| 中文摘要 | 第8-10页 |
| Abstract | 第10-11页 |
| 1 前言 | 第12-19页 |
| 1.1 哺乳动物肌纤维类型对骨骼肌的影响 | 第12-14页 |
| 1.1.1 肌纤维的类型 | 第12页 |
| 1.1.2 肌纤维类型与肌肉产量的关系 | 第12-14页 |
| 1.2 骨骼肌的形成及分化机制 | 第14-15页 |
| 1.2.1 骨骼肌的组成 | 第14页 |
| 1.2.2 骨骼肌的形成和分化机制 | 第14-15页 |
| 1.3 ANKRD2基因的研究进展 | 第15-17页 |
| 1.4 小尾寒羊和杜泊羊的品种特征及生长性能比较 | 第17-18页 |
| 1.4.1 品种特征比较 | 第17页 |
| 1.4.2 生长性能比较 | 第17-18页 |
| 1.5 本研究的目的及意义 | 第18-19页 |
| 2 材料与方法 | 第19-43页 |
| 2.1 试验材料 | 第19-23页 |
| 2.1.1 试验动物与样品采集 | 第19页 |
| 2.1.2 主要试剂与来源 | 第19-20页 |
| 2.1.3 主要仪器及来源 | 第20-21页 |
| 2.1.4 常用试剂的配制 | 第21-23页 |
| 2.2 试验方法 | 第23-43页 |
| 2.2.1 基因筛选、引物设计 | 第23-24页 |
| 2.2.2 总RNA的提取、检测及cDNA合成 | 第24-26页 |
| 2.2.3 小尾寒羊ANKRD2基因克隆测序 | 第26-37页 |
| 2.2.4 生物信息学分析和系统进化分析 | 第37-38页 |
| 2.2.5 小尾寒羊和杜泊羊ANKRD2基因的荧光定量PCR分析 | 第38-39页 |
| 2.2.6 小尾寒羊和杜泊羊ANKRD2蛋白的免疫印迹分析 | 第39-43页 |
| 3 结果与分析 | 第43-64页 |
| 3.1 克隆测序与核苷酸序列分析 | 第43-48页 |
| 3.1.1 总RNA的提取 | 第43页 |
| 3.1.2 ANKRD2基因特异性片段的扩增及测序 | 第43-44页 |
| 3.1.3 ANKRD2基因 3' RACE扩增及其测序 | 第44-45页 |
| 3.1.4 ANKRD2基因 5' RACE扩增及其测序 | 第45-46页 |
| 3.1.5 cDNA序列分析 | 第46-47页 |
| 3.1.6 预测序列与克隆所得序列进行比对 | 第47页 |
| 3.1.7 ANKRD2基因CpG岛预测及甲基化分析 | 第47-48页 |
| 3.2 氨基酸序列分析与蛋白的功能预测 | 第48-55页 |
| 3.2.1 蛋白的基本性质 | 第48-49页 |
| 3.2.2 蛋白的二级结构预测 | 第49-50页 |
| 3.2.3 蛋白信号肽预测 | 第50-51页 |
| 3.2.4 蛋白磷酸化位点预测 | 第51-52页 |
| 3.2.5 蛋白糖基化位点预测 | 第52-53页 |
| 3.2.6 蛋白泛素化预测 | 第53-54页 |
| 3.2.7 蛋白结构域预测 | 第54-55页 |
| 3.2.8 蛋白三级结构预测 | 第55页 |
| 3.3 蛋白氨基酸序列的同源性和系统进化分析 | 第55-57页 |
| 3.3.1 多物种骨骼肌锚定重复蛋白基因氨基酸序列的同源性比对 | 第55-56页 |
| 3.3.2 多物种骨骼肌锚定重复蛋白基因氨基酸序列的系统进化分析 | 第56-57页 |
| 3.4 小尾寒羊与杜泊羊ANKRD2基因mRNA的组织特异性表达分析 | 第57-61页 |
| 3.4.1 荧光定量PCR标准曲线的建立与分析 | 第57-59页 |
| 3.4.2 荧光定量PCR扩增的熔解曲线分析 | 第59-60页 |
| 3.4.3 骨骼肌锚定重复蛋白基因mRNA在不同组织中的表达分析 | 第60-61页 |
| 3.5 小尾寒羊与杜泊羊骨骼肌锚定重复蛋白的组织特异性表达分析 | 第61-64页 |
| 3.5.1 蛋白组织表达的Western-blot结果 | 第61-62页 |
| 3.5.2 蛋白在不同组织中的表达特点分析 | 第62-64页 |
| 4 讨论 | 第64-68页 |
| 4.1 ANKRD2结构与功能关系 | 第64-65页 |
| 4.2 ANKRD2氨基酸序列进化分析 | 第65-66页 |
| 4.3 ANKRD2基因mRNA表达及功能分析 | 第66页 |
| 4.4 ANKRD2蛋白表达及功能分析 | 第66-68页 |
| 5 结论 | 第68-69页 |
| 参考文献 | 第69-76页 |
| 附录 | 第76-77页 |
| 致谢 | 第77页 |
