| 摘要 | 第5-8页 |
| Abstract | 第8-10页 |
| 第一章 绪论 | 第15-39页 |
| 1.1 蛋白质翻译后修饰概述 | 第15-23页 |
| 1.1.1 蛋白质翻译后修饰意义及类别 | 第15-23页 |
| 1.1.2 蛋白质翻译后修饰的功能及相关疾病 | 第23页 |
| 1.2 蛋白质翻译后修饰的研究现状 | 第23-28页 |
| 1.2.1 蛋白质翻译后修饰位点的鉴别 | 第24-25页 |
| 1.2.2 蛋白质翻译后修饰序列数据库 | 第25-28页 |
| 1.3 生物信息学方法综述 | 第28-34页 |
| 1.3.1 序列比对分析的方法 | 第28-30页 |
| 1.3.2 机器学习方法 | 第30-32页 |
| 1.3.3 其他生物信息学方法 | 第32-34页 |
| 1.4 分子动力学模拟方法综述 | 第34-36页 |
| 1.4.1 分子动力学模拟的背景 | 第34页 |
| 1.4.2 分子力场 | 第34-36页 |
| 1.5 蛋白质氨基酸拓扑网络概述 | 第36-37页 |
| 1.5.1 蛋白质氨基酸拓扑网络概述 | 第36-37页 |
| 1.5.2 蛋白质氨基酸拓扑网络的研究现状 | 第37页 |
| 1.6 小结及文章概述 | 第37-39页 |
| 第二章 硝化酪氨酸结构数据库 | 第39-63页 |
| 2.1 硝化酪氨酸鉴别及其相关数据概述 | 第39-40页 |
| 2.2 数据收集 | 第40-41页 |
| 2.3 数据库结构及特色 | 第41-42页 |
| 2.4 结果I—数据库序列数据 | 第42-45页 |
| 2.4.1 硝化蛋白质物种及序列分布 | 第42-43页 |
| 2.4.2 硝化蛋白质结构统计结果 | 第43-44页 |
| 2.4.3 硝化酪氨酸位点序列位置特征 | 第44-45页 |
| 2.5 结果II—硝化蛋白质特征分析结果 | 第45-48页 |
| 2.5.1 硝化酪氨酸亲水性 | 第45-46页 |
| 2.5.2 硝化酪氨酸pKa | 第46-47页 |
| 2.5.3 硝化酪氨酸表面特性 | 第47-48页 |
| 2.6 结果III—硝化蛋白质的代谢通路与疾病 | 第48-50页 |
| 2.7 其他蛋白质翻译后修饰二级结构保守型分析 | 第50-52页 |
| 2.8 结果IV—蛋白质翻译后修饰二级结构保守性分析 | 第52-57页 |
| 2.9 结果V—蛋白质翻译后修饰功能保守性分析 | 第57-61页 |
| 2.10 小结与讨论 | 第61-63页 |
| 第三章 氧化类翻译后修饰—酪氨酸硝化的结构生物信息学分析 | 第63-97页 |
| 3.1 酪氨酸硝化的研究背景 | 第63-71页 |
| 3.1.1 酪氨酸硝化概述 | 第63-65页 |
| 3.1.2 酪氨酸硝化的机理 | 第65-66页 |
| 3.1.3 硝化蛋白质的实验报道 | 第66-71页 |
| 3.2 硝化蛋白质数据收集 | 第71-72页 |
| 3.3 酪氨酸硝化特征提取 | 第72-77页 |
| 3.4 方法介绍 | 第77-80页 |
| 3.4.1 改进的MDD聚类方法 | 第77-79页 |
| 3.4.2 mRMR特征优选方法 | 第79页 |
| 3.4.3 最近邻方法及交叉验证 | 第79-80页 |
| 3.4.4 分类预测结果的评价标准 | 第80页 |
| 3.5 结果I—硝化酪氨酸的结构特征 | 第80-89页 |
| 3.5.1 氨基酸对及氨基酸三角分布 | 第80-84页 |
| 3.5.2 酪氨酸近邻氨基酸环境 | 第84-85页 |
| 3.5.3 酪氨酸近邻原子分布 | 第85-87页 |
| 3.5.4 酪氨酸的表面可及性 | 第87-88页 |
| 3.5.5 酪氨酸二级结构倾向性 | 第88-89页 |
| 3.6 结果II—硝化酪氨酸位点的分类预测 | 第89-96页 |
| 3.6.1 基于改进MDD方法的硝化酪氨酸聚类 | 第89-91页 |
| 3.6.2 硝化酪氨酸的预测结果—留一法 | 第91-93页 |
