| 缩略语 | 第1-6页 |
| 摘要 | 第6-8页 |
| Abstract | 第8-12页 |
| 第一章 文献综述 | 第12-33页 |
| 1. 红细胞膜 | 第12-20页 |
| ·红细胞膜骨架 | 第12-13页 |
| ·红细胞膜蛋白 | 第13-20页 |
| ·血影蛋白 | 第14-16页 |
| ·肌动蛋白 | 第16-17页 |
| ·锚蛋白 | 第17-18页 |
| ·血红细胞 4.1 蛋白 | 第18-19页 |
| ·内收蛋白 | 第19-20页 |
| 2. 4.1蛋白家族 | 第20-30页 |
| ·血红细胞 4.1 蛋白 | 第22-29页 |
| ·血红细胞 4.1 蛋白的存在形式 | 第22页 |
| ·血红细胞 4.1 蛋白各结构域在红细胞膜骨架中的功能 | 第22-24页 |
| ·血红细胞 4.1 蛋白的可变剪切与功能 | 第24-25页 |
| ·有核细胞中的 4.1R亚型及其亚细胞定位信号 | 第25-27页 |
| ·血红细胞 4.1R蛋白结合血影蛋白/肌动蛋白最小结构域 | 第27-29页 |
| ·4.1蛋白家族的其它成员 | 第29-30页 |
| 3. 文昌鱼4.1蛋白 | 第30-31页 |
| 4. 本文的研究目的和研究路线 | 第31-33页 |
| ·研究目的 | 第31-32页 |
| ·技术路线 | 第32-33页 |
| 第二章 文昌鱼 4.1 蛋白与血影蛋白、肌动蛋白结合活性中心的鉴定 | 第33-83页 |
| 1. 前言 | 第33页 |
| 2. 材料和方法 | 第33-58页 |
| ·实验材料 | 第33-37页 |
| ·实验仪器 | 第33页 |
| ·质粒与菌株 | 第33-34页 |
| ·PCR扩增所需试剂 | 第34页 |
| ·构建表达载体与菌株相关试剂与溶液 | 第34页 |
| ·重组蛋白的诱导表达相关溶液 | 第34-35页 |
| ·SDS-PAGE相关缓冲液 | 第35-36页 |
| ·BCA法测定蛋白质浓度相关试剂 | 第36页 |
| ·包涵体复性相关溶液 | 第36-37页 |
| ·重组蛋白结合分析所需试剂和溶液 | 第37页 |
| ·实验方法 | 第37-58页 |
| ·文昌鱼BjP4.1 氨基酸序列的生物信息学分析 | 第37-39页 |
| ·文昌鱼rBjP4.1 和人类 4.1R（EPB41）蛋白与血影蛋白和肌动蛋白之间的结合活性分析 | 第39-41页 |
| ·结构域切除法寻找文昌鱼BjP4.1 蛋白结合活性中心 | 第41-55页 |
| ·多肽合成法寻找文昌鱼BjP4.1 蛋白的结合活性中心 | 第55页 |
| ·点突变法寻找文昌鱼BjP4.1 蛋白的结合活性位点 | 第55-58页 |
| 3. 结果 | 第58-81页 |
| ·文昌鱼BjP4.1 蛋白结构域分析 | 第58页 |
| ·文昌鱼 4.1 蛋白的系统进化分析 | 第58-60页 |
| ·4.1蛋白家族的基因结构分析 | 第60-62页 |
| ·文昌鱼BjP4.1 蛋白氨基酸序列特征 | 第62-67页 |
| ·文昌鱼BjP4.1 蛋白氨基酸序列核定位信号的预测 | 第62-64页 |
| ·文昌鱼BjP4.1 氨基酸序列中的富亮氨酸序列 | 第64页 |
| ·文昌鱼BjP4.1 氨基酸序列全长的多序列比对 | 第64-67页 |
| ·文昌鱼BjP4.1 蛋白U2/3 结构域二级结构比较分析 | 第67页 |
| ·文昌鱼BjP4.1 蛋白与人类 4.1R结合能力分析 | 第67-69页 |
| ·文昌鱼BjP4.1 切除结构域重组子的蛋白表达和纯化 | 第69-74页 |
| ·FUC、FA、UC、U2/3 和U17/68 结构域片段的获得 | 第70-71页 |
| ·pET-28-FUC、pET-28-FA 、pET-28-UC、pET-28-U2/3、pET-28-U17/68 表达载体的构建 | 第71-72页 |
| ·重组蛋白在大肠杆菌中的表达和纯化 | 第72-74页 |
| ·重组子pET-28-FUC、pET-28-FA、pET-28-UC、pET-28-U2/3、pET-28-U17/68 表达蛋白的结合分析 | 第74-77页 |
| ·多肽的结合分析 | 第77-78页 |
| ·点突变对文昌鱼BjP4.1 蛋白结合能力的影响 | 第78-81页 |
| 4. 讨论 | 第81-83页 |
| 结论 | 第83-85页 |
| 参考文献 | 第85-98页 |
| 致谢 | 第98-99页 |
| 作者简介 | 第99页 |
| 硕士研究生期间发表的学术论文 | 第99页 |
