| 摘要 | 第1-5页 |
| Abstract | 第5-8页 |
| 引言 | 第8-9页 |
| 1 文献综述 | 第9-25页 |
| ·引言 | 第9页 |
| ·蛋白质相互作用的研究方法 | 第9-23页 |
| ·基于生物化学、微生物学、分子生物学、生物物理学的经典研究方法 | 第9-16页 |
| ·蛋白质相互作用研究方法的新进展 | 第16-23页 |
| ·多巴胺与单胺氧化酶 B | 第23页 |
| ·本论文的选题思想 | 第23-25页 |
| 2 定性定量方法 | 第25-34页 |
| ·引言 | 第25页 |
| ·仪器与试剂 | 第25-26页 |
| ·实验试剂 | 第25页 |
| ·实验仪器 | 第25-26页 |
| ·实验方法 | 第26-34页 |
| ·蛋白质的定量方法 | 第26-28页 |
| ·蛋白质 SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS—PAGE) | 第28-30页 |
| ·单胺氧化酶B的活性检测 | 第30-32页 |
| ·层析材料配基密度的测定方法 | 第32-34页 |
| 3 多巴胺层析材料分离纯化单胺氧化酶 B的研究 | 第34-47页 |
| ·引言 | 第34-35页 |
| ·仪器与试剂 | 第35-36页 |
| ·实验试剂 | 第35页 |
| ·实验仪器 | 第35-36页 |
| ·实验方法 | 第36-40页 |
| ·猪肝细胞裂解液的制备 | 第36页 |
| ·固定化苯胺与多巴胺对单胺氧化酶B分离纯化的影响 | 第36-38页 |
| ·固定化多巴胺密度对单胺氧化酶B分离纯化的影响 | 第38-39页 |
| ·固定化多巴胺层析材料吸附蛋白的盐梯度洗脱的研究 | 第39-40页 |
| ·实验结果与讨论 | 第40-46页 |
| ·固定化苯胺与多巴胺对单胺氧化酶B分离纯化的影响 | 第40-43页 |
| ·固定化多巴胺密度对单胺氧化酶B分离纯化的影响 | 第43-45页 |
| ·固定化多巴胺层析材料吸附蛋白的盐梯度洗脱的研究 | 第45-46页 |
| ·小结 | 第46-47页 |
| 4 单胺氧化酶B相互作用蛋白的研究 | 第47-63页 |
| ·引言 | 第47页 |
| ·仪器与试剂 | 第47-48页 |
| ·实验试剂 | 第47-48页 |
| ·实验仪器 | 第48页 |
| ·实验方法 | 第48-51页 |
| ·样品的制备与预处理 | 第48页 |
| ·AKTA凝胶层析分离纯化单胺氧化酶B | 第48-49页 |
| ·AKTA凝胶层析分离纯化单胺氧化酶B操作条件的优化 | 第49页 |
| ·与单胺氧化酶 B存在相互作用的蛋白的研究 | 第49-50页 |
| ·破坏蛋白质间相互作用的研究 | 第50页 |
| ·细胞胞质液蛋白与单胺氧化酶B相互作用的初步研究 | 第50-51页 |
| ·实验结果与讨论 | 第51-62页 |
| ·AKTA凝胶层析分离纯化单胺氧化酶B | 第51-53页 |
| ·AKTA凝胶层析分离纯化单胺氧化酶 B操作条件的优化 | 第53-55页 |
| ·与单胺氧化酶 B存在相互作用的蛋白的研究 | 第55-57页 |
| ·破坏蛋白质间相互作用的研究 | 第57-59页 |
| ·细胞胞质液蛋白与单胺氧化酶B相互作用的初步研究 | 第59-62页 |
| ·小结 | 第62-63页 |
| 5 结论与展望 | 第63-65页 |
| ·主要结论 | 第63页 |
| ·特色与创新 | 第63页 |
| ·展望 | 第63-65页 |
| 参考文献 | 第65-69页 |
| 攻读硕士学位期间发表学术论文情况 | 第69-70页 |
| 致谢 | 第70-71页 |
