| 摘要 | 第5-7页 |
| Abstract | 第7-9页 |
| 本论文的主要创新点 | 第10-15页 |
| 第一章 文献综述——研究背景介绍 | 第15-59页 |
| 1.1 蓝藻水华及其防治 | 第15-16页 |
| 1.2 Calvin循环,糖酵解和糖质新生代谢 | 第16-20页 |
| 1.2.1 Calvin循环 | 第16-18页 |
| 1.2.2 糖酵解和糖异生代谢 | 第18-20页 |
| 1.3 果糖-1,6-二磷酸酶和景天庚酮糖-1,7-二磷酸酶的相关研究 | 第20-34页 |
| 1.3.1 果糖-1,6-二磷酸酶的分类 | 第20-21页 |
| 1.3.2 人和动物的果糖-1,6-二磷酸酶 | 第21-29页 |
| 1.3.3 植物的果糖-1,6-二磷酸酶和景天庚酮糖-1,7-二磷酸酶 | 第29-31页 |
| 1.3.4 大肠杆菌、蓝藻等低等生物的果糖-1,6-二磷酸酶 | 第31-34页 |
| 1.4 果糖-1,6-二磷酸醛缩酶的相关研究 | 第34-44页 |
| 1.4.1 果糖-1,6-二磷酸醛缩酶的分类 | 第34-35页 |
| 1.4.2 Ⅰ型果糖-1,6-二磷酸醛缩酶 | 第35-38页 |
| 1.4.3 Ⅱ型果糖-1,6-二磷酸醛缩酶 | 第38-44页 |
| 1.5 水稻稻瘟菌病及其防治 | 第44-46页 |
| 1.5.1 水稻稻瘟病和稻瘟菌 | 第44-45页 |
| 1.5.2 水稻稻瘟病的防治 | 第45-46页 |
| 1.6 甾醇14α去甲基化酶的相关研究 | 第46-52页 |
| 1.6.1 甾醇14α去甲基化酶的结构 | 第46-49页 |
| 1.6.2 甾醇14α去甲基化酶的抑制剂 | 第49-52页 |
| 1.7 黑色素生物合成抑制剂的研究 | 第52-55页 |
| 1.7.1 三羟基萘酚还原酶及其抑制剂 | 第52-53页 |
| 1.7.2 小柱胞酮脱水酶及其抑制剂 | 第53-55页 |
| 1.8 多靶标抑制剂设计的设计策略 | 第55-56页 |
| 1.9 本论文研究的设计思想及目标 | 第56-57页 |
| 1.10 本论文的主要研究工作 | 第57-59页 |
| 第二章 “一剂双靶”新型杀藻剂先导结构的生物合理设计与筛选 | 第59-121页 |
| 2.1 前沿 | 第59-60页 |
| 2.2 蓝藻FBP/SBPase和Ⅱ型Fba的克隆与表达 | 第60-80页 |
| 2.2.1 实验目的 | 第60页 |
| 2.2.2 蓝藻FBP/SBPase表达载体的构建 | 第60-67页 |
| 2.2.3 蓝藻FBP/SBPase表达纯化体系的建立 | 第67-70页 |
| 2.2.4 蓝藻Ⅱ型Fba表达载体的构建 | 第70-73页 |
| 2.2.5 蓝藻Ⅱ型Fba表达纯化体系的建立 | 第73-76页 |
| 2.2.6 实验结果与讨论 | 第76-80页 |
| 2.2.7 小结 | 第80页 |
| 2.3 蓝藻果糖-1,6-二磷酸酶(FBPase)的结构和功能研究 | 第80-97页 |
| 2.3.1 前沿 | 第80-81页 |
| 2.3.2 蓝藻FBP/SBPase与底物FBP和SBP的分子动力学模拟 | 第81-82页 |
| 2.3.3 蓝藻FBP/SBPase活性空腔氨基酸残基与底物FBP配对能的计算 | 第82-83页 |
| 2.3.4 蓝藻FBP/SBPase的品体培养,解析及定点突变研究 | 第83-86页 |
| 2.3.5 结果与讨论 | 第86-97页 |
| 2.4 蓝藻Ⅱ型果糖-1,6-二磷酸醛缩酶的结构预测及突变研究 | 第97-106页 |
