| 第一部分 多房棘球绦虫HSP20蛋白的生物信息学分析与重组表达 | 第6-50页 |
| 中文摘要 | 第6-7页 |
| Abstract | 第7-9页 |
| 引言 | 第9-12页 |
| 第一章 多房棘球绦虫HSP20蛋白的生物信息学分析 | 第12-28页 |
| 1.1 材料 | 第12页 |
| 1.2 方法 | 第12页 |
| 1.2.1 寻找EmHSP20的开放阅读框 | 第12页 |
| 1.2.2 EmHSP20氨基酸序列的生物信息学分析 | 第12页 |
| 1.3 结果 | 第12-28页 |
| 1.3.1 EmHSP20的开放阅读框及编码氨基酸 | 第12-13页 |
| 1.3.2 EmHSP20氨基酸序列的blastp分析 | 第13-14页 |
| 1.3.3 EmHSP20蛋白的理化性质及疏水性分析 | 第14-16页 |
| 1.3.4 EmHSP20的跨膜区预测 | 第16页 |
| 1.3.5 EmHSP20的信号肽及亚细胞定位预测 | 第16-17页 |
| 1.3.6 EmHSP20 B细胞线性表位的预测 | 第17-18页 |
| 1.3.7 EmHSP20的二级结构分析 | 第18-23页 |
| 1.3.8 EmHSP20的保守结构域分析 | 第23页 |
| 1.3.9 EmHSP20的三维结构预测 | 第23-24页 |
| 1.3.10 EmHSP20同源性分析及分子进化树的构建 | 第24-28页 |
| 第二章 多房棘球绦虫HSP20蛋白的重组表达 | 第28-44页 |
| 2.1 材料 | 第28-32页 |
| 2.1.1 质粒和菌株 | 第28页 |
| 2.1.2 主要试剂 | 第28页 |
| 2.1.3 主要实验仪器和设备 | 第28-29页 |
| 2.1.4 主要溶液的配制 | 第29-32页 |
| 2.2 方法 | 第32-37页 |
| 2.2.1 重组质粒的构建 | 第32-34页 |
| 2.2.2 重组蛋白的原核表达 | 第34-36页 |
| 2.2.3 重组蛋白的纯化 | 第36页 |
| 2.2.4 纯化后蛋白的分析 | 第36-37页 |
| 2.3 结果 | 第37-44页 |
| 2.3.1 EmHSP20-pET-28b(+)重组质粒的双酶切鉴定 | 第37-38页 |
| 2.3.2 重组质粒插入片段的测序鉴定 | 第38-40页 |
| 2.3.3 EmHSP20重组蛋白在Rosetta(DE3)中的表达及定位 | 第40-41页 |
| 2.3.4 梯度洗脱液的SDS-PAGE分析 | 第41-42页 |
| 2.3.5 重组蛋白的Western Blot分析 | 第42页 |
| 2.3.6 重组蛋白的SDS-PAGE纯度分析 | 第42-43页 |
| 2.3.7 重组蛋白的浓度测定 | 第43-44页 |
| 讨论 | 第44-49页 |
| 结论 | 第49-50页 |
| 第二部分 泡球蚴的体外培养 | 第50-65页 |
| 中文摘要 | 第50-51页 |
| Abstract | 第51-52页 |
| 引言 | 第52-54页 |
| 材料与方法 | 第54-59页 |
| 1.1 材料 | 第54-56页 |
| 1.1.1 泡球蚴 | 第54页 |
| 1.1.2 人肝癌细胞株HepG2 | 第54页 |
| 1.1.3 主要试剂 | 第54页 |
| 1.1.4 主要实验仪器和设备 | 第54-55页 |
| 1.1.5 主要溶液的配制 | 第55-56页 |
| 1.2 方法 | 第56-59页 |
| 1.2.1 肝癌细胞HepG2的培养 | 第56-57页 |
| 1.2.2 泡球蚴的体外培养 | 第57-59页 |
| 结果 | 第59-63页 |
| 2.1 泡球蚴生长曲线 | 第59-60页 |
| 2.2 光学显微镜下的囊泡形态 | 第60-62页 |
| 2.3 囊泡超微结构的观察 | 第62-63页 |
| 讨论 | 第63-64页 |
| 结论 | 第64-65页 |
| 参考文献 | 第65-69页 |
| 在学期间的研究成果 | 第69-70页 |
| 致谢 | 第70-71页 |
| 英文缩略语表 | 第71-72页 |
