| 摘要 | 第5-6页 |
| ABSTRACT | 第6-7页 |
| 第一章 文献综述 | 第10-19页 |
| 1.1 羊脑概述 | 第10-11页 |
| 1.1.1 羊脑简介 | 第10页 |
| 1.1.2 羊脑功能特性 | 第10页 |
| 1.1.3 羊脑资源分布 | 第10页 |
| 1.1.4 研究概况 | 第10-11页 |
| 1.2 生物活性肽的概述 | 第11-14页 |
| 1.2.1 生物活性肽的概念 | 第11页 |
| 1.2.2 生物活性肽的概况 | 第11-14页 |
| 1.2.3 动物脑肽的概述 | 第14页 |
| 1.3 抗氧化活性肽的研究概况 | 第14-16页 |
| 1.3.1 氧化应激与抗氧化 | 第14-15页 |
| 1.3.2 抗氧化肽的制备 | 第15页 |
| 1.3.3 抗氧化肽的分离纯化 | 第15-16页 |
| 1.4 研究目的与意义 | 第16-17页 |
| 1.5 研究内容 | 第17-19页 |
| 1.5.1 羊脑基本成分测定及氨基酸组成分析 | 第17页 |
| 1.5.2 羊脑蛋白酶解工艺优化 | 第17页 |
| 1.5.3 水解度与抗氧化活性关系研究 | 第17页 |
| 1.5.4 羊脑蛋白酶解抗氧化多肽产物的分离纯化 | 第17-18页 |
| 1.5.5 羊脑多肽的抗氧化活性评价 | 第18页 |
| 1.5.6 技术路线图 | 第18-19页 |
| 第二章 羊脑蛋白酶解工艺条件优化研究 | 第19-29页 |
| 2.1 引言 | 第19页 |
| 2.2 材料与方法 | 第19-22页 |
| 2.2.1 试验材料 | 第19页 |
| 2.2.2 试验试剂 | 第19页 |
| 2.2.3 主要仪器与设备 | 第19-20页 |
| 2.2.4 试验方法 | 第20-22页 |
| 2.3 结果与分析 | 第22-28页 |
| 2.3.1 脱脂羊脑粉基本成分 | 第22-23页 |
| 2.3.2 不同蛋白酶酶解脱脂羊脑蛋白试验 | 第23页 |
| 2.3.3 羊脑蛋白酶解单因素试验 | 第23-25页 |
| 2.3.4 枯草芽孢杆菌中性蛋白酶水解羊脑蛋白Box-Behnken中心组合试验 | 第25-28页 |
| 2.4 小结 | 第28-29页 |
| 第三章 羊脑中性蛋白酶水解产物的抗氧化活性评价 | 第29-39页 |
| 3.1 前言 | 第29页 |
| 3.2 材料与方法 | 第29-32页 |
| 3.2.1 试验材料 | 第29页 |
| 3.2.2 主要试剂 | 第29页 |
| 3.2.3 主要仪器与设备 | 第29-30页 |
| 3.2.4 试验方法 | 第30-32页 |
| 3.3 结果与分析 | 第32-38页 |
| 3.3.1 不同水解时间的羊脑蛋白水解产物的SDS-PAGE电泳 | 第32-33页 |
| 3.3.2 脱脂羊脑蛋白酶解产物DH与抗氧化活性关系 | 第33-35页 |
| 3.3.3 酶解产物抗氧化活性评价 | 第35-38页 |
| 3.4 小结 | 第38-39页 |
| 第四章 羊脑蛋白抗氧化多肽分离与纯化 | 第39-47页 |
| 4.1 前言 | 第39页 |
| 4.2 材料与方法 | 第39-41页 |
| 4.2.1 试验材料 | 第39页 |
| 4.2.2 主要试剂 | 第39页 |
| 4.2.3 主要仪器与设备 | 第39-40页 |
| 4.2.4 试验方法 | 第40-41页 |
| 4.3 结果与分析 | 第41-46页 |
| 4.3.1 Sephadex G-25分离纯化 | 第41-42页 |
| 4.3.2 Sephadex G-15分离纯化 | 第42-44页 |
| 4.3.3 纯化后的多肽组分F4-2 组分抗氧化活性测定 | 第44-46页 |
| 4.4 小结 | 第46-47页 |
| 第五章 结论与展望 | 第47-49页 |
| 5.1 结论 | 第47页 |
| 5.2 展望 | 第47-49页 |
| 参考文献 | 第49-56页 |
| 致谢 | 第56-57页 |
| 作者简介 | 第57页 |