| 2.4.1 前沿 | 第97-98页 |
| 2.4.2 蓝藻Ⅱ型醛缩酶的结构预测 | 第98页 |
| 2.4.3 蓝藻Ⅱ型醛缩酶的定点突变 | 第98-100页 |
| 2.4.4 蓝藻Ⅱ型醛缩酶突变体的活性测试 | 第100-101页 |
| 2.4.5 结果与讨论 | 第101-106页 |
| 2.5 针对蓝藻FBP/SBPase和Ⅱ型Fba的双靶酶抑制剂生物合理设计 | 第106-113页 |
| 2.5.1 前言 | 第106页 |
| 2.5.2 基于蓝藻FBP/SBPase和Ⅱ型Fba结构的双靶酶抑制剂设计 | 第106-111页 |
| 2.5.3 基于蓝藻FBP/SBPase和Ⅱ型Fba结构的苯甲酰肼类衍生物的合理设计与合成 | 第111-113页 |
| 2.6 双靶抑制剂苗头化合物的活性测试研究 | 第113-118页 |
| 2.6.1 前言 | 第113页 |
| 2.6.2 重组酶抑制活性的测定 | 第113-114页 |
| 2.6.3 集胞藻PCC 6803藻体抑制活性的测定 | 第114页 |
| 2.6.4 化合物的抑制活性分析 | 第114-118页 |
| 2.7 本章小结 | 第118-121页 |
| 第三章 “一剂双靶”稻瘟菌新型杀菌剂先导结构的生物合理设计与筛选 | 第121-149页 |
| 3.1 前言 | 第121-122页 |
| 3.2 稻瘟菌3HNR和SD的克隆与表达 | 第122-130页 |
| 3.2.1 实验目的 | 第122页 |
| 3.2.2 稻瘟菌3HNR和SD表达载体的构建 | 第122-126页 |
| 3.2.3 稻瘟菌3HNR和SD异原表达纯化体系的建立 | 第126页 |
| 3.2.4 结果与讨论 | 第126-129页 |
| 3.2.5 小结 | 第129-130页 |
| 3.3 稻瘟菌CYP51的分子模拟研究 | 第130-135页 |
| 3.3.1 前沿 | 第130页 |
| 3.3.2 稻瘟菌CYP51的同源模建 | 第130-131页 |
| 3.3.3 稻瘟菌CYP51的分子动力学模拟 | 第131-132页 |
| 3.3.4 结果与讨论 | 第132-135页 |
| 3.4 针对稻瘟菌CYP51与3HNR的双靶酶抑制剂生物合理设计 | 第135-138页 |
| 3.4.1 前言 | 第135页 |
| 3.4.2 基于稻瘟菌CYP51和3HNR受体活性空腔的双靶酶抑制剂生物合理设计 | 第135-138页 |
| 3.5 针对稻瘟菌CYP51与SD的双靶酶抑制剂生物合理设计 | 第138-142页 |
| 3.5.1 前言 | 第138页 |
| 3.5.2 基于稻瘟菌CYP51与SD受体活性空腔的双靶酶抑制剂生物合理设计 | 第138-142页 |
| 3.6 双靶苗头化合物的活性测试研究 | 第142-147页 |
| 3.6.1 前言 | 第142页 |
| 3.6.2 重组瘟菌CYP51和3HNR酶抑制活性的测定 | 第142-143页 |
| 3.6.3 稻瘟菌菌体及稻瘟菌黑色素分泌抑制活性的测定 | 第143-144页 |
| 3.6.4 化合物的抑制活性分析 | 第144-147页 |
| 3.7 本章小结 | 第147-149页 |
| 第四章 全文总结与展望 | 第149-153页 |
| 4.1 全文总结 | 第149-151页 |
| 4.2 展望 | 第151-153页 |
| 参考文献 | 第153-170页 |
| 附录 | 第170-175页 |
| 个人简历 | 第175页 |
| 在读期间发表的学术论文和研究成果 | 第175-177页 |
| 致谢 | 第177页 |
