| 中文摘要 | 第4-6页 |
| 英文摘要 | 第6-7页 |
| 第1章 绪论 | 第12-26页 |
| 1.1 糖苷水解酶 | 第12-18页 |
| 1.1.1 糖苷水解酶的分类方式 | 第12页 |
| 1.1.2 糖苷水解酶的催化机制 | 第12-13页 |
| 1.1.3 糖苷水解酶的来源 | 第13-14页 |
| 1.1.4 糖苷水解酶家族简介 | 第14-18页 |
| 1.2 β-葡糖苷酶研究进展 | 第18-21页 |
| 1.2.1 分类 | 第18页 |
| 1.2.2 理化性质 | 第18-20页 |
| 1.2.3 应用 | 第20-21页 |
| 1.3 β-木糖苷酶研究进展 | 第21-24页 |
| 1.3.1 分类 | 第22页 |
| 1.3.2 理化性质 | 第22-23页 |
| 1.3.3 应用 | 第23-24页 |
| 1.4 立题依据及研究内容 | 第24-26页 |
| 第2章 cbbgl1a的表达及性质研究 | 第26-56页 |
| 2.1 实验材料 | 第26-28页 |
| 2.1.1 实验菌株与质粒 | 第26页 |
| 2.1.2 缓冲液 | 第26-27页 |
| 2.1.3 实验试剂 | 第27-28页 |
| 2.1.4 实验设备 | 第28页 |
| 2.2 实验方法 | 第28-35页 |
| 2.2.1 Cellulomonasbogoriensis基因组的分析 | 第28页 |
| 2.2.2 序列分析 | 第28-29页 |
| 2.2.3 重组质粒的构建和筛选 | 第29-30页 |
| 2.2.4 重组蛋白的表达 | 第30-31页 |
| 2.2.5 重组蛋白的SDS-PAGE电泳检测 | 第31页 |
| 2.2.6 重组蛋白的纯化 | 第31页 |
| 2.2.7 重组蛋白的蛋白浓度检测 | 第31页 |
| 2.2.8 重组蛋白的酶活测定 | 第31-32页 |
| 2.2.9 重组蛋白的酶学性质测定 | 第32-35页 |
| 2.3 实验结果与讨论 | 第35-55页 |
| 2.3.1 Cellulomonasbogoriensis基因组的分析 | 第35页 |
| 2.3.2 CbBgl1A的序列分析 | 第35-39页 |
| 2.3.3 重组质粒的构建及筛选 | 第39-40页 |
| 2.3.4 重组蛋白CbBgl1A的原核表达与纯化 | 第40-41页 |
| 2.3.5 重组蛋白CbBgl1A的酶学性质测定 | 第41-55页 |
| 2.4 小结 | 第55-56页 |
| 第3章 cbbgl1b的表达及性质研究 | 第56-75页 |
| 3.1 实验材料 | 第56页 |
| 3.1.1 实验菌株与质粒 | 第56页 |
| 3.1.2 缓冲液 | 第56页 |
| 3.1.3 实验试剂 | 第56页 |
| 3.1.4 实验设备 | 第56页 |
| 3.2 实验方法 | 第56-58页 |
| 3.2.1 序列分析 | 第56-57页 |
| 3.2.2 重组质粒的构建和筛选 | 第57页 |
| 3.2.3 重组蛋白的表达 | 第57页 |
| 3.2.4 重组蛋白的SDS-PAGE电泳检测 | 第57页 |
| 3.2.5 重组蛋白的纯化 | 第57页 |
| 3.2.6 重组蛋白的蛋白浓度检测 | 第57页 |
| 3.2.7 重组蛋白的酶活测定 | 第57页 |
| 3.2.8 重组蛋白的酶学性质测定 | 第57-58页 |
| 3.3 实验结果与讨论 | 第58-74页 |
| 3.3.1 CbBgl1B的序列分析 | 第58-61页 |
| 3.3.2 重组质粒的构建及筛选 | 第61-62页 |
| 3.3.3 重组蛋白CbBgl1B的原核表达与纯化 | 第62-63页 |
| 3.3.4 重组蛋白CbBgl1B的酶学性质测定 | 第63-74页 |
| 3.4 小结 | 第74-75页 |
| 第4章 cbxyl3a的表达及性质研究 | 第75-93页 |
| 4.1 实验材料 | 第75页 |
| 4.1.1 实验菌株与质粒 | 第75页 |
| 4.1.2 缓冲液 | 第75页 |
| 4.1.3 实验试剂 | 第75页 |
| 4.1.4 实验设备 | 第75页 |
| 4.2 实验方法 | 第75-77页 |
| 4.2.1 序列分析 | 第75-76页 |
| 4.2.2 重组质粒的构建和筛选 | 第76页 |
| 4.2.3 重组蛋白的表达 | 第76页 |
| 4.2.4 重组蛋白的SDS-PAGE电泳检测 | 第76页 |
| 4.2.5 重组蛋白的纯化 | 第76页 |
| 4.2.6 重组蛋白的蛋白浓度检测 | 第76页 |
| 4.2.7 重组蛋白的酶活测定 | 第76页 |
| 4.2.8 重组蛋白的酶学性质测定 | 第76-77页 |
| 4.3 实验结果与讨论 | 第77-92页 |
| 4.3.1 CbXyl3A的序列分析 | 第77-80页 |
| 4.3.2 重组质粒的构建及筛选 | 第80-81页 |
| 4.3.3 重组蛋白CbXyl3A的原核表达与纯化 | 第81-82页 |
| 4.3.4 重组蛋白CbXyl3A的酶学性质测定 | 第82-92页 |
| 4.4 小结 | 第92-93页 |
| 结论 | 第93-95页 |
| 参考文献 | 第95-104页 |
| 致谢 | 第104页 |
