| 中文摘要 | 第1-5页 |
| ABSTRACT | 第5-11页 |
| 前言 | 第11-13页 |
| 第一章文献综述 | 第13-32页 |
| ·蛋白及蛋白水解多肽国内外研究进展 | 第13-19页 |
| ·水解蛋白的来源研究近况 | 第13-16页 |
| ·蛋白水解生成活性多肽的研究进展 | 第16-19页 |
| ·蛋白质水解方法及蛋白水解酶 | 第16-17页 |
| ·蛋白水解生成多肽的研究进展 | 第17-19页 |
| ·高效液相色谱技术在生化上的应用研究进展 | 第19-21页 |
| ·高效液相凝胶排阻色谱（HPSEC）的应用研究进展 | 第19-20页 |
| ·高效液相反相色谱（RP-HPLC）的应用研究 | 第20-21页 |
| ·质谱技术在生化中的应用及发展近况 | 第21-25页 |
| ·不同离子化的方法及应用研究 | 第21-24页 |
| ·电子轰击电离（EI） | 第22页 |
| ·化学电离（CI） | 第22页 |
| ·快原子轰击电离（FAB） | 第22-23页 |
| ·电喷雾电离（ESI） | 第23页 |
| ·大气压化学电离（APCI） | 第23-24页 |
| ·基质辅助激光解吸电离（MALDI） | 第24页 |
| ·生物质谱研究应用的发展近况 | 第24-25页 |
| ·光散射技术在高分子及生物大分子领域的研究进展 | 第25-27页 |
| ·静态光散射技术在高分子及生物大分子领域的应用 | 第26页 |
| ·动态光散射技术在高分子及生物大分子领域的应用 | 第26-27页 |
| ·化学计量学在化工及生化中的应用 | 第27-30页 |
| ·回归分析 | 第27-28页 |
| ·人工神经网络 | 第28-30页 |
| ·主成分分析 | 第30页 |
| ·本课题研究主要内容 | 第30-32页 |
| 第二章 BSA－trypsin 体系酶解物反相色谱分析条件优化 | 第32-40页 |
| ·实验仪器与材料 | 第32-33页 |
| ·实验仪器与设备 | 第32页 |
| ·实验材料 | 第32-33页 |
| ·实验方法 | 第33-34页 |
| ·trypsin 酶活的测定 | 第33页 |
| ·BSA-trypsin 水解物的制备 | 第33页 |
| ·水解度的计算 | 第33-34页 |
| ·酶解产物的色谱分析 | 第34页 |
| ·结果与讨论 | 第34-39页 |
| ·紫外检测波长的选择 | 第34-35页 |
| ·反相色谱梯度洗脱条件的选择 | 第35-36页 |
| ·流动相中TFA 含量的选择 | 第36-38页 |
| ·流动相流速的选择 | 第38-39页 |
| ·小结 | 第39-40页 |
| 第三章 BSA-trypsin 体系酶解全过程反相色谱分析及液质联用解析 | 第40-53页 |
| ·实验仪器与材料 | 第40-41页 |
| ·实验仪器与设备 | 第40页 |
| ·实验材料 | 第40-41页 |
| ·实验方法 | 第41-43页 |
| ·BSA 二硫键的断裂 | 第41-42页 |
| ·BSA-trypsin 水解物的制备 | 第42页 |
| ·酶解产物的RP-HPLC 分析 | 第42页 |
| ·酶解产物的LC-ESI-MS/MS 分析 | 第42页 |
| ·质谱数据的分析——多肽序列的确定 | 第42-43页 |
| ·结果与讨论 | 第43-52页 |
| ·酶解过程水解度的计算 | 第43页 |
| ·酶解全过程反相色谱分析 | 第43-45页 |
| ·酶解全过程产物液质联用分析及所含多肽序列的确定 | 第45-50页 |
| ·BSA-胰蛋白酶体系酶解片段序列分析示例 | 第50-52页 |
| ·小结 | 第52-53页 |
| 第四章 BSA－trypsin 酶解产物多肽反相色谱保留行为预测 | 第53-62页 |
| ·理论基础 | 第53-55页 |
| ·多肽反相色谱保留行为预测方法 | 第53页 |
| ·最小二乘算法曲线拟合(least square linear regression) | 第53-54页 |
| ·岭回归算法曲线拟合(ridge regression) | 第54-55页 |
| ·实验拟合优度检验 | 第55页 |
| ·拟合所需数据来源 | 第55-56页 |
| ·酶解多肽反相色谱保留行为的预测 | 第56-61页 |
| ·不同方法对酶解多肽反相色谱保留时间的拟合 | 第56-60页 |
| ·不同模型预测多肽色谱保留时间的比较 | 第60-61页 |
| ·小结 | 第61-62页 |
| 第五章 BSA-trypsin 体系水解度值的神经网络拟合及活性多肽酶解释放动力学模型的建立 | 第62-79页 |
| ·基于酶解条件的水解度值模型 | 第62-70页 |
| ·BP 神经网络理论基础 | 第62-63页 |
| ·不同酶解条件下水解度值的数据来源 | 第63-67页 |
| ·水解度值神经网络模型的建立与验证 | 第67-68页 |
| ·模型结果的分析 | 第68-70页 |
| ·酶解多肽释放动力学模型 | 第70-78页 |
| ·模型建立基础 | 第70-71页 |
| ·不同水解度时酶解多肽含量的数据来源 | 第71-72页 |
| ·酶解多肽释放动力学模型的建立 | 第72-76页 |
| ·酶解多肽释放动力学模型的分析及应用 | 第76-78页 |
| ·小结 | 第78-79页 |
| 第六章 酪蛋白溶解及酶解过程中高级结构变化的研究 | 第79-87页 |
| ·酪蛋白分子简介及其高级结构研究近况 | 第79-80页 |
| ·实验仪器与材料 | 第80-81页 |
| ·材料与设备 | 第80页 |
| ·实验材料 | 第80-81页 |
| ·实验方法 | 第81页 |
| ·样品制备 | 第81页 |
| ·测试方法 | 第81页 |
| ·不同离子强度对酪蛋白胶束粒径的影响实验 | 第81页 |
| ·温度变化对酪蛋白胶束粒径的影响实验 | 第81页 |
| ·酶解过程中酪蛋白胶束粒径变化实验 | 第81页 |
| ·理论基础 | 第81-82页 |
| ·结果与讨论 | 第82-86页 |
| ·不同离子强度对酪蛋白胶束Rh 值的影响 | 第82-83页 |
| ·升温与降温过程中酪蛋白胶束Rh 值的变化规律 | 第83-85页 |
| ·酶解过程中酪蛋白胶束Rh 值的变化规律 | 第85-86页 |
| ·小结 | 第86-87页 |
| 第七章结论与展望 | 第87-89页 |
| ·结论 | 第87-88页 |
| ·展望 | 第88-89页 |
| 参考文献 | 第89-95页 |
| 发表论文及参加科研情况 | 第95-96页 |
| 附录 | 第96-106页 |
| 致谢 | 第106页 |
