| 摘要 | 第4-7页 |
| ABSTRACT | 第7-9页 |
| 英文缩略词表 | 第12-13页 |
| 前言 | 第13-19页 |
| 1 材料和方法 | 第19-31页 |
| 1.1 实验材料 | 第19-21页 |
| 1.1.1 菌株及实验动物 | 第19页 |
| 1.1.2 主要试剂 | 第19页 |
| 1.1.3 主要仪器 | 第19-20页 |
| 1.1.4 试剂配制 | 第20-21页 |
| 1.2 实验方法 | 第21-31页 |
| 1.2.1 pET-28a-HU重组质粒的构建 | 第21-22页 |
| 1.2.2 HU蛋白在大肠杆菌中诱导表达及纯化 | 第22页 |
| 1.2.3 anti-HU血清效价的评价和HU与anti-HU的结合 | 第22-23页 |
| 1.2.4 噬菌体抗体库筛选YG6抗体 | 第23-24页 |
| 1.2.5 Phage-ELISA筛选阳性克隆 | 第24-25页 |
| 1.2.6 PIgH和PIgL重组质粒的构建 | 第25页 |
| 1.2.7 特异性抗体YG6的表达及纯化 | 第25-26页 |
| 1.2.8 梯度稀释法检测全人源抗体YG6亲和力 | 第26页 |
| 1.2.9 Western印迹检测anti-HU和YG6抗体与HU的结合 | 第26-27页 |
| 1.2.10 结晶紫染色检测Anti-HU和YG6抑制体外金黄色葡球菌biofilm的形成 | 第27-28页 |
| 1.2.11 激光共聚焦显微镜检测证实Anti-HU和YG6抑制体外金葡菌生物膜的形成 | 第28页 |
| 1.2.12 PIA斑点实验证实Anti-HU和YG6抑制金葡菌生物膜PIA的合成 | 第28-29页 |
| 1.2.13 小鼠体内导管植入实验 | 第29页 |
| 1.2.14 激光共聚焦显微镜检测导管内金葡菌生物膜情况 | 第29-31页 |
| 2 实验结果 | 第31-43页 |
| 2.1 表达载体pET-28a-HU的构建 | 第31页 |
| 2.2 HU蛋白的表达和纯化 | 第31-32页 |
| 2.3 利用ELISA检测anti-HU的效价 | 第32页 |
| 2.4 噬菌体抗体库的亲和淘选 | 第32-33页 |
| 2.5 利用ELISA筛选与HU特异结合的阳性噬菌体克隆 | 第33页 |
| 2.6 PIgH-YG6VH和PIgL-YG6VL重组质粒的构建 | 第33-34页 |
| 2.7 特异性抗体YG6的表达及纯化 | 第34页 |
| 2.8 利用ELISA检测特异性抗体YG6的亲和力 | 第34-35页 |
| 2.9 Western印迹检测anti-HU和YG6抗体与HU的结合 | 第35-36页 |
| 2.10 结晶紫染色实验证实Anti-HU和YG6抑制体外金葡菌生物膜的形成 | 第36-38页 |
| 2.11 激光共聚焦显微镜检测证实Anti-HU和YG6抑制体外金葡菌生物膜的形成 | 第38-40页 |
| 2.12 PIA斑点实验证实Anti-HU和YG6抑制金葡菌生物膜PIA的合成 | 第40页 |
| 2.13 激光共聚焦显微镜检测导管内金葡菌生物膜的形成 | 第40-41页 |
| 2.14 激光共聚焦显微镜检测anti-HU抗体抑制导管内金葡菌生物膜的形成 | 第41-42页 |
| 2.15 激光共聚焦显微镜检测YG6抗体抑制导管内金葡菌生物膜的形成 | 第42-43页 |
| 3 结论 | 第43-45页 |
| 4 讨论 | 第45-49页 |
| 参考文献 | 第49-53页 |
| 综述 | 第53-63页 |
| 参考文献 | 第58-63页 |
| 致谢 | 第63-65页 |
| 攻读学位期间发表的学位论文 | 第65-66页 |
