摘要 | 第1-4页 |
Abstract | 第4-9页 |
第一章 绪论 | 第9-19页 |
·IFNβ-HSA 融合蛋白简介 | 第9-12页 |
·IFNβ | 第9-11页 |
·IFNβ-HSA 融合蛋白 | 第11-12页 |
·蛋白多肽药物的检测分析方法 | 第12-14页 |
·蛋白质和多肽类药物研究现状及特点 | 第12-13页 |
·蛋白质多肽药物检测分析方法 | 第13页 |
·药物浓度检测分析方法评价标准 | 第13-14页 |
·酶联免疫分析方法 | 第14-17页 |
·基本原理 | 第14-15页 |
·基本类型 | 第15-17页 |
·课题思路 | 第17页 |
·立题背景及研究内容 | 第17-19页 |
·立题背景和目的 | 第17-18页 |
·研究内容 | 第18-19页 |
第二章 IFNβ-HSA融合蛋白的制备 | 第19-24页 |
·实验材料 | 第19-20页 |
·菌株 | 第19页 |
·培养基 | 第19页 |
·仪器 | 第19页 |
·主要试剂 | 第19-20页 |
·方法 | 第20-21页 |
·工程菌株的发酵培养与诱导表达 | 第20页 |
·IFNβ-HSA 融合蛋白的分离纯化 | 第20页 |
·纯化后样品的鉴定和电泳分析 | 第20-21页 |
·纯化后样品中蛋白质定量分析 | 第21页 |
·结果 | 第21-23页 |
·镍柱纯化分离图谱 | 第21页 |
·纯化后蛋白样品鉴定与纯度分析 | 第21-22页 |
·标准参考品中IFNβ-HSA 融合蛋白定量分析 | 第22-23页 |
·讨论 | 第23页 |
·本章小结 | 第23-24页 |
第三章 IFNβ-HSA融合蛋白双抗体夹心ELISA 检测方法的建立 | 第24-38页 |
·实验材料 | 第24-25页 |
·主要仪器 | 第24-25页 |
·主要材料与试剂 | 第25页 |
·缓冲液 | 第25页 |
·方法 | 第25-29页 |
·双抗夹心法ELISA 基本操作步骤 | 第25-26页 |
·显色底物的选择和优化 | 第26页 |
·固相载体的选择 | 第26-27页 |
·酶标板条的处理 | 第27页 |
·包被抗体和酶标抗体的配对实验 | 第27页 |
·包被条件的优化 | 第27-28页 |
·封闭条件的优化 | 第28页 |
·洗板条件对测定的影响 | 第28页 |
·样品稀释缓冲液的选择 | 第28页 |
·包被抗体和酶标抗体工作浓度的选择 | 第28-29页 |
·双抗夹心ELISA 标准曲线的制作 | 第29页 |
·实验结果 | 第29-35页 |
·显色底物的选择和优化 | 第29页 |
·固相载体的选择 | 第29页 |
·酶标板的处理 | 第29-30页 |
·包被抗体和酶标抗体的配对实验 | 第30页 |
·包被条件的优化 | 第30-32页 |
·封闭条件的优化 | 第32页 |
·洗板条件对测定的影响 | 第32页 |
·样品稀释缓冲液的选择 | 第32页 |
·包被抗体和酶标抗体工作浓度的选择 | 第32-33页 |
·标准曲线的绘制 | 第33-35页 |
·讨论 | 第35-37页 |
·双抗体夹心ELISA 反应模式的选择 | 第35-36页 |
·最适工作浓度的选择 | 第36页 |
·反应条件的优化 | 第36页 |
·标准曲线的数学模型和拟合方式[45] | 第36-37页 |
·本章小结 | 第37-38页 |
第四章 IFNβ-HSA融合蛋白双抗体夹心ELISA 分析方法的考核 | 第38-45页 |
·实验材料 | 第38-39页 |
·主要仪器 | 第38页 |
·主要材料与试剂 | 第38页 |
·缓冲液 | 第38-39页 |
·方法 | 第39-40页 |
·灵敏度 | 第39页 |
·精密度 | 第39页 |
·稳定性 | 第39-40页 |
·特异性 | 第40页 |
·回收率 | 第40页 |
·健全性分析 | 第40页 |
·结果 | 第40-43页 |
·灵敏度 | 第40页 |
·精密度 | 第40-41页 |
·稳定性 | 第41-43页 |
·特异性 | 第43页 |
·回收率 | 第43页 |
·健全性分析 | 第43页 |
·讨论 | 第43-44页 |
·小结 | 第44-45页 |
第五章 结论与展望 | 第45-47页 |
·结论 | 第45页 |
·展望 | 第45-47页 |
致谢 | 第47-48页 |
参考文献 | 第48-52页 |
附录:英文缩略词 | 第52-53页 |
附录:作者在攻读硕士学位期间发表的论文 | 第53页 |