| 摘要 | 第6-7页 |
| Abstract | 第7-8页 |
| 缩略词表（Abbreviation） | 第9-10页 |
| 第一章 甲壳动物免疫及凝集素 | 第10-15页 |
| 1.1 研究背景 | 第10页 |
| 1.2 凝集素 | 第10-11页 |
| 1.3 L-Lectin | 第11-12页 |
| 1.3.1 LTL的发现 | 第11-12页 |
| 1.3.2 LTL的结构 | 第12页 |
| 1.3.3 LTL参与先天免疫 | 第12页 |
| 1.4 Ficolin | 第12-14页 |
| 1.4.1 Ficolin发现 | 第12-13页 |
| 1.4.2 Ficolin分子结构 | 第13页 |
| 1.4.3 Ficolin的生物学功能 | 第13-14页 |
| 1.5 本研究的目的意义 | 第14-15页 |
| 第二章 PcL-lectin在病毒感染中的研究 | 第15-35页 |
| 2.1 引言 | 第15页 |
| 2.2 材料方法 | 第15-22页 |
| 2.2.1 病毒的制备 | 第15-16页 |
| 2.2.2 WSSV刺激克氏原螯虾及组织的取样 | 第16-17页 |
| 2.2.3 cDNA的克隆和序列分析 | 第17-18页 |
| 2.2.4 PcL-lectin重组蛋白的表达，纯化以及抗体制备 | 第18页 |
| 2.2.5 免疫荧光实验定位血细胞中的PcL-lectin | 第18-19页 |
| 2.2.6 PcL-lectin的组织分布和表达模式分析 | 第19页 |
| 2.2.7 重组蛋白rPcL-lectin与WSSV的复制 | 第19-20页 |
| 2.2.8 PcL-lectin干扰实验及干扰后回补rPcL-lectin | 第20-21页 |
| 2.2.9 Pull-down和co-IP实验 | 第21-22页 |
| 2.3 结果 | 第22-33页 |
| 2.3.1 PcL-lectin的序列特点 | 第22-27页 |
| 2.3.2 PcL-lectin在克氏原螯虾血细胞中的定位 | 第27-28页 |
| 2.3.3 PcL-lectin的组织分布和表达模式分析 | 第28-29页 |
| 2.3.4 PcL-lectin对WSSV复制的影响 | 第29-32页 |
| 2.3.5 PcL-lectin可以结合WSSV的结构蛋白VP24 | 第32-33页 |
| 2.4 讨论 | 第33-35页 |
| 第三章 PcFLP1在抗细菌功能中的研究 | 第35-53页 |
| 3.1 引言 | 第35页 |
| 3.2 材料方法 | 第35-39页 |
| 3.2.1 PcFLP1的序列分析 | 第35-36页 |
| 3.2.2 弧菌刺激和组织样品的收集 | 第36页 |
| 3.2.3 重组蛋白PcFLP1的表达和纯化 | 第36页 |
| 3.2.4 PcFLP1的组织分布和表达模式分析 | 第36页 |
| 3.2.5 弧菌刺激后克氏原螯虾肝胰腺的病理变化 | 第36-37页 |
| 3.2.6 PcFLP1的免疫荧光分析 | 第37页 |
| 3.2.7 RNA干扰实验 | 第37页 |
| 3.2.8 细菌清除实验 | 第37页 |
| 3.2.9 细菌结合实验 | 第37-38页 |
| 3.2.10 PcFLP1的抗菌活性检测 | 第38-39页 |
| 3.3 结果 | 第39-50页 |
| 3.3.1 PcFLP1的序列分析 | 第39-43页 |
| 3.3.2 PcFLP1重组表达、蛋白纯化及多克隆抗体的制备 | 第43-44页 |
| 3.3.3 PcFLP1的组织分布和表达模式分析 | 第44页 |
| 3.3.4 组织切片分析 | 第44-46页 |
| 3.3.5 PcFLP1的免疫荧光定位 | 第46-47页 |
| 3.3.6 PcFLP1能增强克氏原螯虾的细菌清除能力 | 第47-49页 |
| 3.3.7 细菌结合和抗菌实验分析 | 第49-50页 |
| 3.4 讨论 | 第50-53页 |
| 全文总结 | 第53-54页 |
| 参考文献 | 第54-62页 |
| 附录 | 第62-64页 |
| 致谢 | 第64页 |
