| 摘要 | 第6-8页 |
| ABSTRACT | 第8-9页 |
| 缩略语表 | 第10-11页 |
| 第一章 文献综述 | 第11-20页 |
| 1 炭疽杆菌的简介 | 第11-16页 |
| 1.1 炭疽杆菌的致病因素与致病机理 | 第11-13页 |
| 1.2 炭疽杆菌的S-层蛋白 | 第13-16页 |
| 2 炭疽芽孢杆菌疫苗的研究现状 | 第16-17页 |
| 3 炭疽杆菌的动物实验模型 | 第17-18页 |
| 4 炭疽杆菌蛋白质组学研究 | 第18页 |
| 5 本研究的目的与意义 | 第18-20页 |
| 第二章 炭疽杆菌A16R/Δsap及A16RΔsapΔeag的构建 | 第20-42页 |
| 1 材料和方法 | 第20-31页 |
| 1.1 材料 | 第20-21页 |
| 1.2 方法 | 第21-31页 |
| 2 结果与分析 | 第31-40页 |
| 2.1 重组质粒的构建 | 第31-35页 |
| 2.2 重组质粒转炭疽杆菌A16R的验证 | 第35-36页 |
| 2.3 A16RΔsap::spc突变株的验证 | 第36页 |
| 2.4 A16RΔsap::spc去抗性验证 | 第36-37页 |
| 2.5 重组质粒pKeag2转入A16RΔsap的验证 | 第37-38页 |
| 2.6 A16RΔsapΔeag::spc验证 | 第38-39页 |
| 2.7 质粒pCrePA去除A16RΔsapΔeag::spc的抗性 | 第39页 |
| 2.8 western blot验证 | 第39-40页 |
| 3 小结与讨论 | 第40-42页 |
| 3.1 小结 | 第40页 |
| 3.2 讨论 | 第40-42页 |
| 第三章 A16R及其突变株的生理生化及表型比较 | 第42-49页 |
| 1 材料和方法 | 第42-43页 |
| 1.1 材料 | 第42页 |
| 1.2 方法 | 第42-43页 |
| 2 结果与分析 | 第43-48页 |
| 2.1 生长曲线 | 第43-44页 |
| 2.2 A16R及其突变株糖代谢实验 | 第44-45页 |
| 2.3 S-层结构的比较 | 第45-48页 |
| 3 小结与讨论 | 第48-49页 |
| 3.1 小结 | 第48页 |
| 3.2 讨论 | 第48-49页 |
| 第四章 A16R及其突变株的毒力评价 | 第49-60页 |
| 1 材料和方法 | 第49-51页 |
| 1.1 材料 | 第49页 |
| 1.2 方法 | 第49-51页 |
| 2 结果与分析 | 第51-58页 |
| 2.1 芽孢和繁殖体计数及染色结果 | 第51-53页 |
| 2.2 动物攻毒实验 | 第53-58页 |
| 3 小结与讨论 | 第58-60页 |
| 3.1 小结 | 第58页 |
| 3.2 讨论 | 第58-60页 |
| 第五章 A16R及其突变株的比较蛋白质组学研究 | 第60-76页 |
| 1 材料和方法 | 第60-64页 |
| 1.1 材料 | 第60页 |
| 1.2 方法 | 第60-64页 |
| 2 结果与分析 | 第64-72页 |
| 2.1 不同时相各菌株菌体蛋白样品的双向电泳图谱 | 第64-65页 |
| 2.2 差异蛋白质鉴定 | 第65-67页 |
| 2.3 鉴定的差异蛋白质在细胞中的定位情况 | 第67页 |
| 2.4 鉴定的蛋白质功能分类分析 | 第67-68页 |
| 2.5 各时相不同菌株差异点的表达情况分析 | 第68-72页 |
| 3 小结与讨论 | 第72-76页 |
| 3.1 小结 | 第72-73页 |
| 3.2 讨论 | 第73-76页 |
| 第六章 总结和展望 | 第76-77页 |
| 1 总结 | 第76页 |
| 2 展望 | 第76-77页 |
| 参考文献 | 第77-80页 |
| 致谢 | 第80-81页 |
| 附录1 各种试剂盒使用步骤 | 第81-84页 |
| 附录2 实验中所用仪器设备 | 第84-85页 |
| 附录3 实验中所用试剂 | 第85-86页 |
| 附录4 培养基及溶液的配制 | 第86-88页 |
| 附录5 重组载体pKsap的构建流程 | 第88-89页 |
| 附录6 双向电泳图谱 | 第89-97页 |
| 附录7 炭疽杆菌双向电泳图谱中所鉴定蛋白质点的相关信息 | 第97-104页 |
