| 摘要 | 第1-8页 |
| Abstract | 第8-10页 |
| 缩略语表 | 第10-11页 |
| 1 文献综述 | 第11-24页 |
| ·免疫磁珠(IMB)研究进展 | 第11-13页 |
| ·IMB简介 | 第11页 |
| ·IMB的性质 | 第11页 |
| ·IMB研究现状 | 第11-12页 |
| ·IMB分离技术 | 第12-13页 |
| ·IMB的应用 | 第13-17页 |
| ·微生物检测 | 第13-14页 |
| ·细胞分离和提纯 | 第14-15页 |
| ·临床诊断及治疗 | 第15-17页 |
| ·生物大分子纯化 | 第17页 |
| ·磁珠的制备 | 第17-20页 |
| ·磁性微粒的物理制备方法 | 第18页 |
| ·磁珠的化学制备方法 | 第18-20页 |
| ·GST融合蛋白 | 第20-21页 |
| ·免疫佐剂 | 第21-23页 |
| ·传统佐剂 | 第21页 |
| ·新型免疫佐剂 | 第21-23页 |
| ·研究目的与意义 | 第23-24页 |
| 2 材料与方法 | 第24-38页 |
| ·材料 | 第24-29页 |
| ·菌种及实验动物 | 第24页 |
| ·标准抗原与疫苗 | 第24页 |
| ·主要仪器 | 第24-25页 |
| ·主要化学药品及试剂 | 第25页 |
| ·主要溶液和试剂的配制 | 第25-29页 |
| ·方法 | 第29-38页 |
| ·蛋白的诱导表达及纯化 | 第29-31页 |
| ·酶联免疫吸附试验(间接ELISA) | 第31页 |
| ·鸡抗GST多克隆抗体的制备与纯化 | 第31-34页 |
| ·IMB的制备 | 第34-36页 |
| ·IMB捕获GST标签融合蛋白 | 第36页 |
| ·IMB对鸡的佐剂效应试验 | 第36-38页 |
| 3 结果与分析 | 第38-58页 |
| ·蛋白诱导表达及纯化结果 | 第38-40页 |
| ·GST蛋白的高效表达及纯化结果 | 第38页 |
| ·GS-HA1融合蛋白的诱导表达及纯化结果 | 第38-40页 |
| ·GST-HA1融合蛋白Western blot分析 | 第40页 |
| ·鸡抗GST多克隆抗体的制备与纯化 | 第40-47页 |
| ·鸡抗GST标签蛋白免疫血清抗体效价测定结果 | 第40-41页 |
| ·鸡抗GST多克隆抗体与GST反应的ELISA检测 | 第41-45页 |
| ·鸡抗GST多克隆抗体纯化结果 | 第45-47页 |
| ·鸡抗GST多克隆抗体特异性检测(Western blot) | 第47页 |
| ·IMB-GSTAb的制备 | 第47-53页 |
| ·化学共沉淀法合成磁珠结果 | 第47-48页 |
| ·多克隆抗体最佳偶联条件选择结果 | 第48-51页 |
| ·最佳封闭条件 | 第51-52页 |
| ·磁珠偶联抗体蛋白的SDS-PAGE检测 | 第52-53页 |
| ·IMB-GSTAb捕获GST-HA1融合蛋白 | 第53-56页 |
| ·IMB-GSTAb与GST标签融合蛋白最佳作用时间和温度 | 第53-55页 |
| ·IMB-GSTAb对GST-HA1融合蛋白的最大捕获量 | 第55页 |
| ·IMB-GSTAb捕获GST-HA1融合蛋白的SDS-PAGE检测 | 第55-56页 |
| ·IMB-GSTAb对鸡的佐剂效应试验 | 第56-58页 |
| ·动物安全性试验结果 | 第56页 |
| ·IMB-GSTAb佐剂效应试验结果 | 第56-58页 |
| 4 讨论 | 第58-62页 |
| ·IMB-GSTAb对鸡的佐剂效应 | 第58页 |
| ·IMB-GSTAb的生物安全性 | 第58-59页 |
| ·IMB-GSTAb的制备及目的蛋白捕获 | 第59页 |
| ·磁珠的合成 | 第59-61页 |
| ·合成磁珠的表面修饰 | 第61-62页 |
| 5 结论 | 第62-63页 |
| 参考文献 | 第63-69页 |
| 附录Ⅰ: 动物安全性试验图片(部分) | 第69-70页 |
| 附录Ⅱ: 鼠抗GST单克隆抗体试验方法和结果 | 第70-74页 |
| 致谢 | 第74页 |
