| 摘要 | 第4-7页 |
| ABSTRACT | 第7-10页 |
| 第一章 文献综述 | 第14-31页 |
| 1.1 研究意义和背景 | 第14页 |
| 1.2 以酶为标靶筛选药物的研究现状 | 第14-18页 |
| 1.2.1 酶与小分子的结合情况 | 第14-15页 |
| 1.2.2 酶固定化技术的应用 | 第15-17页 |
| 1.2.3 以酶为标靶筛选药物技术的应用 | 第17-18页 |
| 1.3 利用亲和作用筛选天然药物的研究现状 | 第18-21页 |
| 1.3.1 亲和色谱原理 | 第18-19页 |
| 1.3.2 亲和色谱筛选药物的应用 | 第19-21页 |
| 1.4 前沿亲和色谱 | 第21-27页 |
| 1.4.1 前沿亲和色谱的原理 | 第21-22页 |
| 1.4.2 前沿亲和色谱工作模型 | 第22-26页 |
| 1.4.3 前沿亲和色谱的应用 | 第26-27页 |
| 1.5 本课题的研究内容和实验方案设计 | 第27-31页 |
| 1.5.1 研究内容 | 第27页 |
| 1.5.2 实验方案设计 | 第27-31页 |
| 第二章 酶的活力对前沿亲和色谱筛选结果的影响 | 第31-64页 |
| 2.1 引言 | 第31页 |
| 2.2 材料与方法 | 第31-38页 |
| 2.2.1 主要试剂及仪器 | 第31-32页 |
| 2.2.2 溶液的配制 | 第32-33页 |
| 2.2.3 制柱前体glycerated silane合成方法 | 第33-35页 |
| 2.2.4 胰蛋白酶活力测定(BAEE-units/mg)方法 | 第35页 |
| 2.2.5 SDS-PAGE法鉴定胰蛋白酶一级结构的变化 | 第35-36页 |
| 2.2.6 前沿亲和色谱柱的制备 | 第36-37页 |
| 2.2.7 前沿亲和色谱检测 | 第37-38页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第38-62页 |
| 2.3.1 不同温度加热后酶活测定结果 | 第38-40页 |
| 2.3.2 SDS-PAGE法鉴定胰蛋白酶一级结构 | 第40页 |
| 2.3.3 前沿亲和色谱筛选结果 | 第40-62页 |
| 2.4 本章小结 | 第62-64页 |
| 第三章 以糖化酶为标靶的前沿亲和色谱的应用 | 第64-81页 |
| 3.1 引言 | 第64页 |
| 3.2 材料与方法 | 第64-71页 |
| 3.2.1 主要材料、试剂及仪器 | 第64-65页 |
| 3.2.2 溶液的配制 | 第65-66页 |
| 3.2.3 糖化酶酶活测定方法 | 第66-67页 |
| 3.2.4 糖化酶色谱柱的制备 | 第67页 |
| 3.2.5 不同PEG浓度的糖化酶色谱柱的制备: | 第67-68页 |
| 3.2.6 不同PEG分子量的糖化酶色谱柱的制备: | 第68-69页 |
| 3.2.7 不同纯度糖化酶色谱柱的制备 | 第69页 |
| 3.2.8 不同酶活糖化酶色谱柱的制备 | 第69-70页 |
| 3.2.9 杨梅黄酮在色谱柱中的检测 | 第70-71页 |
| 3.2.10 杨梅黄酮与游离糖化酶的相互作用情况 | 第71页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第71-79页 |
| 3.3.1 糖化酶酶活测定结果 | 第71-72页 |
| 3.3.2 杨梅黄酮在未失活酶色谱柱中的检测结果 | 第72-74页 |
| 3.3.3 不同PEG分子量对检测结果的影响 | 第74-75页 |
| 3.3.4 不同PEG浓度对检测结果的影响 | 第75-76页 |
| 3.3.5 杨梅黄酮在纯化后谱柱中的检测结果 | 第76-77页 |
| 3.3.6 杨梅黄酮在不同酶活色谱柱中的检测结果 | 第77-79页 |
| 3.3.7 杨梅黄酮与游离糖化酶的相互作用情况 | 第79页 |
| 3.4 本章小结 | 第79-81页 |
| 第四章 结论与展望 | 第81-84页 |
| 4.1 结论 | 第81-82页 |
| 4.2 创新点 | 第82-83页 |
| 4.3 展望 | 第83-84页 |
| 参考文献 | 第84-90页 |
| 致谢 | 第90-91页 |
| 攻读学位期间发表的学术论文 | 第91页 |
