| 摘要 | 第8-9页 |
| 英文摘要 | 第9-10页 |
| 1 前言 | 第11-18页 |
| 1.1 大豆分离蛋白概述 | 第11-14页 |
| 1.1.1 大豆分离蛋白的组成及结构 | 第11-12页 |
| 1.1.2 大豆分离蛋白的营养价值 | 第12页 |
| 1.1.3 大豆分离蛋白在食品工业中的应用 | 第12-14页 |
| 1.2 酪蛋白概述 | 第14页 |
| 1.3 乳清分离蛋白概述 | 第14-15页 |
| 1.4 乳浓缩蛋白概述 | 第15页 |
| 1.5 混合蛋白概述 | 第15-16页 |
| 1.5.1 混合蛋白简介 | 第15页 |
| 1.5.2 混合蛋白的稳定性及影响因素 | 第15-16页 |
| 1.6 研究目的与意义 | 第16页 |
| 1.7 研究主要内容 | 第16-18页 |
| 2 材料与方法 | 第18-22页 |
| 2.1 原料与设备 | 第18-19页 |
| 2.1.1 原料与试剂 | 第18页 |
| 2.1.2 仪器与设备 | 第18-19页 |
| 2.2 试验方法 | 第19-21页 |
| 2.2.1 混合蛋白制备工艺 | 第19页 |
| 2.2.2 混合蛋白体系稳定性研究 | 第19-20页 |
| 2.2.3 离心沉淀率的测定 | 第20页 |
| 2.2.4 离心悬浮比的测定 | 第20页 |
| 2.2.5 稳定性系数的测定 | 第20页 |
| 2.2.6 自然沉淀量的测定 | 第20-21页 |
| 2.2.7 粒径分布的测定 | 第21页 |
| 2.2.8 ξ-电位的测定 | 第21页 |
| 2.2.9 透射电镜（TEM）的测定 | 第21页 |
| 2.3 数据分析 | 第21-22页 |
| 3 结果与分析 | 第22-48页 |
| 3.1 混合蛋白体系的配方优化 | 第22-31页 |
| 3.1.1 原料配比对混合蛋白体系稳定性的影响 | 第22-25页 |
| 3.1.2 浓度对混合蛋白体系稳定性的影响 | 第25-28页 |
| 3.1.3 Ca~(2+)对混合蛋白体系稳定性的影响 | 第28-31页 |
| 3.2 混合蛋白体系的工艺优化 | 第31-40页 |
| 3.2.1 pH值对混合蛋白体系稳定性的影响 | 第31-34页 |
| 3.2.2 超声处理对混合蛋白体系稳定性的影响 | 第34-37页 |
| 3.2.3 热处理对混合蛋白体系稳定性的影响 | 第37-40页 |
| 3.3 混合蛋白体系的稳定性及分子间相互作用研究 | 第40-48页 |
| 3.3.1 混合蛋白体系的粒径变化 | 第40-43页 |
| 3.3.2 混合蛋白体系的Zeta电位分析 | 第43-45页 |
| 3.3.3 混合蛋白体系的透射电镜（TEM）分析 | 第45-48页 |
| 4 讨论 | 第48-54页 |
| 4.1 混合蛋白体系稳定性 | 第48-49页 |
| 4.1.1 混合蛋白体系稳定性概述 | 第48页 |
| 4.1.2 混合蛋白体系稳定性机制 | 第48-49页 |
| 4.2 混合蛋白体系的配方优化 | 第49-51页 |
| 4.2.1 SPI+CS的配方优化对稳定性的影响 | 第49-50页 |
| 4.2.2 SPI+WPI的配方优化对稳定性的影响 | 第50页 |
| 4.2.3 SPI+MPC的配方优化对稳定性的影响 | 第50-51页 |
| 4.3 混合蛋白饮品的工艺优化 | 第51-53页 |
| 4.3.1 SPI+CS的工艺优化对稳定性的影响 | 第51页 |
| 4.3.2 SPI+WPI的工艺优化对稳定性的影响 | 第51-52页 |
| 4.3.3 SPI+MPC的工艺优化对稳定性的影响 | 第52-53页 |
| 4.4 混合蛋白体系的稳定性的研究和分子间相互作用 | 第53-54页 |
| 5 结论 | 第54-56页 |
| 致谢 | 第56-57页 |
| 参考文献 | 第57-64页 |
| 攻读硕士学位期间发表的学术论文 | 第64页 |
