| 摘要 | 第5-7页 |
| Abstract | 第7-9页 |
| 第一章 前言 | 第13-24页 |
| 1 适冷酶的研究概况 | 第13-18页 |
| 1.1 适冷微生物的发现和培养 | 第13-14页 |
| 1.2 适冷酶的定义 | 第14页 |
| 1.3 适冷酶的特性 | 第14-15页 |
| 1.4 适冷酶的活性 | 第15页 |
| 1.5 适冷酶的稳定性、活性和柔韧性之间的关系 | 第15-16页 |
| 1.6 三维结构和适冷性的关系 | 第16-18页 |
| 2 适冷酶在应用中的研究 | 第18-21页 |
| 2.1 适冷酶在生物技术上的应用 | 第19-20页 |
| 2.1.1 作为清洁剂的添加剂 | 第19页 |
| 2.1.2 在纺织工业中的应用 | 第19页 |
| 2.1.3 适冷酶在食品工业中的应用 | 第19-20页 |
| 2.1.4 适冷酶的生物修复功能 | 第20页 |
| 2.2 适冷酶在缺水条件下的生物催化 | 第20-21页 |
| 3、南极大磷虾胰蛋白酶研究进展 | 第21-23页 |
| 3.1 南极大磷虾简介 | 第21页 |
| 3.2 南极大磷虾胰蛋白酶 | 第21-23页 |
| 3.2.1 理论研究 | 第22页 |
| 3.2.2 应用研究 | 第22-23页 |
| 4 课题研究的背景、意义和前景 | 第23-24页 |
| 第二章 南极大磷虾（EUPHAUSIA SUPERBA）胰蛋白酶的分离纯化及其酶学性质的初步研究 | 第24-40页 |
| 1 实验材料与方法 | 第24-29页 |
| 1.1 实验材料 | 第24页 |
| 1.2 主要实验仪器设备及药品 | 第24-25页 |
| 1.3 南极大磷虾胰蛋白酶纯化过程 | 第25页 |
| 1.4 可溶性蛋白质浓度测定 | 第25页 |
| 1.5 酶活性测定方法 | 第25-26页 |
| 1.6 粗酶液样品制备 | 第26页 |
| 1.7 硫酸铵分级沉淀 | 第26页 |
| 1.8 DEAE Sepharose Fast Flow 离子交换层析 | 第26-27页 |
| 1.9 Sephacryl S 100 凝胶过滤层析 | 第27页 |
| 1.10 SDS-PAGE | 第27-28页 |
| 1.11 酶活回收率、纯化倍数及比活力等相关指标的计算 | 第28页 |
| 1.12 酶活性最适温度 | 第28页 |
| 1.13 不同温度下酶活的稳定性 | 第28页 |
| 1.14 BApNA 酶促反应动力学 | 第28-29页 |
| 1.15 数据统计分析 | 第29页 |
| 2. 结果与分析 | 第29-38页 |
| 2.1 DEAE Sepharose Fast Flow 离子交换层析 | 第29页 |
| 2.2 Sephacryl S 100 凝胶过滤层析 | 第29-30页 |
| 2.3 SDS-PAGE | 第30页 |
| 2.4 酶活性回收率、纯化倍数等相关指标 | 第30-31页 |
| 2.5 酶活性最适温度 | 第31-33页 |
| 2.6 不同温度下酶活性稳定性 | 第33-36页 |
| 2.7 BApNA 酶促反应动力学 | 第36-38页 |
| 3 结论 | 第38-40页 |
| 第三章 南极大磷虾（EUPHAUSIA SUPERBA）胰蛋白酶适冷性结构的荧光光谱研究 | 第40-67页 |
| 1 实验材料与方法 | 第42-43页 |
| 1.1 实验材料 | 第42页 |
| 1.2 主要实验仪器设备及药品 | 第42页 |
| 1.3 不同温度下南极大磷虾胰蛋白酶荧光光谱的变化 | 第42页 |
| 1.4 不同浓度苯甲脒与酶样品结合的荧光光谱变化 | 第42-43页 |
| 1.4.1 试剂及样品准备 | 第42-43页 |
| 1.4.2 操作方法 | 第43页 |
| 2. 结果与分析 | 第43-66页 |
| 2.1 温度对南极大磷虾胰蛋白酶荧光光谱的影响 | 第43-49页 |
| 2.2 苯甲脒与南极大磷虾胰蛋白酶结合的荧光光谱分析 | 第49-54页 |
| 2.3 苯甲脒对南极大磷虾胰蛋白酶荧光猝灭作用机制的确定 | 第54-59页 |
| 2.4 苯甲脒与南极大磷虾胰蛋白酶作用结合位点与结合常数的确定 | 第59-63页 |
| 2.5 苯甲脒与南极大磷虾胰蛋白酶相互作用力的确定 | 第63-66页 |
| 3. 结论 | 第66-67页 |
| 第四章 南极大磷虾（EUPHAUSIA SUPERBA）胰蛋白酶适冷性结构的基因分析 | 第67-96页 |
| 1 材料与方法 | 第67-70页 |
| 1.1 实验材料 | 第67页 |
| 1.2 cDNA 克隆 | 第67-68页 |
| 1.3 cDNA 基因与蛋白序列分析 | 第68-69页 |
| 1.4 不同种类动物胰蛋白酶序列比对 | 第69-70页 |
| 2 实验结果 | 第70-88页 |
| 2.1 cDNA 基因与蛋白序列 | 第70-75页 |
| 2.2 不同类群动物胰蛋白酶序列比对 | 第75-88页 |
| 2.2.1 氨基酸组成比较 | 第75-77页 |
| 2.2.2 各组动物胰蛋白酶结构保守性 | 第77-80页 |
| 2.2.3 各组动物胰蛋白酶高级结构 | 第80-81页 |
| 2.2.4 各组动物胰蛋白酶结构主要差异位点 | 第81-88页 |
| 3 讨论 | 第88-94页 |
| 3.1 不同类群动物胰蛋白酶结构进化趋势 | 第88-89页 |
| 3.2 胰蛋白酶结构特征与酶学性质关系 | 第89-94页 |
| 3.2.1 CAF-TRY、TTF-TRY 与 CAC-TRY、TTC-TRY 和 HV-TRY | 第90-91页 |
| 3.2.2 CAF-TRY 与 TTF-TRY | 第91-92页 |
| 3.2.3 CAC-TRY 与 TTC-TRY 和 HV-TRY | 第92-94页 |
| 4 结论 | 第94-96页 |
| 参考文献 | 第96-105页 |
| 致谢 | 第105-106页 |
| 个人简历 | 第106页 |
| 发表的学术论文 | 第106-107页 |
