| 摘要 | 第3-4页 |
| Abstract | 第4页 |
| 第1章 前言 | 第8-25页 |
| 1.1 蛋白质—蛋白质的相互作用 | 第8-15页 |
| 1.1.1 蛋白质组学的研究背景和意义 | 第8-10页 |
| 1.1.2 蛋白质相互作用的研究方法 | 第10-15页 |
| 1.1.2.1 已经用于鉴定和表征蛋白质间相互作用的一些标准技术 | 第10-11页 |
| 1.1.2.2 鉴定和表征蛋白质间相互作用的生物物理学方法 | 第11-13页 |
| 1.1.2.3 最新研究进展 | 第13-15页 |
| 1.2 双杂交筛选系统简介 | 第15-16页 |
| 1.2.1 酵母双杂交体系 | 第15-16页 |
| 1.2.2 细菌双杂交体系 | 第16页 |
| 1.3 聚羟基脂肪酸酯（PHA）简介 | 第16-18页 |
| 1.4 PHA颗粒表面结合蛋白 | 第18-22页 |
| 1.4.1 PHA合酶(PhaC) | 第18-19页 |
| 1.4.2 PHA颗粒结合蛋白（PhaP） | 第19-20页 |
| 1.4.3 调控蛋白（PhaR） | 第20页 |
| 1.4.4 PHA降解酶（PhaZ） | 第20页 |
| 1.4.5 调控蛋白PhaR对PhaP合成的调控机制 | 第20-21页 |
| 1.4.6 PHA颗粒结合蛋白的研究现状及应用 | 第21-22页 |
| 1.5 转录因子AP-1 及Fos，Jun以及ATF2 | 第22-23页 |
| 1.6 本论文的目的和意义 | 第23-25页 |
| 第2章 实验材料与方法 | 第25-36页 |
| 2.1 实验材料 | 第25-29页 |
| 2.1.1 菌种和质粒 | 第25-26页 |
| 2.1.2 实验所需引物 | 第26-27页 |
| 2.1.3 分子生物学常用的工具酶 | 第27页 |
| 2.1.4 常用试剂盒 | 第27页 |
| 2.1.5 常用生化试剂 | 第27-28页 |
| 2.1.6 聚合酶链式反应（PCR）用试剂 | 第28-29页 |
| 2.1.7 仪器和设备 | 第29页 |
| 2.2 实验方法 | 第29-35页 |
| 2.2.1 菌种保存方法 | 第29-30页 |
| 2.2.2 常用培养基的配制 | 第30页 |
| 2.2.3 常用溶液及缓冲液的配制 | 第30页 |
| 2.2.4 分子生物学常规操作 | 第30-31页 |
| 2.2.5 大肠杆菌感受态细胞的制备及转化 | 第31页 |
| 2.2.6 SDS－聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE） | 第31-33页 |
| 2.2.7 气相色谱法（GC）分析PHA单体组成与含量 | 第33-34页 |
| 2.2.8 胞内PHB颗粒合成及检测 | 第34页 |
| 2.2.9 β-半乳糖苷酶活性的测定 | 第34-35页 |
| 2.3 数据统计方法 | 第35-36页 |
| 第3章 基于PhaR的异源双杂交体系的研究 | 第36-54页 |
| 3.1 PhaR蛋白结构域的预测 | 第36-37页 |
| 3.2 模式诱饵蛋白和猎物蛋白的选择 | 第37页 |
| 3.3 试验所需质粒的构建 | 第37-45页 |
| 3.3.1 pFos-L-P质粒的构建流程如图3-2 | 第39-40页 |
| 3.3.2 pFos-L-P-CAB和pP-CAB质粒的构建流程如图3-3 | 第40-41页 |
| 3.3.3 pFos-L质粒的构建流程如图3-4 | 第41-42页 |
| 3.3.4 pDBD-L-Jun质粒的构建流程如图3-5 | 第42-43页 |
| 3.3.5 pOZ质粒的构建流程如图3-6 | 第43-44页 |
| 3.3.6 pDBD-L-Jun-Z 和pDBD-Z质粒的构建流程如图3-7 | 第44-45页 |
| 3.4 检测PHB颗粒的形成 | 第45-46页 |
| 3.5 各对照组设计及结果分析 | 第46-51页 |
| 3.6 结果讨论 | 第51-54页 |
| 第4章 结论 | 第54-55页 |
| 参考文献 | 第55-61页 |
| 致谢 | 第61-62页 |
| 个人简历、在学期间发表的学术论文与研究成果 | 第62页 |
