| 摘要 | 第4-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 第1章 绪论 | 第9-16页 |
| 1.1 无载体固定化酶研究进展 | 第9-13页 |
| 1.1.1 无载体固定化酶介绍 | 第9-10页 |
| 1.1.2 交联酶聚体的研究背景和应用前景 | 第10-11页 |
| 1.1.3 牛血清白蛋白辅助交联酶聚体的研究应用前景 | 第11-12页 |
| 1.1.4 磷酸铜杂化纳米花的研究背景和应用前景 | 第12-13页 |
| 1.2 脂肪酶固定化研究进展 | 第13-15页 |
| 1.2.1 物理吸附法 | 第14页 |
| 1.2.2 共价交联法 | 第14页 |
| 1.2.3 包埋法 | 第14-15页 |
| 1.3 本研究的目的意义及主要研究内容 | 第15-16页 |
| 1.3.1 Lipase-CLEAs的制备 | 第15页 |
| 1.3.2 BSA-Lipase-CLEAs的制备 | 第15页 |
| 1.3.3 界面激活纳米花 | 第15-16页 |
| 第2章 脂肪酶交联酶聚体的制备及催化性能 | 第16-27页 |
| 2.0 引言 | 第16页 |
| 2.1 材料与方法 | 第16-20页 |
| 2.1.1 试验试剂 | 第16-17页 |
| 2.1.2 试验仪器 | 第17页 |
| 2.1.3 实验方法 | 第17-20页 |
| 2.2 结果与分析 | 第20-26页 |
| 2.2.1 对硝基苯酚标准曲线制备 | 第20页 |
| 2.2.2 硫酸铵饱和度对Lipase-CLEAs酶活回收率的影响 | 第20-21页 |
| 2.2.3 戊二醛质量浓度对Lipase-CLEAs酶活回收率的影响 | 第21页 |
| 2.2.4 交联时间对Lipase-CLEAs酶活回收率的影响 | 第21-22页 |
| 2.2.5 Lipase-CLEAs的形态观察 | 第22-23页 |
| 2.2.6 最适催化温度的测定 | 第23页 |
| 2.2.7 动力学常数的测定 | 第23-24页 |
| 2.2.8 温度稳定性 | 第24页 |
| 2.2.9 储存稳定性测定 | 第24-25页 |
| 2.2.10 操作稳定性测定 | 第25页 |
| 2.2.11 Lipase－CLEAs重复使用性的测定方法 | 第25-26页 |
| 2.3 本章小结 | 第26-27页 |
| 第3章 牛血清白蛋白对牛胰脂肪酶交联酶聚集体催化性能研究 | 第27-39页 |
| 3.1 引言 | 第27页 |
| 3.2 材料与方法 | 第27-30页 |
| 3.2.1 材料与仪器 | 第27-28页 |
| 3.2.2 实验方法 | 第28-30页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第30-37页 |
| 3.3.1 固定化脂肪酶制备条件优化 | 第30-32页 |
| 3.3.2 固定化酶的形态观察 | 第32-33页 |
| 3.3.3 固定化酶最适催化温度和动力学参数 | 第33-35页 |
| 3.3.4 固定化酶催化稳定性 | 第35-37页 |
| 3.4 本章小结 | 第37-39页 |
| 第4章 界面激活纳米花制备及其研究 | 第39-52页 |
| 4.1 引言 | 第39页 |
| 4.2 材料与方法 | 第39-50页 |
| 4.2.1 试验试剂 | 第39-40页 |
| 4.2.2 试验仪器 | 第40页 |
| 4.2.3 实验方法 | 第40-42页 |
| 4.2.4 结果与讨论 | 第42-50页 |
| 4.3 本章小结 | 第50-52页 |
| 结论 | 第52-54页 |
| 参考文献 | 第54-60页 |
| 攻读硕士学位期间所发表的论文 | 第60-62页 |
| 致谢 | 第62-64页 |
| 个人简历 | 第64页 |
