| 摘要 | 第1-5页 |
| Abstract | 第5-7页 |
| 目录 | 第7-9页 |
| 图表清单 | 第9-11页 |
| 注释表 | 第11-12页 |
| 第一章 绪论 | 第12-19页 |
| ·引言 | 第12-13页 |
| ·研究背景 | 第13-14页 |
| ·国内外研究现状 | 第14-15页 |
| ·本文研究的意义、创新点及主要内容 | 第15-18页 |
| ·研究意义 | 第15-16页 |
| ·主要创新点 | 第16-17页 |
| ·研究内容 | 第17-18页 |
| ·本章小结 | 第18-19页 |
| 第二章 实验数据处理与分类工具介绍 | 第19-27页 |
| ·引言 | 第19页 |
| ·实验数据的获取 | 第19-20页 |
| ·实验数据的预处理 | 第20-22页 |
| ·去除数据集中的冗余蛋白 | 第21页 |
| ·去除数据集中的分泌蛋白 | 第21-22页 |
| ·蛋白质表面氨基酸的预测 | 第22页 |
| ·分类工具 SVM 的介绍 | 第22-26页 |
| ·SVM 理论算法 | 第22-25页 |
| ·SVM 算法的软件实现 LIBSVM | 第25-26页 |
| ·本章小结 | 第26-27页 |
| 第三章 蛋白质表面特征提取与模型构建 | 第27-49页 |
| ·特征提取 | 第27-28页 |
| ·部分特征的计算方法 | 第28-30页 |
| ·特征分析 | 第30-43页 |
| ·蛋白质表面理化特征与蛋白质稳定性分析 | 第30-31页 |
| ·一级结构与蛋白质稳定性分析 | 第31-33页 |
| ·分子表面二级结构与蛋白质稳定性分析 | 第33-34页 |
| ·蛋白质分子表面无序区域与蛋白质稳定性分析 | 第34-36页 |
| ·N 端氨基酸与蛋白质稳定性的关系 | 第36-37页 |
| ·蛋白分子表面的 PEST 区域与蛋白质稳定性分析 | 第37-38页 |
| ·是否含有信号肽与蛋白质稳定性分析 | 第38-39页 |
| ·蛋白质表面跨膜区域的含量与蛋白质稳定的分析 | 第39-40页 |
| ·蛋白质表面低复杂度区域与蛋白质稳定性的分析 | 第40-41页 |
| ·蛋白质分子表面的翻译后修饰位点与蛋白质稳定性的分析 | 第41-43页 |
| ·样本构建与建模 | 第43-46页 |
| ·特征处理与评价指标 | 第43-45页 |
| ·模型构建 | 第45页 |
| ·预测结果 | 第45-46页 |
| ·结果评价 | 第46-48页 |
| ·与 SprotP 模型对比 | 第47页 |
| ·与 N 端规则所建模型对比 | 第47-48页 |
| ·本章小结 | 第48-49页 |
| 第四章 蛋白质浅层特征提取与分析 | 第49-64页 |
| ·浅层数据 | 第49-53页 |
| ·PDB 数据的搜集 | 第49-50页 |
| ·氨基酸深度的计算 | 第50-52页 |
| ·原子深度三维显示 | 第52-53页 |
| ·特征提取与分析 | 第53-63页 |
| ·理化特征分析 | 第53-54页 |
| ·一级结构特性分析 | 第54-56页 |
| ·二级结构特性分析 | 第56-58页 |
| ·Disorder 区域特性分析 | 第58-59页 |
| ·翻译后修饰特性分析 | 第59-61页 |
| ·PEST motif 特性分析 | 第61-62页 |
| ·跨膜区域特性分析 | 第62-63页 |
| ·本章小结 | 第63-64页 |
| 第五章 计算氨基酸深度的网络实现 | 第64-69页 |
| ·引言 | 第64页 |
| ·界面介绍及使用方法 | 第64-66页 |
| ·界面介绍 | 第64-65页 |
| ·使用方法 | 第65-66页 |
| ·网络应用程序的具体实现 | 第66-67页 |
| ·本章小结 | 第67-69页 |
| 第六章 总结与展望 | 第69-71页 |
| ·总结 | 第69-70页 |
| ·展望 | 第70-71页 |
| 参考文献 | 第71-75页 |
| 致谢 | 第75-76页 |
| 在学期间的研究成果及学术论文情况 | 第76页 |