| 中文摘要 | 第1-10页 |
| 英文摘要 | 第10-12页 |
| 英文缩略及中文对照表 | 第12-13页 |
| 1 引言 | 第13-36页 |
| 1．1 SOD的发现与命名 | 第13-14页 |
| 1．2 SOD的分布与类型 | 第14-16页 |
| 1．3 SOD的结构与性质 | 第16-20页 |
| 1．3．1 SOD的结构 | 第16-18页 |
| 1．3．2 SOD的理化性质 | 第18-20页 |
| 1．4 SOD在生命科学中的作用及意义 | 第20-26页 |
| 1．4．1 机体内自由基的形成 | 第20-21页 |
| 1．4．2 机体内自由基（包括活性氧）的清除 | 第21-22页 |
| 1．4．3 SOD与疾病 | 第22页 |
| 1．4．4 SOD与衰老 | 第22-23页 |
| 1．4．5 SOD与辐射损伤 | 第23页 |
| 1．4．6 SOD与植物的逆境生理 | 第23-24页 |
| 1．4．7 SOD与植物的抗病性 | 第24-26页 |
| 1．5 SOD的分子生物学 | 第26-30页 |
| 1．6 SOD的应用 | 第30-36页 |
| 1．6．1 SOD在临床及工业上的应用 | 第30-32页 |
| 1．6．2 SOD应用中存在的问题及现有的解决方法 | 第32-35页 |
| 1．6．3 SOD的毒性研究 | 第35-36页 |
| 2 材料与方法 | 第36-49页 |
| 2．1 实验材料 | 第36-37页 |
| 2．1．1 菌株 | 第36页 |
| 2．1．2 培养基 | 第36页 |
| 2．1．3 主要仪器和试剂 | 第36-37页 |
| 2．2 实验方法 | 第37-49页 |
| 2．2．1 菌丝体的培养 | 第37页 |
| 2．2．2 不同培养时间对产生SOD酶的影响 | 第37页 |
| 2．2．3 最佳盐析条件的确定 | 第37-38页 |
| 2．2．4 Thermomyces lanuginosus超氧化物岐化酶的分离纯化 | 第38-39页 |
| 2．2．5 蛋白质含量测定 | 第39-40页 |
| 2．2．6 酶活力测定 | 第40-41页 |
| 2．2．7 酶的纯度鉴定 | 第41-44页 |
| 2．2．8 酶的分子量的测定 | 第44-45页 |
| 2．2．9 酶的非变性电泳（PAGE）及电泳的活性染色 | 第45-47页 |
| 2．2．10 酶的性质研究 | 第47-49页 |
| 3 结果与分析 | 第49-64页 |
| 3．1 培养时间对产酶的影响 | 第49-50页 |
| 3．2 最佳盐析条件的确定 | 第50-51页 |
| 3．3 T．lanuginosus的分离纯化及鉴定 | 第51-56页 |
| 3．3．1 DEAE-Sepharose阴离子交换柱层析 | 第51-52页 |
| 3．3．2 Phenyl-Sepharose疏水柱层析 | 第52-53页 |
| 3．3．3 SephacrylS-100凝胶层析 | 第53-54页 |
| 3．3．4 超氧化物岐化酶纯化过程总表 | 第54-56页 |
| 3．4 超氧化物岐化酶的一般性质 | 第56-64页 |
| 3．4．1 超氧化物岐化酶的分子量 | 第56-59页 |
| 3．4．2 超氧化物岐化酶的最适反应温度 | 第59页 |
| 3．4．3 超氧化物岐化酶的最适反应pH值 | 第59页 |
| 3．4．4 超氧化物岐化酶的热稳定性 | 第59-61页 |
| 3．4．5 超氧化物岐化酶的pH值稳定性 | 第61-62页 |
| 3．4．6 不同金属离子对超氧化物岐化酶活性的影响 | 第62-63页 |
| 3．4．7 超氧化物岐化酶种类的测定 | 第63-64页 |
| 4 讨论 | 第64-71页 |
| 4．1 关于研究结果 | 第64-67页 |
| 4．2 关于研究方法 | 第67-69页 |
| 4．3 今后还应开展的工作 | 第69-71页 |
| 5 结论 | 第71-73页 |
| 参考文献 | 第73-84页 |
| 致谢 | 第84页 |
