中文摘要 | 第1-13页 |
英文摘要 | 第13-17页 |
第一章 中药小分子与蛋白质相互作用研究进展 | 第17-106页 |
·引言 | 第17-19页 |
·中药现代化的研究 | 第19-26页 |
·中药研究的回顾与现状 | 第19-20页 |
·中药现代化研究的问题 | 第20-23页 |
·中西医药学融合的问题 | 第20-21页 |
·中药走向世界医学的问题 | 第21-23页 |
·中药现代化研究的新方法 | 第23-26页 |
·于研究中药扩展的细胞层次的ADME/Tox平台 | 第23-24页 |
·功能基因组学与生物芯片技术在中药研发中的应用 | 第24-25页 |
·中药色谱指纹图谱技术的应用 | 第25页 |
·中药制剂与纳米技术 | 第25-26页 |
·蛋白质的结构、功能和性质 | 第26-55页 |
·蛋白质在生命过程中的作用 | 第26-28页 |
·蛋白质的结构 | 第28-33页 |
·一级结构 | 第29-30页 |
·二级结构 | 第30-32页 |
·超二级结构 | 第32页 |
·三级结构 | 第32页 |
·四级结构 | 第32-33页 |
·蛋白质的性质 | 第33-34页 |
·维系和稳定蛋白质高级结构的因素 | 第34-37页 |
·球蛋白分子结构的一般规律 | 第37-38页 |
·血清白蛋白的结构、功能和性质 | 第38-42页 |
·血清白蛋白的结构 | 第38-40页 |
·白蛋白的生理功能 | 第40页 |
·人血清白蛋白的晶体结构与活性部位的确定 | 第40-42页 |
·人免疫球蛋白的结构、功能和性质 | 第42-48页 |
·人免疫球蛋白的基本结构 | 第42-45页 |
·免疫球蛋白的功能和性质 | 第45-47页 |
·免疫球蛋白的活性部位 | 第47-48页 |
·酶蛋白—溶菌酶的结构、功能和性质 | 第48-55页 |
·溶菌酶的结构和性质 | 第48-51页 |
·酶蛋白分子的功能 | 第51-53页 |
·溶菌酶的活性与活性部位 | 第53-55页 |
·药物与蛋白质相互作用的研究方法 | 第55-84页 |
·紫外光谱法 | 第57-58页 |
·荧光光谱法 | 第58-67页 |
·荧光淬灭法 | 第59-64页 |
·光增强法即敏化荧光法 | 第64-66页 |
·同步荧光光谱 | 第66页 |
·荧光偏振 | 第66-67页 |
·傅立叶变换红外光谱法 | 第67-71页 |
·圆二色谱法 | 第71-75页 |
·多肽二级结构的测定 | 第72-73页 |
·蛋白质二级结构的测定 | 第73-75页 |
·核酸的一级结构测定 | 第75页 |
·瑞利共振光散射技术 | 第75-78页 |
·用于预测药物-蛋白质相互作用的计算机技术 | 第78-83页 |
·分子模拟技术 | 第78-81页 |
·定量结构-性质/活性关系 | 第81-83页 |
·应用于蛋白质与药物相互作用研究的其它方法 | 第83-84页 |
·植物药活性组分与蛋白质相互作用的研究现状 | 第84-88页 |
·对研究药物与蛋白质相互作用的现状提出的问题 | 第88-91页 |
参考文献 | 第91-106页 |
第二章 山姜素和豆蔻明与三种球状蛋白质相互作用的研究 | 第106-161页 |
·引言 | 第106-107页 |
·实验部分 | 第107-109页 |
·试剂和仪器 | 第107页 |
·实验方法 | 第107-109页 |
·结果与讨论 | 第109-157页 |
·山姜素和豆蔻明与人血清白蛋白(HSA)的相互作用研究 | 第109-128页 |
·山姜素和豆蔻明与HSA相互作用的荧光淬灭机理 | 第109-112页 |
·结合常数及结合位点数的计算 | 第112-114页 |
·结合距离的计算 | 第114-116页 |
·键合模式的确定 | 第116-118页 |
·判定药物影响HSA二级结构的定性依据 | 第118-119页 |
·判定药物影响HSA二级结构的定量依据 | 第119-124页 |
·药物在血清白蛋白上结合位置的确定 | 第124-128页 |
·山姜素和豆蔻明与人免疫球蛋白(IgG)的相互作用研究 | 第128-144页 |
