| 摘要 | 第3-5页 |
| Abstract | 第5-8页 |
| 缩略语表 | 第13-14页 |
| 1 引言 | 第14-36页 |
| 1.1 蛋白晕的结构和组成 | 第15-22页 |
| 1.1.1 硬蛋白晕 | 第18-19页 |
| 1.1.2 软蛋白晕 | 第19页 |
| 1.1.3 蛋白构象 | 第19-20页 |
| 1.1.4 蛋白晕的动力学和时间演化 | 第20-22页 |
| 1.2 影响蛋白晕的因素 | 第22-32页 |
| 1.2.1 纳米材料的尺寸 | 第23页 |
| 1.2.2 亲/疏水性 | 第23-24页 |
| 1.2.3 表面包被和功能化 | 第24-27页 |
| 1.2.4 纳米材料的表面电性 | 第27-28页 |
| 1.2.5 生物环境 | 第28-30页 |
| 1.2.6 温度 | 第30-31页 |
| 1.2.7 小结 | 第31-32页 |
| 1.3 分析蛋白晕的方法 | 第32-35页 |
| 1.3.1 光谱 | 第32-33页 |
| 1.3.2 电泳 | 第33-34页 |
| 1.3.3 质谱 | 第34页 |
| 1.3.4 等温量热滴定法 | 第34-35页 |
| 1.3.5 其他方法 | 第35页 |
| 1.4 研究意义 | 第35-36页 |
| 2 实验 | 第36-43页 |
| 2.1 试剂与仪器 | 第36页 |
| 2.2 储存液 | 第36页 |
| 2.3 方法 | 第36-43页 |
| 2.3.1 有机相合成GNPs | 第36-37页 |
| 2.3.2 两亲性聚合物(amphiphilic polymer,AP)的合成 | 第37页 |
| 2.3.3 Polymer包被GNPs | 第37-38页 |
| 2.3.4 亲水性金纳米颗粒(AP-GNPs)的纯化 | 第38页 |
| 2.3.5 蛋白与AP-GNPs吸附反应 | 第38-39页 |
| 2.3.6 纯化吸附不同蛋白数的AP-GNPs | 第39页 |
| 2.3.7 蛋白与AP-GNPs的EDC偶联反应 | 第39-40页 |
| 2.3.8 蛋白酶消化蛋白-AP-GNPs复合物 | 第40-41页 |
| 2.3.9 酶消化后蛋白-AP-GNPs复合物的纯化 | 第41页 |
| 2.3.10 分离蛋白-AP-GNPs上酶切后残余的多肽 | 第41页 |
| 2.3.11 质谱 | 第41-42页 |
| 2.3.12 多肽序列分析 | 第42页 |
| 2.3.13 BSA与AP-GNPs之间的距离计算 | 第42页 |
| 2.3.14 荧光淬灭法计算BSA与AP-GNPs的结合常数 | 第42页 |
| 2.3.15 BSA与AP-GNPs结合的热力学参数 | 第42-43页 |
| 3 实验结果与讨论 | 第43-73页 |
| 3.1 金纳米颗粒表征 | 第43-44页 |
| 3.2 AP-GNPs与BSA之间的相互作用 | 第44-65页 |
| 3.2.1 AP-GNPs吸附BSA数量的计算 | 第44-50页 |
| 3.2.2 蛋白-AP-GNPs复合物尺寸的测定及计算 | 第50-59页 |
| 3.2.3 鉴定BSA与AP-GNP结合的位点 | 第59-62页 |
| 3.2.4 BSA结合AP-GNP前后的构象 | 第62页 |
| 3.2.5 BSA与AP-GNP的结合常数及热力学参数 | 第62-65页 |
| 3.3 转铁蛋白与AP-GNPs之间的相互作用 | 第65-69页 |
| 3.3.1 TRF结合AP-GNP前后的构象 | 第65-66页 |
| 3.3.2 TRF与AP-GNPs的结合常数及热力学参数 | 第66-68页 |
| 3.3.3 凝胶电泳分离TRF-AP-GNPs | 第68-69页 |
| 3.4 纤维蛋白原与AP-GNPs之间的相互作用 | 第69-73页 |
| 3.4.1 FIB结合AP-GNP前后的构象 | 第69-70页 |
| 3.4.2 FIB与AP-GNPs的结合常数及热力学参数 | 第70-72页 |
| 3.4.3 凝胶电泳分离FIB-AP-GNPs | 第72-73页 |
| 4 结论与展望 | 第73-75页 |
| 致谢 | 第75-76页 |
| 参考文献 | 第76-89页 |
| 作者简介 | 第89-90页 |
