| 摘要 | 第3-4页 |
| Abstract | 第4-5页 |
| 主要符号表 | 第10-11页 |
| 文献综述 | 第11-20页 |
| 1 MHC Ⅰ分子研究概述 | 第12-20页 |
| 1.1 MHC分子的起源 | 第12页 |
| 1.2 MHC Ⅰ分子的结构 | 第12-13页 |
| 1.3 MHC Ⅰ类分子的分布 | 第13-14页 |
| 1.4 MHC Ⅰ分子的遗传特性 | 第14页 |
| 1.4.1 高度多态性 | 第14页 |
| 1.4.2 单倍型遗传 | 第14页 |
| 1.5 MHC Ⅰ分子的生物学功能 | 第14-16页 |
| 1.5.1 参与抗原加工和递呈 | 第14-15页 |
| 1.5.2 参与免疫细胞间限制性识别 | 第15页 |
| 1.5.3 参与T细胞分化、发育 | 第15-16页 |
| 1.5.4 参与免疫应答的遗传控制 | 第16页 |
| 1.6 MHC分子与疾病的关系 | 第16-17页 |
| 1.6.1 MHC分子的抗病机理 | 第16-17页 |
| 1.6.2 MHC分子与人类自身免疫疾病 | 第17页 |
| 1.6.3 MHC分子与抗病毒、细菌免疫 | 第17页 |
| 1.7 家禽MHC Ⅰ类分子研究进展 | 第17-20页 |
| 引言 | 第20-21页 |
| 1 材料与方法 | 第21-37页 |
| 1.1 实验材料 | 第21-24页 |
| 1.1.1 实验动物 | 第21页 |
| 1.1.2 质粒、菌株和细胞 | 第21页 |
| 1.1.3 工具酶和试剂 | 第21页 |
| 1.1.4 主要仪器设备 | 第21页 |
| 1.1.5 主要溶液试剂的配制 | 第21-24页 |
| 1.2 实验方法 | 第24-37页 |
| 1.2.1 B-F基因的克隆及序列分析 | 第24-28页 |
| 1.2.2 B-F分子原核表达 | 第28-32页 |
| 1.2.3 鼠抗鸡B-F多克隆抗体的制备及鉴定 | 第32-33页 |
| 1.2.4 B-F分子真核表达 | 第33-37页 |
| 2 结果与分析 | 第37-55页 |
| 2.1 B-F分子的克隆及序列分析 | 第37-47页 |
| 2.1.1 血液总RNA的抽提结果 | 第37页 |
| 2.1.2 B-F基因的RT-PCR扩增与鉴定 | 第37-38页 |
| 2.1.3 重组克隆载体的构建及其鉴定 | 第38-39页 |
| 2.1.4 重组质粒插入片段的序列测定及特征分析 | 第39-47页 |
| 2.2 B-F分子原核表达 | 第47-51页 |
| 2.2.1 B-F基因片段的克隆 | 第47页 |
| 2.2.2 重组质粒的构建及鉴定 | 第47-48页 |
| 2.2.3 重组质粒插入片段的序列测定 | 第48页 |
| 2.2.4 蛋白的表达 | 第48页 |
| 2.2.5 蛋白诱导表达条件的优化 | 第48-50页 |
| 2.2.6 蛋白表达形式的鉴定及纯化 | 第50-51页 |
| 2.3 鼠抗鸡多克隆抗体的制备及鉴定 | 第51-53页 |
| 2.3.1 融合蛋白浓度测定结果 | 第51-52页 |
| 2.3.2 Western-blotting检测结果 | 第52-53页 |
| 2.4 MHC Ⅰ类分子真核表达 | 第53-55页 |
| 2.4.1 重组质粒的构建及鉴定 | 第53页 |
| 2.4.2 B-F分子在293T细胞中的表达与定位 | 第53-55页 |
| 3 讨论 | 第55-57页 |
| 3.1 地方品种淮南麻黄鸡的选择 | 第55页 |
| 3.2 鸡B-F分子序列特征 | 第55页 |
| 3.3 原核表达蛋白的优化 | 第55-56页 |
| 3.4 真核表达载体的构建 | 第56-57页 |
| 4 结论 | 第57-58页 |
| 参考文献 | 第58-62页 |
| 致谢 | 第62-63页 |
| 作者简介 | 第63页 |