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海洋微生物来源生物碱Chaetominine的抗肿瘤活性及作用机制研究

摘要第5-7页
Abstract第7-8页
第1章 绪论第13-33页
    1.1 海洋天然产物研究现状第13-14页
    1.2 Chaetominine的研究现状第14-16页
    1.3 抗肿瘤调控机制的分子基础第16-27页
        1.3.1 诱导细胞凋亡的分子机制第16-19页
        1.3.2 调控细胞周期的分子基础第19-24页
        1.3.3 逆转多药耐药的调控机制第24-27页
    1.4 细胞与分子生物学在肿瘤治疗中的应用第27-28页
    1.5 抗肿瘤药理学研究方法第28-31页
        1.5.1 细胞及分子水平的研究方法第28-29页
        1.5.2 蛋白质水平的研究方法第29-31页
        1.5.3 基因水平的研究方法第31页
    1.6 研究目标、意义和研究内容第31-33页
        1.6.1 研究目标和意义第31-32页
        1.6.2 研究内容第32-33页
第2章 CHA的敏感肿瘤细胞系筛选第33-42页
    2.1 前言第33页
    2.2 材料与方法第33-37页
        2.2.1 细胞株与供试品第33-34页
        2.2.2 试剂与仪器第34-35页
        2.2.3 细胞培养第35-36页
        2.2.4 MTT法检测CHA的细胞毒性第36-37页
        2.2.5 数据分析第37页
    2.3 结果与讨论第37-40页
        2.3.1 CHA的敏感肿瘤细胞系筛选第37-39页
        2.3.2 CHA对正常HPBMC细胞的毒性第39-40页
    2.4 本章小结第40-42页
第3章 CHA诱导白血病细胞K562凋亡的作用及机理第42-63页
    3.1 前言第42页
    3.2 材料与方法第42-51页
        3.2.1 细胞株与供试品第42-43页
        3.2.2 试剂与仪器第43-44页
        3.2.3 Hoechst 33258荧光染色观察CHA引起的K562细胞核形态变化第44-45页
        3.2.4 Annexin V FITC/PI检测CHA引起的K562细胞凋亡率第45页
        3.2.5 核酸电泳检测CHA引起的K562细胞DNA片段化第45-46页
        3.2.6 流式检测CHA引起的K562细胞线粒体膜电位变化第46-47页
        3.2.7 CHA引起的K562细胞凋亡蛋白酶的活性变化第47-49页
        3.2.8 Western blot法检测CHA对K562细胞凋亡相关蛋白的影响第49-51页
        3.2.9 数据分析第51页
    3.3 结果第51-61页
        3.3.1 CHA对K562细胞形态变化的影响第51-52页
        3.3.2 CHA对K562细胞凋亡率的影响第52-53页
        3.3.3 CHA诱导K562细胞DNA片段化第53-54页
        3.3.4 CHA对K562细胞线粒体膜电位的影响第54-56页
        3.3.5 CHA对K562细胞凋亡蛋白酶caspase活性的影响第56-57页
        3.3.6 CHA对K562细胞凋亡相关蛋白表达的影响第57-61页
    3.4 讨论第61-62页
    3.5 本章小结第62-63页
第4章 CHA对K562细胞周期进程的影响及调控第63-78页
    4.1 前言第63页
    4.2 材料与方法第63-69页
        4.2.1 细胞株与供试品第63-64页
        4.2.2 试剂与仪器第64-65页
        4.2.3 流式检测CHA对K562细胞周期的影响第65-66页
        4.2.4 RT-PCR检测CHA对cyclin/CDK基因转录的影响第66-68页
        4.2.5 Western-blot检测CHA对细胞周期调控蛋白表达的影响第68-69页
        4.2.6 数据分析第69页
    4.3 结果第69-75页
        4.3.1 CHA对K562细胞周期进程的影响第69-70页
        4.3.2 CHA对K562细胞中cyclin/CDK的mRNA水平影响第70-71页
        4.3.3 CHA对K562细胞中cyclin A/CDK2蛋白表达的影响第71-72页
        4.3.4 CHA对K562细胞中ATM/p-ATM蛋白表达的影响第72-73页
        4.3.5 CHA对K562细胞中ATR/p-ATR蛋白表达的影响第73-74页
        4.3.6 CHA对K562细胞中Chk1/Chk2/Cdc25A蛋白表达的影响第74-75页
    4.4 讨论第75-76页
    4.5 本章小结第76-78页
第5章 CHA对人白血病耐阿霉素细胞K562/Adr的作用及机制第78-100页
    5.1 前言第78-79页
    5.2 材料与方法第79-86页
        5.2.1 细胞株与供试品第79页
        5.2.2 试剂与仪器第79-81页
        5.2.3 MTT法检测CHA与ADR对细胞的毒性第81页
        5.2.4 Hoechst 33258荧光染色观察CHA引起的K562/Adr细胞核的变化第81-82页
        5.2.5 Annexin V FITC/PI检测CHA与ADR诱导K562/Adr细胞凋亡的作用第82页
        5.2.6 CHA对K562/Adr细胞中ROS水平的影响第82页
        5.2.7 流式荧光检测CHA对K562/Adr胞内ADR积累的影响第82页
        5.2.8 荧光定量PCR检测CHA对MRP1和MDR1基因转录水平的影响第82-84页
        5.2.9 Western-blot检测CHA对相关蛋白的调控作用第84-86页
        5.2.10 数据分析第86页
    5.3 结果第86-97页
        5.3.1 CHA增强ADR对K562/Adr细胞的毒性第86-87页
        5.3.2 CHA对K562/Adr细胞核形态变化的影响第87页
        5.3.3 CHA增强ADR诱导K562/Adr细胞凋亡的作用第87-88页
        5.3.4 CHA提高K562/Adr细胞内ROS水平第88-89页
        5.3.5 CHA对K562/Adr细胞中Bax/Bcl-2的影响第89-90页
        5.3.6 CHA增加K562/Adr胞内ADR的积累第90-91页
        5.3.7 CHA对转运蛋白基因转录的影响第91-92页
        5.3.8 CHA对MRP1蛋白表达的影响第92-93页
        5.3.9 CHA对PI3K/Akt途径的影响第93-95页
        5.3.10 CHA对Nrf2/Keap1的影响第95-96页
        5.3.11 CHA通过抑制p-Akt调控MRP1和Nrf2的表达第96-97页
    5.4 讨论第97-99页
    5.5 本章小结第99-100页
第6章 结论与展望第100-102页
    6.1 主要结论第100-101页
    6.2 主要创新点第101页
    6.3 展望第101-102页
参考文献第102-112页
致谢第112-113页
攻读博士期间的成果第113页

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