| 目录 | 第1-8页 |
| 摘要 | 第8-13页 |
| ABSTRACT | 第13-19页 |
| 第一章 文献综述 | 第19-31页 |
| ·昆虫致病性真菌 | 第19-23页 |
| ·昆虫致病性真菌的毒力因子 | 第19-21页 |
| ·致病性真菌在人类疾病方面的研究 | 第21-23页 |
| ·抗真菌研究 | 第23-24页 |
| ·蛋白酶抑制剂 | 第24-31页 |
| ·蛋白酶抑制剂的分类 | 第24-25页 |
| ·蛋白酶抑制剂在昆虫免疫中的研究 | 第25-28页 |
| ·丝腺中蛋白酶抑制剂的研究 | 第28-29页 |
| ·蛋白酶抑制剂在农业和医学方面的研究 | 第29-31页 |
| 第二章 引言 | 第31-35页 |
| ·研究背景、目的及意义 | 第31-33页 |
| ·研究内容 | 第33-34页 |
| ·丝氨酸蛋白酶抑制剂BmSPI38和BmSPI39的全长克隆、原核表达及活性测定 | 第33页 |
| ·BmSPI38和BmSPI39对真菌体壁降解蛋白酶的抑制及其动力学特征分析 | 第33页 |
| ·蛋白酶抑制剂抑制球孢白僵菌的入侵 | 第33页 |
| ·蛋白酶抑制剂BmSPI38和BmSPI39的抑制特异性关键位点分析 | 第33-34页 |
| ·BmSPI38和BmSPI39的体内存在形式分析及BmSPI39在茧壳保护中的功能研究 | 第34页 |
| ·研究路线 | 第34-35页 |
| 第三章 家蚕丝氨酸蛋白酶抑制剂BmSPI38和BmSPI39的全长克隆、原核表达及活性测定 | 第35-63页 |
| ·材料与方法 | 第35-48页 |
| ·实验材料 | 第35页 |
| ·主要仪器及试剂 | 第35-37页 |
| ·试剂配制 | 第37-41页 |
| ·实验方法与步骤 | 第41-48页 |
| ·结果与分析 | 第48-62页 |
| ·含有一个TIL结构域的家蚕蛋白酶抑制剂 | 第48页 |
| ·BmSPI38和BmSPI39的全长cDNA克隆 | 第48-55页 |
| ·BmSPI38和BmSPI39的原核表达、纯化及活性检测 | 第55-58页 |
| ·BmSPI38和BmSPI39的温度及酸碱稳定性 | 第58-59页 |
| ·BmSPI38和BmSPI39的抑制活性测定 | 第59-62页 |
| ·讨论 | 第62-63页 |
| 第四章 BmSPI38和BmSPI39对真菌体壁降解蛋白酶的抑制及其动力学特征分析 | 第63-79页 |
| ·材料与方法 | 第63-67页 |
| ·实验材料 | 第63页 |
| ·主要仪器及试剂 | 第63-64页 |
| ·试剂配制 | 第64页 |
| ·实验方法与步骤 | 第64-67页 |
| ·结果与分析 | 第67-74页 |
| ·BmSPI38和BmSPI39重组蛋白对真菌蛋白酶的抑制活性测定 | 第67页 |
| ·BmSPI38与CDEP-1的体外结合 | 第67-68页 |
| ·BmSPI38和BmSPI39对CDEP-1诱导黑化的抑制 | 第68-70页 |
| ·rPPO的体外激活实验 | 第70页 |
| ·白僵菌诱导后不同时间点血液中的蛋白变化 | 第70-71页 |
| ·BmSPI38和BmSPI39的时空表达特征分析 | 第71-72页 |
| ·Peptidases_S8家族蛋白酶的序列分析 | 第72-74页 |
| ·讨论 | 第74-79页 |
| 第五章 蛋白酶抑制剂抑制球孢白僵菌入侵家蚕 | 第79-93页 |
| ·材料与方法 | 第79-84页 |
| ·实验材料 | 第79页 |
| ·主要仪器及试剂 | 第79-80页 |
| ·试剂配制 | 第80-81页 |
| ·实验方法与步骤 | 第81-84页 |
| ·结果与分析 | 第84-90页 |
| ·BmSPI38和BmSPI39多克隆抗体的纯化 | 第84-85页 |
| ·BmSPI39在白僵菌诱导后的体壁中的表达变化 | 第85-86页 |
| ·BmSPI39在化蛹第3天体壁中的免疫荧光定位 | 第86-87页 |
| ·蛋白酶抑制剂增强家蚕的抗真菌能力 | 第87-90页 |
| ·讨论 | 第90-93页 |
| 第六章 蛋白酶抑制剂BmSPI38和BmSPI39的抑制特异性关键位点分析 | 第93-105页 |
| ·材料与方法 | 第93-96页 |
| ·实验材料 | 第93页 |
| ·主要仪器及试剂 | 第93页 |
| ·试剂配制 | 第93页 |
| ·方法与步骤 | 第93-96页 |
| ·结果与分析 | 第96-104页 |
| ·BmSPI38和BmSPI39定点突变位点选择及BmSPI39的结构模拟 | 第96-97页 |
| ·BmSPI38和BmSPI39定点突变载体的构建 | 第97-98页 |
| ·BmSPI38Mu和BmSPI39Mu的原核表达及纯化 | 第98-100页 |
| ·BmSPI38Mu和BmSPI39Mu的酶活测定及活性染色 | 第100-102页 |
| ·TIL家族蛋白酶抑制剂活性位点及半胱氨酸数目分析 | 第102-104页 |
| ·讨论 | 第104-105页 |
| 第七章 BmSPI38和BmSPI39的存在形式分析及BmSPI39在茧壳保护中的功能研究 | 第105-123页 |
| ·材料与方法 | 第105-108页 |
| ·实验材料 | 第105页 |
| ·主要仪器及试剂 | 第105-106页 |
| ·试剂配制 | 第106-107页 |
| ·方法与步骤 | 第107-108页 |
| ·结果与分析 | 第108-120页 |
| ·BmSPI38和BmSPI39重组蛋白的胶内活性染色 | 第108-109页 |
| ·BmSPI38和BmSPI39重组蛋白的还原与非还原电泳分析 | 第109-111页 |
| ·BmSPI38和BmSPI39重组蛋白的活性存在形式分析 | 第111-113页 |
| ·BmSPI38和BmSPI39家蚕中的生理存在形式分析 | 第113-115页 |
| ·BmSPI39从丝腺分泌入茧壳 | 第115-116页 |
| ·茧壳中KI的Western blot分析及胶内活性染色 | 第116-118页 |
| ·茧壳蛋白的体外酶解 | 第118-120页 |
| ·讨论 | 第120-123页 |
| 第八章 综合与结论 | 第123-127页 |
| 论文创新点 | 第127-129页 |
| 参考文献 | 第129-137页 |
| 在读期间发表的文章、申请专利及参研课题 | 第137-139页 |
| 致谢 | 第139-140页 |
