| 摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-8页 |
| 英文缩略词表 | 第12-13页 |
| 1 引言 | 第13-17页 |
| 2 材料与方法 | 第17-31页 |
| 2.1 材料 | 第17-20页 |
| 2.1.1 菌种与载体 | 第17页 |
| 2.1.2 实验仪器 | 第17-18页 |
| 2.1.3 主要试剂 | 第18页 |
| 2.1.4 试剂配制 | 第18-20页 |
| 2.2 实验方法 | 第20-31页 |
| 2.2.1 分子对接 | 第20-21页 |
| 2.2.2 β2AR基因的扩增与鉴定 | 第21-24页 |
| 2.2.3 β2AR基因在大肠杆菌中的表达 | 第24-25页 |
| 2.2.4 HSP27基因的扩增与鉴定 | 第25-26页 |
| 2.2.5 HSP27基因在大肠杆菌中的表达 | 第26-27页 |
| 2.2.6 SDS-PAGE电泳检测蛋白表达 | 第27-28页 |
| 2.2.7 蛋白纯化过程 | 第28-29页 |
| 2.2.8 HSP27和β2AR蛋白与β受体激动剂结合力验证 | 第29页 |
| 2.2.9 HSP27应用于β受体激动剂快速检测的初步探索 | 第29-31页 |
| 3 结果 | 第31-42页 |
| 3.1 分子对接结果 | 第31-33页 |
| 3.2 β2AR基因的扩增与鉴定结果 | 第33页 |
| 3.3 重组质粒构建及鉴定结果 | 第33-34页 |
| 3.4 β2AR蛋白的表达结果 | 第34-35页 |
| 3.5 β2AR蛋白的纯化结果 | 第35页 |
| 3.6 纯化蛋白活性鉴定结果 | 第35-36页 |
| 3.7 HSP27表达及纯化结果 | 第36-39页 |
| 3.7.1 HSP27基因PCR扩增结果 | 第36页 |
| 3.7.2 双酶切鉴定结果 | 第36-37页 |
| 3.7.3 PCR鉴定结果 | 第37-38页 |
| 3.7.4 HSP27蛋白表达结果 | 第38页 |
| 3.7.5 SDS-PAGE凝胶电泳结果 | 第38-39页 |
| 3.8 HSP27与β受体激动剂的结合能力验证 | 第39页 |
| 3.9 HSP27在β受体激动剂多残留检测中的应用 | 第39-42页 |
| 3.9.1 标准曲线建立 | 第39-40页 |
| 3.9.2 交叉反应率 | 第40页 |
| 3.9.3 检出限(LOD)测定 | 第40-41页 |
| 3.9.4 添加回收率和变异系数测定 | 第41-42页 |
| 4 讨论 | 第42-46页 |
| 5 结论 | 第46-47页 |
| 参考文献 | 第47-52页 |
| 综述 | 第52-63页 |
| 参考文献 | 第59-63页 |
| 个人简历、在学期间发表的学术论文与研究成果 | 第63-64页 |
| 致谢 | 第64页 |
