| 中文摘要 | 第1-10页 |
| ABSTRACT | 第10-12页 |
| 第一章 文献综述 | 第12-21页 |
| ·抗菌肽概述 | 第12-18页 |
| ·抗菌肽的结构特征与分类 | 第12-14页 |
| ·抗菌肽的作用机制 | 第14-17页 |
| ·抗菌肽的功能 | 第17页 |
| ·抗菌肽的制备方法 | 第17页 |
| ·抗菌肽的开发应用前景 | 第17-18页 |
| ·组蛋白H2A衍生抗菌肽的研究 | 第18-19页 |
| ·组蛋白H2A概述 | 第18页 |
| ·组蛋白H2A衍生抗菌肽的抗菌活性研究 | 第18-19页 |
| ·本课题研究的意义 | 第19-21页 |
| 第二章 组蛋H2A衍生抗菌肽的氨基酸序列分析及表达载体的构建 | 第21-33页 |
| ·材料 | 第21-22页 |
| ·菌株和质粒 | 第21页 |
| ·主要酶及生化试剂 | 第21-22页 |
| ·主要试剂配制 | 第22页 |
| ·主要仪器设备 | 第22页 |
| ·实验方法 | 第22-27页 |
| ·ThAP和HhAP抗菌肽基因设计合成 | 第22-23页 |
| ·ThAP和HhAP氨基酸序列分析 | 第23页 |
| ·抗菌肽ThAP和HhAP基因获得及融合表达质粒构建 | 第23-27页 |
| ·结果 | 第27-31页 |
| ·ThAP肽氨基酸序列分析 | 第27-28页 |
| ·HhAP氨基酸序列分析 | 第28-29页 |
| ·重组表达质粒pGEX-4T-1-ThAP和pGEX-4T-1-ThAP的构建 | 第29-30页 |
| ·测序 | 第30-31页 |
| ·讨论 | 第31-33页 |
| 第三章 四膜虫和人类组蛋白H2A衍生抗菌肽ThAP及HhAP的原核表达及纯化 | 第33-43页 |
| ·材料 | 第33-35页 |
| ·菌株和质粒 | 第33页 |
| ·主要酶及生化试剂 | 第33页 |
| ·主要试剂配制 | 第33-35页 |
| ·主要仪器设备 | 第35页 |
| ·实验方法 | 第35-38页 |
| ·融合蛋白GST-ThAP和GST-HhAP的表达 | 第35-36页 |
| ·融合蛋白GST-ThAP和GST-HhAP的纯化 | 第36-38页 |
| ·四膜虫和人类组蛋白衍生抗菌肽ThAP和HhAP的获得 | 第38页 |
| ·结果 | 第38-41页 |
| ·四膜虫和人类重组组蛋白衍生抗菌肤的诱导表达与鉴定 | 第38-39页 |
| ·融合蛋白GST-ThAP和GST-HhAP的亲和层析纯化 | 第39-40页 |
| ·凝胶过滤层析结果 | 第40页 |
| ·融合蛋白GST-ThAP和GST-ThAP的浓度测定 | 第40-41页 |
| ·四膜虫和人类组蛋白衍生抗菌肽ThAP和HhAP的获得 | 第41页 |
| ·讨论 | 第41-43页 |
| 第四章 四膜虫及人类组蛋白H2A衍生抗菌肽活性鉴定 | 第43-52页 |
| ·材料 | 第43-44页 |
| ·菌株 | 第43页 |
| ·主要酶及生化试剂 | 第43页 |
| ·主要试剂配制 | 第43-44页 |
| ·主要仪器设备 | 第44页 |
| ·实验方法 | 第44-46页 |
| ·菌种复苏及菌悬液的制备 | 第44页 |
| ·四膜虫及人类组蛋白H2衍生抗菌肽、GST-ThAP和GST-HhAP抗菌活性的检测 | 第44-45页 |
| ·大鼠神经胶质瘤细胞(C6)细胞的培养 | 第45-46页 |
| ·实验结果 | 第46-50页 |
| ·牛津杯法测定融合蛋白GST-ThAP和GST-HhAP的抑菌活力 | 第46-48页 |
| ·生长抑制实验测定四膜虫组蛋白衍生抗菌肽ThAP及融合蛋白GST-ThAP和GST-HhAP的抑菌活力 | 第48-49页 |
| ·细胞C6划痕迁移实验 | 第49-50页 |
| ·讨论 | 第50-52页 |
| 参考文献 | 第52-57页 |
| 总结与展望 | 第57-59页 |
| 附录 | 第59-61页 |
| 攻读学位期间取得的研究成果 | 第61-62页 |
| 致谢 | 第62-63页 |
| 个人简况及联系方式 | 第63-65页 |
