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蛋白质相互作用的调控及其在细胞凋亡中的功能

目录第1-8页
缩略语第8-9页
中文摘要第9-10页
ABSTRACT第10-12页
第一章 绪论第12-41页
 第一节 蛋白质相互作用的基本概念第12-27页
  一、蛋白质相互作用的方式第12-14页
   1、分子间的相互作用第12页
   2、蛋白质相互作用的的化学基础第12-14页
  二、细胞中蛋白质相互作用的功能第14-18页
   1、酶与底物的相互作用第14-15页
   2、抗体和抗原的相互作用第15-16页
   3、蛋白质在细胞中的转运第16-18页
   4、蛋白质的活化与抑制第18页
  三、细胞中蛋白质相互作用的调控第18-19页
   1、细胞中蛋白质相互作用的动态性第18-19页
   2、细胞中蛋白质相互作用的调控方式第19页
  四、蛋白质相互作用的研究方法第19-27页
   1、蛋白质相互作用的体外检测方法第20-24页
   2、蛋白质相互作用的体内检测方法第24-27页
 第二节 细胞凋亡的基本概念第27-38页
  一、细胞凋亡概念第27-30页
   1、细胞凋亡的发现第27-28页
   2、细胞凋亡的特征第28-29页
   3、细胞凋亡的生理意义第29-30页
  二、细胞凋亡的作用途径及调控方式第30-38页
   1、细胞凋亡的信号转导途径第31-35页
   2.细胞凋亡的调控第35-38页
 第三节 蛋白质相互作用在细胞凋亡中的调控功能第38-41页
  一、蛋白质相互作用参与的细胞凋亡的激活和抑制第38-39页
  二、蛋白质相互作用参与细胞凋亡调控的研究实例第39-41页
   1、caspase-8/Mch5的N端DED与其他蛋白的相互作用第39页
   2、p53的E3连接酶Pirh2的功能及其受到的调控第39-40页
   3、Pirh2与Keratin8/18的结合调控其形成的中间纤维的形态第40-41页
第二章 研究结果及讨论第41-96页
 第一节 CASPASE-8/MCH5的N端DED的功能研究第41-53页
  一、研究背景第41-44页
   1、caspase蛋白家族在细胞凋亡中的功能第41-42页
   2、caspase-8的剪切激活机制第42-43页
   3、caspase-8基因表达的转录调控第43-44页
  二、研究结果第44-50页
   1、caspase-8/Mch5的pro-domain的剪切促使两个独立的DED从DISC游离第44-46页
   2.caspase-8/Mch5的N端DED通过与ERK1/2相互作用进入细胞核第46-48页
   3.caspase-8/Mch5的N端DED通过结合TOPORS激活caspase-8表达第48-50页
  三、结果分析与讨论第50-51页
  四、本节小结第51-53页
 第二节 磷酸化修饰对于PIRH2泛素连接酶活性的调控第53-80页
  一、研究背景第53-59页
   1、蛋白质的翻译后修饰第53-56页
   2、蛋白质的泛素化降解途径及泛素连接酶第56-58页
   3、p53的泛素连接酶及其活性调控第58-59页
  二、研究结果第59-78页
   1、Pirh2可以被CamKⅡ磷酸化修饰并受周期调控第59-65页
   2、Pirh2的磷酸化导致自身稳定性的下降第65-70页
   3、Pirh2的磷酸化抑制了其与底物p53的结合并行使泛素连接酶功能第70-76页
   4、Pirh2的磷酸化水平与肿瘤的发生相关第76-78页
  三、结果分析与讨论第78-79页
  四、本节小结第79-80页
 第三节 PIRH2与KERATIN8/18的相互作用及其对线粒体分布的影响第80-96页
  一、研究背景第80-84页
   1、中间纤维的组成与分布第80-82页
   2、Keratin8/18的功能第82-83页
   3、线粒体分布的调控第83-84页
  二、研究结果第84-94页
   1、Pirh2与Keratin8/18的动态相互作用第84-91页
   2.Pirh2对Keratin8/18构成的中间纤维形态的调控作用第91-92页
   3.Pirh2通过影响Keratin8/18构成的中间纤维形态调节线粒体的分布第92-94页
  三、结果分析与讨论第94-95页
  四、本节小结第95-96页
第三章 实验材料与方法第96-114页
 第一节、实验材料第96-98页
 第二节 常用实验技术及方法第98-114页
第四章 参考文献第114-123页
致谢第123-125页
附录第125-154页
 附录1:学术论文第125-126页
 附录2:学术会议第126-127页
 附录3:学术奖励第127-128页
 附录4:学术论文复印件第128-154页

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