| 附件 | 第1-6页 |
| 摘要 | 第6-7页 |
| Abstract | 第7-12页 |
| 英文缩略表 | 第12-14页 |
| 第一章 前言 | 第14-22页 |
| ·结构生物学研究的主要技术 | 第14-15页 |
| ·X 衍射晶体学 | 第14页 |
| ·核磁共振波谱学 | 第14页 |
| ·电子显微 3D 重构技术 | 第14-15页 |
| ·二十面体病毒冷冻电镜单颗粒重构技术 | 第15-18页 |
| ·二十面体病毒 | 第15-16页 |
| ·三角形剖分函数 | 第16-17页 |
| ·自身等价线与交互等价线 | 第17-18页 |
| ·单颗粒技术 | 第18页 |
| ·哺乳动物呼肠孤病毒 | 第18-21页 |
| ·病毒的主要结构蛋白 | 第18-20页 |
| ·MRV 的入侵 | 第20-21页 |
| ·研究的目的和意义 | 第21-22页 |
| 第二章 呼肠孤病毒 MPC/04 株的培养纯化和病毒滴度的测定 | 第22-29页 |
| ·材料 | 第22-23页 |
| ·毒株和细胞系 | 第22页 |
| ·主要试剂 | 第22页 |
| ·主要溶液的配置 | 第22页 |
| ·主要仪器 | 第22-23页 |
| ·方法 | 第23-24页 |
| ·Vero-E6 细胞的培养与病毒的增殖 | 第23页 |
| ·MPC/04 株病毒滴度的测定 | 第23页 |
| ·病毒的纯化 | 第23-24页 |
| ·负染样品的制备 | 第24页 |
| ·病毒密度的测定 | 第24页 |
| ·病毒结构蛋白的检测 | 第24页 |
| ·结果 | 第24-27页 |
| ·MPC/04 株病毒感染细胞病变 | 第24-25页 |
| ·MPC/04 株病毒密度测定结果 | 第25-26页 |
| ·MPC/04 株病毒电镜检测结果 | 第26-27页 |
| ·SDS-PAGE 结果 | 第27页 |
| ·讨论 | 第27-29页 |
| 第三章 呼肠孤病毒 MPC/04 株冷冻电镜结构研究 | 第29-36页 |
| ·材料与方法 | 第29-31页 |
| ·服务器与主要软件 | 第29页 |
| ·高纯度的呼肠孤病毒 MPC/04 | 第29页 |
| ·主要仪器和设备 | 第29页 |
| ·冷冻样品的制备 | 第29页 |
| ·病毒冷冻数据的收集 | 第29-30页 |
| ·病毒冷冻数据的处理 | 第30-31页 |
| ·结果 | 第31-35页 |
| ·MPC/04 病毒株冷冻图像收集及颗粒的框取 | 第31-32页 |
| ·冷冻图像分辨率估计 | 第32-33页 |
| ·初始模型的建立 | 第33页 |
| ·3D 重构的最终结果 | 第33-34页 |
| ·病毒冷冻结构分辨率分析结果 | 第34-35页 |
| ·讨论 | 第35-36页 |
| 第四章 呼肠孤病毒 MPC/04 株 Cryo-EM 结构分析 | 第36-42页 |
| ·材料与方法 | 第36-37页 |
| ·服务器与主要软件 | 第36页 |
| ·病毒 Cryo-EM 结构 | 第36页 |
| ·蛋白质晶体结构 | 第36页 |
| ·蛋白质氨基酸序列 | 第36页 |
| ·冷冻图像密度与晶体匹配 | 第36页 |
| ·蛋白σ1 假原子模型预测 | 第36-37页 |
| ·蛋白σ1 氨基酸序列分析 | 第37页 |
| ·结果 | 第37-40页 |
| ·蛋白λ2 和 T3D 原子模型晶体匹配 | 第37页 |
| ·外壳蛋白晶体匹配 | 第37-38页 |
| ·λ2 和σ1 相互作用 | 第38-39页 |
| ·蛋白σ1 序列分析和同源建模 | 第39-40页 |
| ·讨论 | 第40-42页 |
| 第五章 结论 | 第42-43页 |
| 参考文献 | 第43-48页 |
| 致谢 | 第48-49页 |
| 作者简历 | 第49页 |
