| 摘要 | 第5-7页 |
| Abstract | 第7-8页 |
| 第一章 电子顺磁共振的理论简介 | 第12-22页 |
| 1.1 引言 | 第12页 |
| 1.2 电子顺磁共振基本原理 | 第12-14页 |
| 1.3 电子顺磁共振中的各种相互作用 | 第14-17页 |
| 1.3.1 电子自旋Zeeman相互作用 | 第14页 |
| 1.3.2 核自旋Zeeman相互作用 | 第14-15页 |
| 1.3.3 超精细耦合 | 第15-16页 |
| 1.3.4 零场分裂 | 第16页 |
| 1.3.5 核四极距 | 第16页 |
| 1.3.6 偶极-偶极相互作用 | 第16-17页 |
| 1.3.7 海森堡交换耦合 | 第17页 |
| 1.4 g因子 | 第17-18页 |
| 1.5 电子顺磁共振谱仪 | 第18-21页 |
| 参考文献 | 第21-22页 |
| 第二章 EPR在生物大分子中的应用 | 第22-52页 |
| 2.1 引言 | 第22页 |
| 2.2 生物大分子中的自旋标记 | 第22-29页 |
| 2.2.1 自旋标记物 | 第23-24页 |
| 2.2.2 位点特异性自旋标记方法(SDSL) | 第24-26页 |
| 2.2.3 其他自旋标记方法 | 第26-29页 |
| 2.3 EPR在蛋白质研究中得到的主要信息 | 第29-40页 |
| 2.3.1 蛋白动力学信息 | 第29-33页 |
| 2.3.2 易趋性信息(Accessibility ) | 第33-35页 |
| 2.3.3 蛋白中的距离信息 | 第35-40页 |
| 2.4 EPR在生物大分子中的应用 | 第40-47页 |
| 2.4.1 蛋白质的结构功能研究 | 第40-43页 |
| 2.4.2 EPR在核酸研究中的应用 | 第43-45页 |
| 2.4.3 原位条件下的蛋白质EPR研究 | 第45-47页 |
| 2.5 小结 | 第47-48页 |
| 参考文献 | 第48-52页 |
| 第三章 基于电子顺磁共振(EPR)方法的E.coli整合膜蛋白YgaP的结构解析和底物结合研究 | 第52-104页 |
| 3.0 引言 | 第52-54页 |
| 3.1 YgaP膜蛋白的背景介绍 | 第54-59页 |
| 3.1.1 硫氰酸酶简介 | 第54-56页 |
| 3.1.2 YgaP蛋白的结构和功能研究 | 第56-59页 |
| 3.2 实验材料与方法 | 第59-76页 |
| 3.2.1 YgaP膜蛋白的基因和氨基酸序列以及蛋白二级结构的预测 | 第59-61页 |
| 3.2.2 分子克隆以及位点特异性突变 | 第61-66页 |
| 3.2.3 YgaP膜蛋白的表达与纯化 | 第66-68页 |
| 3.2.4 YgaP膜蛋白的位点特异性自旋标记 | 第68-69页 |
| 3.2.5 圆二色光谱实验 | 第69页 |
| 3.2.6 连续波EPR实验以及数据处理 | 第69-70页 |
| 3.2.7 功率饱和EPR实验以及数据处理 | 第70-71页 |
| 3.2.8 CW-EPR方法和DEER方法的距离测量 | 第71-73页 |
| 3.2.9 EPR方法测量的距离约束的处理 | 第73-74页 |
| 3.2.10 YgaP膜蛋白的结构计算 | 第74-76页 |
| 3.2.11 YgaP结合SCN的EPR检测 | 第76页 |
| 3.3 实验结果与讨论 | 第76-98页 |
| 3.3.1 YgaP膜蛋白的表达和纯化 | 第76-78页 |
| 3.3.2 YgaP膜蛋白在DPC去污剂中的圆二色光谱结果与分析 | 第78-79页 |
| 3.3.3 单自旋标记YgaP膜蛋白的CW-EPR光谱以及动力学分析 | 第79-81页 |
| 3.3.4 单自旋标记YgaP膜蛋白的易趋性分析 | 第81-84页 |
| 3.3.5 CW-EPR方法和DEER方法的距离测量结果及分析 | 第84-88页 |
| 3.3.6 全长YgaP膜蛋白的结构解析 | 第88-92页 |
| 3.3.7 YgaP膜蛋白结合底物SCN的动力学变化 | 第92-95页 |
| 3.3.8 YgaP膜蛋白结合底物SCN的构象变化 | 第95-98页 |
| 3.4 本章小结 | 第98-100页 |
| 参考文献 | 第100-104页 |
| 第四章 利用电子顺磁共振方法研究人源干扰素诱导膜蛋白IFITM3的跨膜拓扑结构 | 第104-139页 |
| 4.1 背景介绍 | 第104-116页 |
| 4.1.1 干扰素刺激基因与病毒抑制因子 | 第104-105页 |
| 4.1.2 IFITM蛋白简介及其抗病毒功能 | 第105-109页 |
| 4.1.3 IFITM蛋白的翻译后修饰 | 第109-111页 |
| 4.1.4 IFITM蛋白的拓扑结构以及功能机制研究 | 第111-116页 |
| 4.2 实验材料与方法 | 第116-124页 |
| 4.2.1 IFITM3膜蛋白的基因和氨基酸序列 | 第116页 |
| 4.2.2 IFITM3膜蛋白的二级结构预测 | 第116-118页 |
| 4.2.3 位点特异性半胱氨酸突变 | 第118-121页 |
| 4.2.4 IFITM3膜蛋白的表达与纯化 | 第121-122页 |
| 4.2.5 IFITM3膜蛋白的位点特异性自旋标记 | 第122-123页 |
| 4.2.6 连续波EPR实验以及数据处理 | 第123页 |
| 4.2.7 功率饱和EPR实验以及数据处理 | 第123-124页 |
| 4.3 实验结果与讨论 | 第124-132页 |
| 4.3.1 IFITM3膜蛋白的表达和纯化 | 第125-126页 |
| 4.3.2 自旋标记IFITM3膜蛋白的CW-EPR光谱以及分析 | 第126-127页 |
| 4.3.3 IFITM3蛋白的跨膜区氨基酸位点的易趋性分析 | 第127-130页 |
| 4.3.4 IFITM3蛋白的跨膜区(W60-Y132)在膜中的拓扑结构 | 第130-132页 |
| 4.4 本章小结 | 第132-133页 |
| 参考文献 | 第133-139页 |
| 致谢 | 第139-140页 |
| 在读期间发表的学术论文与取得的研究成果 | 第140页 |
