β-葡萄糖苷酶的固定化及其京尼平制备中的应用
| 摘要 | 第5-7页 |
| ABSTRACT | 第7-8页 |
| 目录 | 第9-11页 |
| 第一章 文献综述 | 第11-29页 |
| 1.1 京尼平的研究进展 | 第11-17页 |
| 1.1.1 京尼平的植物来源 | 第11-12页 |
| 1.1.2 环烯醚萜类成分 | 第12-13页 |
| 1.1.3 京尼平的药理学研究进展 | 第13-15页 |
| 1.1.4 京尼平作为生物交联剂的应用 | 第15-17页 |
| 1.1.5 着色剂 | 第17页 |
| 1.1.6 指纹试剂 | 第17页 |
| 1.1.7 生物显色剂 | 第17页 |
| 1.2 固定化酶的研究进展 | 第17-20页 |
| 1.2.1 固定化酶简介 | 第17-18页 |
| 1.2.2 酶固定化方法 | 第18-19页 |
| 1.2.3 固定化酶技术的应用 | 第19-20页 |
| 1.3 β-葡萄糖甘酶的研究进展 | 第20-24页 |
| 1.3.1 β-葡萄糖甘酶的简介 | 第20-21页 |
| 1.3.2 β-葡萄糖甘酶固定化方法 | 第21-22页 |
| 1.3.3 β-葡萄糖苷酶的应用 | 第22-24页 |
| 参考文献 | 第24-29页 |
| 第二章 固定化酶的制备 | 第29-41页 |
| 2.1 材料与方法 | 第29-32页 |
| 2.1.1 材料 | 第29-30页 |
| 2.1.2 方法 | 第30-32页 |
| 2.2 结果与讨论 | 第32-40页 |
| 2.2.1 固定化方法的选择 | 第32-33页 |
| 2.2.2 固定化条件的影响 | 第33-39页 |
| 2.2.3 固定化条件正交实验优化 | 第39-40页 |
| 2.3 本章小结 | 第40-41页 |
| 第三章 固定化酶的酶学性质 | 第41-49页 |
| 3.1 仪器与试剂 | 第41-42页 |
| 3.1.1 仪器 | 第41页 |
| 3.1.2 试剂 | 第41-42页 |
| 3.2 结果与讨论 | 第42-47页 |
| 3.2.1 固定化酶和游离酶的最适pH值 | 第42页 |
| 3.2.2 固定化酶的pH稳定性 | 第42-43页 |
| 3.2.3 固定化酶的最适温度 | 第43-44页 |
| 3.2.4 固定化酶的热稳定性 | 第44页 |
| 3.2.5 米氏常数 | 第44-46页 |
| 3.2.6 固定化酶的操作稳定性 | 第46页 |
| 3.2.7 固定化酶的贮存稳定性 | 第46-47页 |
| 3.3 本章小结 | 第47-49页 |
| 第四章 间歇反应器中京尼平苷水解反应 | 第49-55页 |
| 4.1 仪器与试剂 | 第49-50页 |
| 4.1.1 仪器 | 第49页 |
| 4.1.2 试剂 | 第49-50页 |
| 4.2 实验方法与结果 | 第50-54页 |
| 4.2.1 高效液相色谱法测定京尼平 | 第50-51页 |
| 4.2.2 间歇反应器中京尼平苷水解条件考察 | 第51-54页 |
| 4.3 本章小结 | 第54-55页 |
| 第五章 连续反应器中京尼平苷水解反应 | 第55-61页 |
| 5.1 仪器与试剂 | 第55-56页 |
| 5.1.1 仪器 | 第55-56页 |
| 5.1.2 试剂 | 第56页 |
| 5.2 实验方法与结果 | 第56-60页 |
| 5.2.1 反应时间的考察 | 第56-57页 |
| 5.2.2 反应温度的考察 | 第57-58页 |
| 5.2.3 反应流速的考察 | 第58-59页 |
| 5.2.4 反应物浓度的考察 | 第59页 |
| 5.2.5 最优条件重复 | 第59-60页 |
| 5.3 本章小结 | 第60-61页 |
| 第六章 京尼平的分离纯化 | 第61-63页 |
| 6.1 仪器与试剂 | 第61页 |
| 6.1.1 仪器 | 第61页 |
| 6.1.2 试剂 | 第61页 |
| 6.2 京尼平的分离纯化 | 第61-62页 |
| 6.3 京尼平的谱图数据 | 第62页 |
| 6.3.1 京尼平的液相检测 | 第62页 |
| 6.3.2 京尼平的结构鉴定 | 第62页 |
| 6.4 本章小结 | 第62-63页 |
| 第七章 全文总结 | 第63-65页 |
| 参考文献 | 第65-67页 |
| 致谢 | 第67-69页 |
| 攻读硕士学位期间发表的相关论文目录 | 第69-71页 |
| 附录 | 第71-73页 |
