| 中文摘要 | 第4-7页 |
| abstract | 第7-10页 |
| 第一章 绪论 | 第15-83页 |
| 1.1 引言 | 第15-16页 |
| 1.2 纳米酶 | 第16-40页 |
| 1.2.1 利用具有天然酶催化性质的材料制备纳米酶 | 第16-29页 |
| 1.2.2 模拟/负载天然酶催化中心构建纳米酶 | 第29-35页 |
| 1.2.3 稳定天然酶制备纳米酶 | 第35-40页 |
| 1.3 超分子组装策略 | 第40-60页 |
| 1.3.1 生物分子相互作用组装策略 | 第40-45页 |
| 1.3.2 库仑力组装策略 | 第45-48页 |
| 1.3.3 金属离子配合组装策略 | 第48-52页 |
| 1.3.4 π共轭组装策略 | 第52-54页 |
| 1.3.5 主客体组装策略 | 第54-57页 |
| 1.3.6 亲疏水组装策略 | 第57-60页 |
| 1.4 立论依据 | 第60-62页 |
| 1.5 参考文献 | 第62-83页 |
| 第二章 基于coiled-coil超分子作用构建一维银纳米颗粒-蛋白质组装体纳米酶 | 第83-104页 |
| 2.1 序言 | 第83-85页 |
| 2.2 实验部分 | 第85-90页 |
| 2.2.1 实验材料 | 第85-86页 |
| 2.2.2 融合蛋白的构建、表达及纯化 | 第86-87页 |
| 2.2.3 Coiled-coil驱动的蛋白质组装体的表征 | 第87-88页 |
| 2.2.4 AgNPs-蛋白质组装体纳米酶复合物的制备与表征 | 第88-89页 |
| 2.2.5 银纳米粒子-蛋白质组装体纳米酶复合物的催化活性和稳定性的表征 | 第89-90页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第90-100页 |
| 2.3.1 Smac-CCE和Smac-CCK的构建、表达及纯化 | 第90页 |
| 2.3.2 Coiled-coil驱动的蛋白质组装体的表征 | 第90-94页 |
| 2.3.3 AgNPs-蛋白质组装体纳米酶复合物的表征 | 第94-95页 |
| 2.3.4 AgNPs-蛋白质组装体纳米酶复合物酶学性质的表征. | 第95-99页 |
| 2.3.5 AgNPs-蛋白质组装体纳米酶复合物的稳定性和循环利用性 | 第99-100页 |
| 2.4 本章小结 | 第100页 |
| 2.5 参考文献 | 第100-104页 |
| 第三章 基于金属螯合超分子作用构建二维SOD纳米酶 | 第104-124页 |
| 3.1 序言 | 第104-106页 |
| 3.2 实验部分 | 第106-110页 |
| 3.2.1 实验材料 | 第106-107页 |
| 3.2.2 实验方法 | 第107-108页 |
| 3.2.3 Zn离子螯合驱动的蛋白质组装体的表征 | 第108-109页 |
| 3.2.4 Cu离子掺杂的二维CuZnSOD纳米酶 | 第109-110页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第110-120页 |
| 3.3.1 SMAC-Mutation5-Stop(SM5S)的表达与纯化 | 第110-111页 |
| 3.3.2 Zn离子螯合驱动蛋白质组装体的表征 | 第111-117页 |
| 3.3.3 Cu离子掺杂二维CuZnSOD纳米酶的表征 | 第117-120页 |
| 3.4 本章小结 | 第120-121页 |
| 3.5 参考文献 | 第121-124页 |
| 第四章 基于超两亲超分子共组装策略构建三维HRP纳米酶 | 第124-147页 |
| 4.1 序言 | 第124-126页 |
| 4.2 实验部分 | 第126-131页 |
| 4.2.1 实验材料 | 第126页 |
| 4.2.2 实验方法 | 第126-128页 |
| 4.2.3 超双亲HRP纳米酶的制备与表征 | 第128-130页 |
| 4.2.4 利用超双亲HRP纳米酶构建葡萄糖生物传感系统 | 第130-131页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第131-143页 |
| 4.3.1 超双亲HRP纳米酶的表征 | 第131-137页 |
| 4.3.2 超双亲HRP纳米酶稳定性的表征 | 第137-139页 |
| 4.3.3 超双亲HRP纳米酶用于葡萄糖检测 | 第139-143页 |
| 4.4 本章小结 | 第143页 |
| 4.5 参考文献 | 第143-147页 |
| 结论 | 第147-148页 |
| 作者简介 | 第148页 |
| 博士期间发表论文 | 第148-150页 |
| 致谢 | 第150页 |
