| 中文摘要 | 第1-5页 |
| 英文摘要 | 第5-9页 |
| 第一章 前言 | 第9-19页 |
| ·热休克蛋白的研究进展 | 第10-18页 |
| ·HSP70的生物学特 | 第10-14页 |
| ·HSP70的生物学功能 | 第14-17页 |
| ·展望 | 第17-18页 |
| ·本文的研究目的和意义 | 第18-19页 |
| 第二章 近江牡蛎HSP70的原核表达 | 第19-40页 |
| ·实验材料、仪器及试剂 | 第19-23页 |
| ·材料 | 第19页 |
| ·实验仪器设备 | 第19-20页 |
| ·实验试剂 | 第20-21页 |
| ·主要工作液配方 | 第21-23页 |
| ·实验方法 | 第23-33页 |
| ·重组质粒pQE30/HSP70的构建 | 第23-29页 |
| ·重组质粒pQE30/HSP70在大肠杆菌中的诱导表达 | 第29-32页 |
| ·诱导温度对重组HSP70表达的影响 | 第32-33页 |
| ·诱导时间对重组HSP70表达的影响 | 第33页 |
| ·原核表达HSP70蛋白可溶性的初步分析 | 第33页 |
| ·重组HSP70蛋白Western blot分析 | 第33页 |
| ·结果 | 第33-37页 |
| ·原核表达载体pQE30/HSP70的构建 | 第33-34页 |
| ·近江牡蛎HSP70重组蛋白在大肠杆菌M15中的表达 | 第34-35页 |
| ·诱导温度对近江牡蛎HSP70重组蛋白表达的影响 | 第35页 |
| ·诱导时间与近江牡蛎HSP70重组蛋白表达量的关系 | 第35-36页 |
| ·原核表达HSP70蛋白可溶性 | 第36-37页 |
| ·重组HSP70蛋白Western blot分析 | 第37页 |
| ·讨论 | 第37-40页 |
| ·表达载体和宿主菌株的选择 | 第38页 |
| ·近江牡蛎HSP70重组蛋白的鉴定 | 第38-39页 |
| ·诱导条件对近江牡蛎HSP70重组蛋白表达的影响 | 第39-40页 |
| 第三章 近江牡蛎HSP70蛋白纯化和多克隆抗体的制备 | 第40-57页 |
| ·实验材料、仪器及试剂 | 第40-44页 |
| ·实验材料 | 第40页 |
| ·实验仪器设备 | 第40-41页 |
| ·实验试剂 | 第41页 |
| ·主要工作液配方 | 第41-44页 |
| ·实验方法 | 第44-49页 |
| ·近江牡蛎HSP70蛋白纯化 | 第44-46页 |
| ·近江牡蛎HSP70蛋白含量的测定 | 第46页 |
| ·近江牡蛎HSP70多克隆抗体制备 | 第46-47页 |
| ·近江牡蛎HSP70多克隆抗体的效价测定 | 第47-49页 |
| ·结果 | 第49-53页 |
| ·HSP70蛋白的纯化 | 第49-50页 |
| ·蛋白含量的测定 | 第50-51页 |
| ·多克隆抗血清制备及效价测定 | 第51-52页 |
| ·HSP70多克隆抗体的检测 | 第52-53页 |
| ·讨论 | 第53-57页 |
| ·蛋白纯化 | 第53-55页 |
| ·多克隆抗体的制备 | 第55-57页 |
| 第四章 多克隆抗体检测注射溶藻弧菌的近江牡蛎HSC70和HSP70蛋白的表达水平 | 第57-66页 |
| ·实验材料、仪器及试剂 | 第57-58页 |
| ·实验材料 | 第57页 |
| ·实验仪器设备 | 第57页 |
| ·实验试剂和耗材 | 第57-58页 |
| ·主要工作液配方 | 第58页 |
| ·实验方法 | 第58-59页 |
| ·近江牡蛎的处理和取材 | 第58-59页 |
| ·组织总蛋白提取 | 第59页 |
| ·结果 | 第59-64页 |
| ·HSP70蛋白标准曲线 | 第59-61页 |
| ·注射溶藻弧菌后的近江牡蛎闭壳肌与外套膜HSC70和HSP70蛋白的表达 | 第61-63页 |
| ·注射溶藻弧菌后,近江牡蛎消化腺与鳃HSC70和HSP70蛋白的表达 | 第63-64页 |
| ·讨论 | 第64-66页 |
| 全文结论 | 第66-67页 |
| 参考文献 | 第67-72页 |
| 研究生期间发表论文清单 | 第72-73页 |
| 致谢 | 第73页 |