| 3.6.3 硝化酪氨酸的预测结果—独立测试集 | 第93-95页 |
| 3.6.4 预测模型中使用的特征分布 | 第95-96页 |
| 3.7 小结及讨论 | 第96-97页 |
| 第四章 氧化类翻译后修饰—半胱氨酸硫代亚硝化结构生物信息学分析 | 第97-125页 |
| 4.1 半胱氨酸硫代亚硝化研究背景 | 第97-98页 |
| 4.1.1 半胱氨酸硫代亚硝化概述 | 第97页 |
| 4.1.2 半胱氨酸硫代亚硝化机制研究现状 | 第97-98页 |
| 4.2 血红蛋白硫代亚硝化 | 第98-103页 |
| 4.2.1 选择血红蛋白作为特例的原因 | 第98-99页 |
| 4.2.2 血红蛋白的R/T构象概述 | 第99-100页 |
| 4.2.3 血红蛋白的硫代亚硝化研究现状 | 第100-103页 |
| 4.3 硫代亚硝化半胱氨酸数据收集 | 第103页 |
| 4.4 方法介绍 | 第103-105页 |
| 4.5 血红蛋白分子动力学模拟参数设置 | 第105-107页 |
| 4.5.1 血红蛋白结构准备 | 第105页 |
| 4.5.2 血红蛋白力场参数及模拟过程 | 第105-107页 |
| 4.6 结果 | 第107-123页 |
| 4.6.1 血红蛋白模拟体系综合评价 | 第107-108页 |
| 4.6.2 亚硝化半胱氨酸近邻原子分布特征 | 第108-113页 |
| 4.6.3 亚硝化半胱氨酸的柔性结果 | 第113-116页 |
| 4.6.4 空间位阻影响半胱氨酸的亚硝化 | 第116-119页 |
| 4.6.5 血红蛋白分子模拟RMSD结果 | 第119-122页 |
| 4.6.6 亚硝化保护结构模型及其测试 | 第122-123页 |
| 4.7 小结与讨论 | 第123-125页 |
| 第五章 蛋白质氨基酸残基拓扑网络构建方法研究 | 第125-139页 |
| 5.1 蛋白质氨基酸拓扑网络构建方法概述 | 第125-126页 |
| 5.2 数据准备 | 第126-127页 |
| 5.3 待比较的网络构建方法 | 第127-128页 |
| 5.4 结果分析 | 第128-137页 |
| 5.4.1 氨基酸分布 | 第128-129页 |
| 5.4.2 氨基酸节点度均值 | 第129-131页 |
| 5.4.3 氨基酸节点度分布 | 第131-132页 |
| 5.4.4 不同种类氨基酸节点度 | 第132-134页 |
| 5.4.5 节点度与氨基酸属性的相关性 | 第134-137页 |
| 5.5 小结及讨论 | 第137-139页 |
| 第六章 基于蛋白质氨基酸拓扑网络的特征位点比对算法 | 第139-149页 |
| 6.1 特征位点比对方法I—氨基酸拓扑网络比对算法 | 第139-144页 |
| 6.1.1 拓扑网络矩阵化 | 第139-140页 |
| 6.1.2 网络比对算法 | 第140-141页 |
| 6.1.3 算法流程 | 第141页 |
| 6.1.4 网络比对过程示例 | 第141-142页 |
| 6.1.5 网络比对方法测试 | 第142-143页 |
| 6.1.6 氨基酸拓扑网络比对算法小结 | 第143-144页 |
| 6.2 特征位点比对方法II—基于拓扑指数的网络比对算法 | 第144-146页 |
| 6.2.1 拓扑网络指数化 | 第144页 |
| 6.2.2 网络相似度计算 | 第144-145页 |
| 6.2.3 算法流程 | 第145页 |
| 6.2.4 网络比对方法测试 | 第145-146页 |
| 6.2.5 基于拓扑指数比对算法小结 | 第146页 |
| 6.3 小结及讨论 | 第146-149页 |
| 第七章 总结与展望 | 第149-151页 |
| 参考文献 | 第151-167页 |
| 附录I | 第167-169页 |
| 附录II | 第169-170页 |
| 致谢 | 第170-171页 |
| 攻读学位期间发表的学术论文 | 第171-173页 |
