| 摘要 | 第4-7页 |
| Abstract | 第7-10页 |
| 第1章 绪论 | 第15-25页 |
| 1.1 蛋白质概述 | 第15-17页 |
| 1.2 黄酮类化合物概述 | 第17-20页 |
| 1.2.1 黄酮类化合物药理作用 | 第18-20页 |
| 1.3 研究黄酮类化合物与蛋白质相互作用的常用方法 | 第20-23页 |
| 1.4 黄酮类化合物与蛋白质相互作用的研究现状 | 第23-24页 |
| 1.5 研究意义 | 第24-25页 |
| 第2章 黄酮类化合物与蛋白质相互作用及结构亲和力关系研究 | 第25-49页 |
| 2.1 仪器与材料 | 第25-26页 |
| 2.1.1 主要仪器 | 第25页 |
| 2.1.2 试剂与材料 | 第25页 |
| 2.1.3 化合物来源（结构式见附录） | 第25-26页 |
| 2.2 实验方法 | 第26-28页 |
| 2.2.1 主要溶液配制 | 第26-27页 |
| 2.2.2 荧光光谱的测定 | 第27页 |
| 2.2.3 小分子药物的结合研究 | 第27-28页 |
| 2.3 实验结果 | 第28-46页 |
| 2.3.1 化合物对HAS、LYSO、HAase荧光的猝灭 | 第28-29页 |
| 2.3.2 化合物对HAS、LYSO、HAase猝灭机制研究 | 第29-31页 |
| 2.3.3 化合物与HAS、LYSO、HAase的结合常数 | 第31-33页 |
| 2.3.4 化合物与HAS、LYSO、HAase结构亲和力的关系 | 第33-43页 |
| 2.3.4.1 甲基化对化合物与HAS、LYSO、HAase的影响19 | 第33-34页 |
| 2.3.4.2 羟基化对化合物与HAS、LYSO、HAase的影响20 | 第34-39页 |
| 2.3.4.3 糖基化对化合物与HAS、LYSO、HAase的影响25 | 第39-43页 |
| 2.3.4.4 C2=C3双键的氢化作用对化合物与HAS、LYSO、HAase的影响 | 第43页 |
| 2.3.5 化合物与HAS、LYSO、HAase结合作用力 | 第43-46页 |
| 2.4 小结 | 第46-49页 |
| 第3章 染料木素衍生物与牛血清白蛋白相互作用及结构亲和力关系研究 | 第49-77页 |
| 3.1 仪器与材料 | 第49-50页 |
| 3.1.1 主要仪器 | 第49页 |
| 3.1.2 试剂与材料 | 第49-50页 |
| 3.1.3 化合物来源（结构式见附录） | 第50页 |
| 3.2 实验方法 | 第50-53页 |
| 3.2.1 主要溶液配制 | 第50页 |
| 3.2.2 荧光光谱的测定 | 第50-51页 |
| 3.2.3 同步荧光光谱的测定 | 第51页 |
| 3.2.4 紫外光谱的测定 | 第51页 |
| 3.2.5 三维荧光光谱的测定 | 第51-52页 |
| 3.2.6 圆二色谱的测定 | 第52页 |
| 3.2.7 以华法林、布洛芬为竞争位点实验的测定 | 第52页 |
| 3.2.8 分子对接 | 第52-53页 |
| 3.3 实验结果 | 第53-75页 |
| 3.3.1 药物对BSA荧光的猝灭 | 第53-54页 |
| 3.3.2 荧光猝灭机制 | 第54-65页 |
| 3.3.2.1 猝灭类型研究 | 第54-57页 |
| 3.3.2.2 药物与BSA的结合常数 | 第57-59页 |
| 3.3.2.3 药物与BSA的结合作用力 | 第59-60页 |
| 3.3.2.4 药物与BSA的结合距离 | 第60-63页 |
| 3.3.2.5 药物与BSA的结合位点 | 第63-65页 |
| 3.3.3 药物对BSA的构象影响 | 第65-72页 |
| 3.3.3.1 紫外-可见吸收光谱 | 第65-66页 |
| 3.3.3.2 同步荧光光谱 | 第66-68页 |
| 3.3.3.3 三维荧光光谱 | 第68-71页 |
| 3.3.3.4 圆二色光谱 | 第71-72页 |
| 3.3.4 分子对接 | 第72-74页 |
| 3.3.5 药物与BSA的结构亲和力关系 | 第74-75页 |
| 3.4 小结 | 第75-77页 |
| 第4章 讨论 | 第77-83页 |
| 第5章 结论 | 第83-85页 |
| 参考文献 | 第85-93页 |
| 综述 前列腺癌发生发展相关信号转导通路的研究进展 | 第93-107页 |
| 参考文献(References) | 第102-107页 |
| 附录 | 第107-115页 |
| 作者攻读学位期间的科研成果 | 第115-117页 |
| 致谢 | 第117页 |
