| 摘要 | 第4-7页 |
| ABSTRACT | 第7-8页 |
| 引言 | 第12-13页 |
| 第一章 文献综述 | 第13-22页 |
| 1.1 维生素C及其衍生物 | 第13-14页 |
| 1.2 AA-2G概述 | 第14-19页 |
| 1.2.1 AA-2G的理化性质 | 第14页 |
| 1.2.2 AA-2G的应用 | 第14页 |
| 1.2.3 AA-2G的合成原理 | 第14-15页 |
| 1.2.4 AA-2G反应条件 | 第15页 |
| 1.2.5 常用转化用酶与对应底物 | 第15-16页 |
| 1.2.6 CGTase合成AA-2G的研究进展 | 第16-18页 |
| 1.2.7 AA-2G的分离纯化 | 第18-19页 |
| 1.3 CGTase概述 | 第19-20页 |
| 1.3.1 CGTase的催化机制 | 第19页 |
| 1.3.2 CGTase的固定化方法 | 第19-20页 |
| 1.4 立题依据 | 第20页 |
| 1.5 研究内容 | 第20-22页 |
| 第二章 酶法合成2-氧-α-D-葡萄糖基-L-抗坏血酸条件的研究 | 第22-36页 |
| 2.1 材料与仪器 | 第22-23页 |
| 2.1.1 材料 | 第22页 |
| 2.1.2 主要仪器设备 | 第22-23页 |
| 2.2 方法 | 第23-25页 |
| 2.2.1 环糊精葡萄糖基转移酶酶活测定方法 | 第23页 |
| 2.2.2 转化反应液中AA-2G的鉴定 | 第23页 |
| 2.2.3 转化反应液中AA-2G含量测定 | 第23页 |
| 2.2.4 单因素试验设计 | 第23-24页 |
| 2.2.5 Plackett-Burman试验设计 | 第24-25页 |
| 2.2.6 Box-Behnken试验设计 | 第25页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第25-36页 |
| 2.3.1 LC-MS鉴定转化反应液中AA-2G | 第25-26页 |
| 2.3.2 HPLC检测转化反应液中AA-2G含量 | 第26-27页 |
| 2.3.3 酶法转化合成AA-2G的单因素试验结果 | 第27-30页 |
| 2.3.4 Plackett-Burman试验结果 | 第30-32页 |
| 2.3.5 Box-Behnken试验结果 | 第32-35页 |
| 2.3.6 验证试验 | 第35页 |
| 2.3.7 本章小结 | 第35-36页 |
| 第三章 固定化CGTase条件的优化 | 第36-45页 |
| 3.1 材料与仪器 | 第36页 |
| 3.1.1 材料 | 第36页 |
| 3.1.2 主要仪器设备 | 第36页 |
| 3.2 试验方法 | 第36-39页 |
| 3.2.1 固定化CGTase的酶活测定方法 | 第36-37页 |
| 3.2.2 CGTase的固定化方法 | 第37页 |
| 3.2.3 单因素法优化固定化CGTase条件 | 第37-38页 |
| 3.2.4 正交试验设计 | 第38-39页 |
| 3.3 试验结果 | 第39-43页 |
| 3.3.1 单因素法优化固定化CGTase条件 | 第39-43页 |
| 3.3.2 正交试验设计与结果 | 第43页 |
| 3.4 本章小结 | 第43-45页 |
| 第四章 固定化酶的稳定性及转化合成AA-2G条件优化 | 第45-55页 |
| 4.1 材料与仪器 | 第45-47页 |
| 4.1.1 材料 | 第45-46页 |
| 4.1.2 仪器 | 第46页 |
| 4.1.3 溶液配制 | 第46-47页 |
| 4.2 试验方法 | 第47-48页 |
| 4.2.1 固定化CGTase和游离CGTase稳定性的研究 | 第47-48页 |
| 4.2.2 固定化CGTase转化合成AA-2G的条件优化单因素试验 | 第48页 |
| 4.3 试验结果 | 第48-53页 |
| 4.3.1 固定化CGTase和游离CGTase稳定性的研究结果 | 第48-51页 |
| 4.3.2 固定化CGTase转化合成AA-2G的条件优化单因素试验结果 | 第51-53页 |
| 4.4 本章小结 | 第53-55页 |
| 第五章 结论与展望 | 第55-57页 |
| 5.1 结论 | 第55-56页 |
| 5.2 展望 | 第56-57页 |
| 参考文献 | 第57-62页 |
| 致谢 | 第62页 |
