·Nit蛋白的生化功能分析 | 第11-14页 |
| ·Nit蛋白的生理功能 | 第14-16页 |
| ·Nit蛋白的基于结构的功能探索 | 第16-19页 |
| 第2章 实验结果与讨论 | 第19-52页 |
| ·酵母Nit2蛋白样品的准备和蛋白晶体制备 | 第19-20页 |
| ·衍射数据收集和指标化等数据处理 | 第20-22页 |
| ·结构解析和模型修正 | 第22-24页 |
| ·晶体结构模型的质量分析 | 第24-33页 |
| ·拓扑结构分析 | 第33页 |
| ·酵母Nit2的晶体结构 | 第33-36页 |
| ·酵母Nit2与同源蛋白质的结构比较 | 第36-37页 |
| ·酵母Nit2的催化活性中心 | 第37-41页 |
| ·二聚体作用界面对活性中心的影响 | 第41-43页 |
| ·ω-酰胺酶活性分析 | 第43-44页 |
| ·Nit蛋白在底物识别模式上的异同 | 第44-47页 |
| ·酵母Nit2自然底物的初步探索 | 第47-50页 |
| ·远期展望 | 第50-52页 |
| 本篇小结 | 第52-53页 |
| 第3章 实验材料设备与方法 | 第53-56页 |
| ·本研究中相关表达质粒的构建 | 第53-54页 |
| ·本研究中相关蛋白的表达和纯化 | 第54页 |
| ·α-酮戊二酸单酰胺的制备 | 第54-55页 |
| ·酶活性的实验测定 | 第55-56页 |
| 参考文献 | 第56-61页 |
| 第二篇 酵母组蛋白伴侣Hif1的结构与功能探究 | 第61-111页 |
| 第1章 组蛋白乙酰化修饰与染色质装配 | 第61-73页 |
| ·染色质的状态 | 第61-63页 |
| ·组蛋白乙酰化酶 | 第63-65页 |
| ·HAT-B复合体参与端粒沉默和染色质重装配 | 第65-68页 |
| ·Hif1的功能研究进展 | 第68-73页 |
| 第2章 实验结果与讨论 | 第73-95页 |
| ·蛋白质样品准备和晶体制备 | 第73-75页 |
| ·衍射数据收集和处理 | 第75-77页 |
| ·结构解析和模型修正 | 第77-80页 |
| ·Hif1晶体结构模型质量分析 | 第80-83页 |
| ·Hif1的拓扑结构 | 第83-85页 |
| ·Hif1晶体结构的三维特征 | 第85-88页 |
| ·Hif1的结构比对 | 第88页 |
| ·Hif1与组蛋白的结合分析 | 第88-92页 |
| ·Hif1与组蛋白结合的模型推测 | 第92页 |
| ·Hif1研究框架与展望 | 第92-95页 |
| 本篇小结 | 第95-97页 |
| 第3章 实验材料、设备与方法 | 第97-100页 |
| ·酿酒酵母Hif1及其相关改造蛋白的重组表达质粒的构建 | 第97-98页 |
| ·重组蛋白的表达 | 第98-99页 |
| ·GST-pulldown实验 | 第99页 |
| ·重组酵母组蛋白复合物的制备 | 第99-100页 |
| 参考文献 | 第100-111页 |
| 致谢 | 第111-113页 |
| 在读期间(待)发表的学术论文和取得的其他科研成果 | 第113页 |