| 摘要 | 第4-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 缩略词表 | 第9-11页 |
| 第一章 文献综述 | 第11-30页 |
| 1.1 干旱胁迫下ABA诱导气孔关闭的分子机理研究 | 第11-20页 |
| 1.1.1 ABA的生物合成 | 第11-12页 |
| 1.1.2 ABA信号中的受体 | 第12-13页 |
| 1.1.3 ABA信号中的PP2C | 第13-14页 |
| 1.1.4 ABA信号中的SnRK激酶家族 | 第14-16页 |
| 1.1.5 类受体激酶 | 第16页 |
| 1.1.6 ABA信号转导下游的核心作用靶标SLAC1 | 第16-19页 |
| 1.1.7 ABA信号转导下游的其余靶标 | 第19-20页 |
| 1.2 Flg22诱导气孔关闭的分子机理研究 | 第20-27页 |
| 1.2.1 PTI信号转导通路 | 第21-24页 |
| 1.2.2 Flg22诱导气孔关闭信号转导的相关组分 | 第24-27页 |
| 1.3 保卫细胞中ABA及Flg22信号通路的互作 | 第27-29页 |
| 1.4 本文提出的科学问题及研究意义 | 第29-30页 |
| 第二章 材料和方法 | 第30-57页 |
| 2.1 试验材料 | 第30-31页 |
| 2.1.1 植物材料 | 第30页 |
| 2.1.2 植物培养所用材料 | 第30页 |
| 2.1.3 菌类材料及载体 | 第30-31页 |
| 2.1.4 实验中使用的主要仪器 | 第31页 |
| 2.1.5 各种酶及试剂耗材 | 第31页 |
| 2.2 各种常用培养基及溶液的配制 | 第31-32页 |
| 2.2.1 常用溶液的配制 | 第31-32页 |
| 2.2.2 常用培养基的配制 | 第32页 |
| 2.3 实验方法 | 第32-57页 |
| 2.3.1 植物材料的培养种植 | 第32-33页 |
| 2.3.2 DNA相关实验 | 第33-41页 |
| 2.3.3 RNA相关实验 | 第41-42页 |
| 2.3.4 从大肠杆菌中表达和纯化重组蛋白 | 第42-43页 |
| 2.3.5 生理实验 | 第43-45页 |
| 2.3.6 蛋白质互作研究方法 | 第45-52页 |
| 2.3.7 激酶与底物研究方法 | 第52-56页 |
| 2.3.8 电生理实验 | 第56-57页 |
| 第三章 实验结果 | 第57-88页 |
| 3.1 fls2突变体的筛选和表型鉴定 | 第57-59页 |
| 3.2 fls2突变体气孔表型分析 | 第59-60页 |
| 3.3 fls2突变体种子萌发及根生长表型分析 | 第60页 |
| 3.4 FLS2在转录水平上受到ABA诱导 | 第60-61页 |
| 3.5 超表达FLS2能回补突变体气孔运动对ABA不敏感表型 | 第61-62页 |
| 3.6 FLS2互作蛋白鉴定 | 第62-64页 |
| 3.7 FLS2与SLAC1的N端互作 | 第64-66页 |
| 3.8 FLS2磷酸化SLAC1的N端 | 第66-69页 |
| 3.9 BAK1与SLAC1互作并磷酸化SLAC1 | 第69-71页 |
| 3.10 Flg22诱导的FLS2-BAK1复合体可激活SLAC1的阴离子电流 | 第71-72页 |
| 3.11 FLS2-Flg22-BAK1通过调控Ser86和Ser59激活SLAC1 | 第72-73页 |
| 3.12 FLS2-Flg22-BAK1介导的SIAC1激活不依赖于BIK1 | 第73-76页 |
| 3.13 BIK1与SLAC1互作并磷酸化其N端和C端 | 第76-77页 |
| 3.14 FLS2与SLAC1的遗传分析 | 第77-79页 |
| 3.15 bak1气孔表型分析 | 第79-80页 |
| 3.16 BAK1正调控Flg22诱导的OST1活化 | 第80-82页 |
| 3.17 FLS2是Flg22信号激活OST1的非必需因子 | 第82-84页 |
| 3.18 FLS2不磷酸化OST1 | 第84-85页 |
| 3.19 BAK1互作蛋白筛选 | 第85-86页 |
| 3.20 ABI1与FLS2互作并抑制FLS2的激酶活性 | 第86-88页 |
| 第四章 分析与讨论 | 第88-95页 |
| 参考文献 | 第95-108页 |
| 致谢 | 第108-110页 |
| 个人简历 | 第110页 |
