摘要 | 第4-6页 |
Abstract | 第6-8页 |
第一章 文献综述 | 第12-26页 |
1.1 L-抗坏血酸棕榈酸酯的概述 | 第12-15页 |
1.1.1 L-抗坏血酸棕榈酸酯的结构与性质 | 第12-13页 |
1.1.2 L-抗坏血酸棕榈酸酯的应用 | 第13-15页 |
1.2 L-抗坏血酸棕榈酸酯的合成 | 第15-16页 |
1.2.1 化学法 | 第15页 |
1.2.2 酶催化合成法 | 第15-16页 |
1.2.3 国内外L-抗坏血酸棕榈酸酯的酶法合成研究进展 | 第16页 |
1.3 脂肪酶研究进展 | 第16-20页 |
1.3.1 脂肪酶的分子印迹 | 第16-17页 |
1.3.2 分子印迹的过程和原理 | 第17-18页 |
1.3.3 不同印迹配体的研究进展 | 第18-19页 |
1.3.4 分子印迹技术在其他方面的应用 | 第19-20页 |
1.4 酶法合成L-抗坏血酸棕榈酸酯 | 第20-24页 |
1.4.1 影响反应的因素 | 第20-23页 |
1.4.2 产物的分离提取研究 | 第23-24页 |
1.5 论文的研究目的、意义和主要内容 | 第24-26页 |
第二章 印迹固定化酶的制备及酶活的影响因素 | 第26-45页 |
2.1 引言 | 第26-27页 |
2.2 材料与方法 | 第27页 |
2.2.1 材料与试剂 | 第27页 |
2.2.2 实验仪器 | 第27页 |
2.3 实验方法 | 第27-31页 |
2.3.1 印迹-固定化脂肪酶的制备 | 第27-28页 |
2.3.2 印迹脂肪酶固定化方法的研究 | 第28-29页 |
2.3.3 分析方法 | 第29-31页 |
2.4 结果与讨论 | 第31-42页 |
2.4.1 模板分子的筛选 | 第31-32页 |
2.4.2 固定化方法优化 | 第32-35页 |
2.4.3 树脂种类优化 | 第35-36页 |
2.4.4 pH优化 | 第36-37页 |
2.4.5 助溶剂优化-印迹脂肪酶 | 第37-38页 |
2.4.6 表面活性剂优化 | 第38-39页 |
2.4.7 酶液与助溶剂的体积比优化 | 第39-40页 |
2.4.8 模板分子用量优化 | 第40-41页 |
2.4.9 印迹时间优化 | 第41-42页 |
2.5 界面激活效应对印迹固定化酶活性影响 | 第42-43页 |
2.6 讨论 | 第43-44页 |
2.7 本章小结 | 第44-45页 |
第三章 L-抗坏血酸棕榈酸酯的反应条件优化 | 第45-63页 |
3.1 引言 | 第45-46页 |
3.2 材料与方法 | 第46页 |
3.2.1 材料和试剂 | 第46页 |
3.2.2 实验仪器 | 第46页 |
3.3 实验方法 | 第46-48页 |
3.3.1 L-抗坏血酸棕榈酸酯的合成 | 第46页 |
3.3.2 产物L-抗坏血酸棕榈酸酯的定性定量分析 | 第46-48页 |
3.4 结果与讨论 | 第48-62页 |
3.4.1 最佳反应介质的选择 | 第48-49页 |
3.4.2 底物浓度的影响 | 第49-51页 |
3.4.3 底物摩尔比的影响 | 第51-52页 |
3.4.4 有机溶剂体积的影响 | 第52-53页 |
3.4.5 加酶量对酶促反应的影响 | 第53-54页 |
3.4.6 反应温度的影响 | 第54页 |
3.4.7 水活度的影响 | 第54-56页 |
3.4.8 产物浓度随反应时间的变化曲线 | 第56页 |
3.4.9 加入吸水剂的影响 | 第56-60页 |
3.4.10 酶的重复利用实验 | 第60-62页 |
3.5 本章小结 | 第62-63页 |
第四章 结论与展望 | 第63-65页 |
参考文献 | 第65-71页 |
致谢 | 第71-72页 |
攻读学位期间参加的科研项目和成果 | 第72页 |