·山姜素和豆蔻明对IgG的荧光淬灭作用 | 第128-131页 |
·结合常数,结合位点数及结合距离的计算 | 第131-134页 |
·键合模式的确定 | 第134-135页 |
·判定药物影响IgG二级结构的定性和定量依据 | 第135-141页 |
·分子模拟 | 第141-144页 |
·山姜素和豆蔻明与溶菌酶(LYSO)的相互作用研究 | 第144-155页 |
·山姜素和豆蔻明对溶菌酶(LYSO)的荧光淬灭作用 | 第144-146页 |
·结合常数,结合位点数及结合距离的计算 | 第146-148页 |
·键合模式的确定 | 第148-149页 |
·判定药物影响LYSO二级结构的定性和定量依据 | 第149-155页 |
·共存离子对药物-蛋白相互作用的影响 | 第155-157页 |
·结论 | 第157-158页 |
参考文献 | 第158-161页 |
第三章 补骨脂素和异补骨素与HSA和IgG相互作用的研究 | 第161-203页 |
·引言 | 第161-162页 |
·实验部分 | 第162-164页 |
·试剂和仪器 | 第162页 |
·实验方法 | 第162-164页 |
·结果与讨论 | 第164-200页 |
·补骨脂素和异补骨脂素与人血清白蛋白(HSA)的相互作用研究 | 第164-185页 |
·补骨脂素和异补骨脂素与HSA相互作用的荧光淬灭机理 | 第164-166页 |
·结合常数结合位点数及结合距离的计算 | 第166-171页 |
·键合模式的确定 | 第171-173页 |
·判定药物影响HSA二级结构的定性依据 | 第173-174页 |
·判定药物影响HSA二级结构的定量依据 | 第174-182页 |
·药物在血清白蛋白上结合位置的确定 | 第182-185页 |
·补骨素和异补骨素与人免疫球蛋白(IgG)的相互作用研究 | 第185-200页 |
·补骨素和异补骨素对IgG的荧光淬灭作用 | 第185-188页 |
·结合常数,结合位点数及结合距离的计算 | 第188-191页 |
·键合模式的确定 | 第191-192页 |
·判定药物影响IgG二级结构的定性和定量依据 | 第192-198页 |
·分子模拟 | 第198-200页 |
·结论 | 第200-201页 |
参考文献 | 第201-203页 |
第四章 紫草素与血清白蛋白和溶菌酶相互作用的研究 | 第203-229页 |
·引言 | 第203-204页 |
·实验部分 | 第204-206页 |
·试剂和仪器 | 第204页 |
·实验方法 | 第204-206页 |
·结果与讨论 | 第206-225页 |
·紫草素与HSA和LYSO相互作用的荧光光谱及淬灭机理 | 第206-209页 |
·结合常数及结合位点数的计算 | 第209-211页 |
·结合距离的计算 | 第211-213页 |
·键合模式的确定 | 第213-214页 |
·判定药物影响蛋白二级结构的定性依据和定量依据 | 第214-221页 |
·药物在血清白蛋白上结合位置的确定 | 第221-224页 |
·共存离子对药物-蛋白相互作用的影响 | 第224-225页 |
·结论 | 第225-226页 |
参考文献 | 第226-229页 |
第五章 基于愈创木酚的荧光增敏研究与蛋白质的相互作用 | 第229-256页 |
·引言 | 第229-230页 |
·实验部分 | 第230-232页 |
·试剂和仪器 | 第230页 |
·实验方法 | 第230-232页 |
·结果与讨论 | 第232-252页 |
·分子模拟 | 第232-236页 |
·愈创木酚与HSA和IgG相互作用的荧光光谱和紫外光谱 | 第236-238页 |
·愈创木酚与HSA和IgG相互作用的荧光偏振研究 | 第238-241页 |
·药物与蛋白键合的结合常数与结合距离 | 第241-244页 |
·键合模式的确定 | 第244-245页 |
·判定药物影响蛋白二级结构的定性依据和定量依据 | 第245-252页 |
·结论 | 第252-253页 |
参考文献 | 第253-256页 |
已发表或待发表论文目录 | 第256-258页 |
致谢 | 第258-260页 |
攻读博士学位期间获奖情况 | 第260页 |