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衣原体噬菌体phiCPG1衣壳蛋白Vp1优化设计的初步探索

中文摘要第4-6页
Abstract第6-7页
符号说明第10-12页
前言第12-18页
    研究现状、成果第12-16页
    研究目的、方法第16-18页
1.1 对象与方法第18-36页
    1.1.1 模板、细胞株、菌株第18页
    1.1.2 试剂及液体配制第18-21页
    1.1.3 实验仪器及耗材第21-22页
    1.1.4 实验方法第22-36页
1.2 结果第36-47页
    1.2.1 Vp1突变蛋白Vp1_(m1)和Vp1_(m2)结果第36-43页
        1.2.1.1 SpV4 Vp1蛋白及phiCPG1 Vp1蛋白的序列信息第36-39页
        1.2.1.2 两蛋白序列BLAST比对结果第39页
        1.2.1.3 PredictProtein生物软件预测Vp1蛋白的结合位点第39页
        1.2.1.4 Vp1突变蛋白Vp1_(m1)和Vp1_(m2)目的基因片段的PCR产物第39-40页
        1.2.1.5 限制性内切酶验证重组质粒pET30a/Vp1_(m1(m2))第40页
        1.2.1.6 重组质粒基因测序结果第40-41页
        1.2.1.7 目的蛋白的表达、鉴定及纯化第41-43页
    1.2.2 重组IN5蛋白的结果第43-46页
        1.2.2.1 IN5基因的扩增第43-44页
        1.2.2.2 重组质粒的限制性酶切鉴定第44页
        1.2.2.3 重组IN5质粒测序第44-45页
        1.2.2.4 重组IN5蛋白的表达、鉴定及纯化第45-46页
    1.2.3 Vp1、Vp1_(m1)、Vp1_(m2)及IN5蛋白最佳作用浓度的确定第46页
    1.2.4 Vp1、Vp1_(m1)、Vp1_(m2)及IN5蛋白对沙眼衣原体作用第46-47页
1.3 讨论第47-51页
    1.3.1 基于SpV4的Vp1蛋白突变的设计第48-49页
    1.3.2 根据Predict Protein预测结果的Vp1蛋白的突变设计第49页
    1.3.3 目的蛋白的表达、纯化及定量第49-50页
    1.3.4 三种蛋白对Ct抑制率原因的推测第50-51页
1.4 小结第51-53页
结论第53页
论文创新点第53-54页
参考文献第54-57页
论文发表及科研项目参加情况说明第57-59页
综述 噬菌体作为抗菌剂的研究进展第59-66页
    综述参考文献第62-66页
致谢第66-67页
个人简历第67页

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