| 学位论文数据集 | 第4-5页 |
| 摘要 | 第5-7页 |
| ABSTRACT | 第7-8页 |
| 符号说明 | 第15-16页 |
| 第一章 绪论 | 第16-28页 |
| 1.1 利什曼原虫过氧化物酶 | 第16-19页 |
| 1.1.1 血红素过氧化物酶概要 | 第17页 |
| 1.1.2 利什曼原虫过氧化物酶简介 | 第17-18页 |
| 1.1.3 利什曼原虫过氧化物酶和细胞色素C过氧化物酶差异 | 第18-19页 |
| 1.1.4 利什曼原虫过氧化物酶生物医学应用 | 第19页 |
| 1.2 类弹性蛋白多肽 | 第19-21页 |
| 1.2.1 弹性蛋白 | 第19-20页 |
| 1.2.2 类弹性蛋白多肽 | 第20-21页 |
| 1.3 小泛素相关修饰蛋白SUMO | 第21-23页 |
| 1.3.1 泛素介绍 | 第21-22页 |
| 1.3.2 SUMO简介 | 第22页 |
| 1.3.3 SUMO结合机制 | 第22-23页 |
| 1.4 D-氨基酸氧化酶 | 第23-25页 |
| 1.4.1 DAAO的发现及生理学作用 | 第23-24页 |
| 1.4.2 DAAO的催化机制 | 第24页 |
| 1.4.3 DAAO的应用 | 第24-25页 |
| 1.5 5-羟甲基糠醛氧化酶 | 第25-26页 |
| 1.5.1 HMFO简介及其应用 | 第25-26页 |
| 1.5.2 HMFO催化机理 | 第26页 |
| 1.6 课题研究意义和内容 | 第26-28页 |
| 第二章 利什曼原虫过氧化物酶的表达修饰 | 第28-62页 |
| 2.1 引言 | 第28页 |
| 2.2 实验材料 | 第28-30页 |
| 2.2.1 菌株与质粒 | 第28页 |
| 2.2.2 试剂 | 第28-30页 |
| 2.2.3 引物设计 | 第30页 |
| 2.3 载体的构建与表达 | 第30-46页 |
| 2.3.1 pET28a-LmP载体的构建 | 第31-34页 |
| 2.3.2 pEET28a-6ELP-LmP载体的构建 | 第34-35页 |
| 2.3.3 pET28a-LmP-6ELP载体的构建 | 第35-38页 |
| 2.3.4 pET28a-SUMO-LmP载体的构建 | 第38-40页 |
| 2.3.5 pET28a-LmP-SUMO载体的构建 | 第40-41页 |
| 2.3.6 重组蛋白的表达 | 第41页 |
| 2.3.7 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳 | 第41-42页 |
| 2.3.8 重组蛋白的纯化 | 第42-44页 |
| 2.3.9 标准曲线绘制 | 第44-45页 |
| 2.3.10 圆二色谱 | 第45页 |
| 2.3.11 荧光测量 | 第45页 |
| 2.3.12 酶活测定 | 第45-46页 |
| 2.4 实验结果与讨论 | 第46-59页 |
| 2.4.1 pET28a-LmP载体的构建 | 第46-47页 |
| 2.4.2 pET28a-6ELP-LmP载体的构建 | 第47-48页 |
| 2.4.3 pET28a-LmP-6ELP载体的构建 | 第48-50页 |
| 2.4.4 pET28a-SUMO-LmP载体的构建 | 第50-51页 |
| 2.4.5 pET28a-LmP-SUMO载体的构建 | 第51-52页 |
| 2.4.6 重组蛋白的表达和纯化 | 第52-54页 |
| 2.4.7 标准曲线的测定 | 第54页 |
| 2.4.8 圆二色谱表征 | 第54-57页 |
| 2.4.9 荧光光谱 | 第57-59页 |
| 2.4.10 酶活测定 | 第59页 |
| 2.5 本章小结 | 第59-62页 |
| 第三章 利什曼原虫过氧化物酶与D-氨基酸氧化酶融合表达 | 第62-70页 |
| 3.1 引言 | 第62页 |
| 3.2 实验材料 | 第62-63页 |
| 3.2.1 菌株与质粒 | 第62页 |
| 3.2.2 酶及试剂 | 第62-63页 |
| 3.2.3 培养基及溶液配制 | 第63页 |
| 3.3 pETDuet-LmP-DAAO载体构建与表达 | 第63-66页 |
| 3.3.1 pETDuet-LmP-DAAO载体的构建 | 第63-64页 |
| 3.3.2 融合蛋白表达及纯化 | 第64-65页 |
| 3.3.3 丙酮酸钠标准曲线的制作 | 第65页 |
| 3.3.4 酶活测定 | 第65-66页 |
| 3.4 结果分析 | 第66-69页 |
| 3.4.1 pETDuet-LmP-DAAO载体的构建 | 第66-67页 |
| 3.4.2 pETDuet-LmP-DAAO载体的表达及蛋白的纯化 | 第67-68页 |
| 3.4.3 标准曲线的绘制 | 第68-69页 |
| 3.4.4 酶活测定 | 第69页 |
| 3.5 本章小结 | 第69-70页 |
| 第四章 利什曼原虫过氧化物酶与5-羟甲基糠醛氧化酶混合连续反应 | 第70-76页 |
| 4.1 引言 | 第70页 |
| 4.2 5-羟甲基糠醛氧化酶的表达及纯化 | 第70页 |
| 4.3 测定5-羟甲基糠醛氧化酶酶活 | 第70-71页 |
| 4.4 结果分析 | 第71-74页 |
| 4.4.1 HMFO的表达及纯化 | 第71-72页 |
| 4.4.2 HMFO酶活的测定 | 第72-74页 |
| 4.5 本章小结 | 第74-76页 |
| 第五章 结论 | 第76-78页 |
| 参考文献 | 第78-86页 |
| 附录 | 第86-88页 |
| 致谢 | 第88-90页 |
| 研究成果及发表的论文 | 第90-92页 |
| 作者及导师简介 | 第92-93页 |
| 附件 | 第93-94页 |
