| 摘要 | 第1-4页 |
| Abstract | 第4-9页 |
| 主要符号对照表 | 第9-10页 |
| 第1章 前言 | 第10-24页 |
| ·简单翻译后修饰组蛋白合成 | 第12-18页 |
| ·半胱氨酸介导的蛋白质修饰方法 | 第12-14页 |
| ·非天然氨基酸嵌入方法 | 第14-15页 |
| ·蛋白质化学全合成 | 第15-16页 |
| ·蛋白质化学半合成 | 第16-18页 |
| ·泛素化修饰组蛋白合成 | 第18-22页 |
| ·固相合成异肽键 | 第19页 |
| ·辅基参与的蛋白质半合成方法 | 第19-20页 |
| ·赖氨酸侧链巯基化辅助构建异肽键 | 第20-21页 |
| ·非天然异肽键 | 第21-22页 |
| ·其他方法 | 第22页 |
| ·翻译后修饰组蛋白的合成方法总结 | 第22-24页 |
| 第2章 多肽酰肼连接的一锅法高效合成翻译后修饰组蛋白 | 第24-55页 |
| ·本章引言 | 第24-26页 |
| ·结果和讨论 | 第26-40页 |
| ·顺序连接合成修饰组蛋白H3K4me3的困难 | 第26-28页 |
| ·“一锅法”合成策略的提出及模型测试 | 第28-32页 |
| ·“一锅法”合成修饰组蛋白H3K4me3 | 第32-35页 |
| ·“一锅法”合成修饰组蛋白H4K16ac | 第35-38页 |
| ·构建甲基化和乙酰化修饰的核小体 | 第38-40页 |
| ·本章小结 | 第40页 |
| ·实验部分 | 第40-55页 |
| ·实验仪器和试剂 | 第40-41页 |
| ·实验操作 | 第41-44页 |
| ·实验数据 | 第44-55页 |
| 第3章 酸敏感辅基促进的泛素化组蛋白H2B的化学全合成 | 第55-78页 |
| ·本章引言 | 第55-56页 |
| ·结果和讨论 | 第56-66页 |
| ·合成方法设计 | 第56-58页 |
| ·辅基Dme促进的多肽酰肼连接 | 第58-60页 |
| ·泛素酰肼Ub[1-75]-NHNH2的制备 | 第60-61页 |
| ·化学全合成泛素化修饰组蛋白xH2B-K34ub | 第61-63页 |
| ·化学全合成泛素化修饰组蛋白hH2B-K120ub | 第63-66页 |
| ·本章小结 | 第66页 |
| ·实验部分 | 第66-78页 |
| ·实验仪器和试剂 | 第66-67页 |
| ·实验操作 | 第67-70页 |
| ·实验数据 | 第70-78页 |
| 第4章 化学全合成泛素化组蛋白H2A-K13/15ub | 第78-94页 |
| ·本章引言 | 第78-79页 |
| ·结果和讨论 | 第79-85页 |
| ·合成策略的设计 | 第79-80页 |
| ·多肽片段的合成 | 第80-81页 |
| ·化学全合成H2A-K15ub | 第81-82页 |
| ·化学全合成H2A-K13ub | 第82-83页 |
| ·H2A-K15ub修饰核小体和 53BP1复合物的制备 | 第83-85页 |
| ·本章小结 | 第85页 |
| ·实验部分 | 第85-94页 |
| ·试剂和仪器 | 第85-86页 |
| ·实验操作 | 第86-87页 |
| ·实验数据 | 第87-94页 |
| 第5章 化学全合成乙酰化和泛素化双修饰的组蛋白H3 | 第94-113页 |
| ·本章引言 | 第94-95页 |
| ·结果和讨论 | 第95-105页 |
| ·合成目标的选择 | 第95-96页 |
| ·合成路线的设计 | 第96-99页 |
| ·多肽片段的合成 | 第99-100页 |
| ·化学全合成yH3-K56ac-K122ub | 第100-103页 |
| ·乙酰化和泛素化双修饰H3-H4四聚体组装 | 第103-105页 |
| ·本章小结 | 第105页 |
| ·实验部分 | 第105-113页 |
| ·试剂和仪器 | 第105-106页 |
| ·实验操作 | 第106-108页 |
| ·实验数据 | 第108-113页 |
| 第6章 结论 | 第113-115页 |
| ·研究总结 | 第113-114页 |
| ·需进一步开展的工作 | 第114-115页 |
| 参考文献 | 第115-126页 |
| 致谢 | 第126-128页 |
| 个人简历、在学期间发表的学术论文与研究成果 | 第128页 |
