| 致谢 | 第1-8页 |
| 摘要 | 第8-9页 |
| 第一章 IgG Fc 受体研究进展 | 第9-29页 |
| 1 Fc 受体的分类和命名 | 第9-14页 |
| 2 IgG Fc 受体的生物学特性 | 第14-17页 |
| ·FcγRⅠ(CD64) | 第14-15页 |
| ·FcγRⅡ(CD32) | 第15-16页 |
| ·FcγRⅢ(CD16) | 第16-17页 |
| ·boFcγ2R | 第17页 |
| ·moFcγRⅣ | 第17页 |
| 3 Fc γ R的信号转导 | 第17-20页 |
| ·激活型受体的信号转导 | 第17-18页 |
| ·抑制型受体的信号转导 | 第18-20页 |
| 4 Fc γ R的免疫学功能 | 第20-23页 |
| ·调节抗体介导的免疫细胞活化 | 第20-21页 |
| ·介导抗体亚类的不同免疫功能 | 第21页 |
| ·介导细胞吞噬作用 | 第21页 |
| ·介导ADCC作用 | 第21-22页 |
| ·介导树突状细胞抗原提呈 | 第22-23页 |
| 5 FcγR与抗体的相互作用 | 第23-28页 |
| ·FcγR三维结构 | 第23-24页 |
| ·FcγR与抗体的相互作用 | 第24-27页 |
| ·FcγR的激活模型 | 第27-28页 |
| 6 FcγR药物靶标研究 | 第28-29页 |
| 第二章 ovFcγ2R cDNA克隆 | 第29-39页 |
| 1 前言 | 第29页 |
| 2 材料 | 第29-30页 |
| ·菌种、质粒、酶 | 第29页 |
| ·试剂配制与分子克隆方法 | 第29页 |
| ·试验动物 | 第29页 |
| ·主要试剂盒 | 第29-30页 |
| 3 方法 | 第30-34页 |
| ·ovFcγ2R cDNA 克隆 | 第30-34页 |
| ·ovFcγ2R 序列分析 | 第34页 |
| 4 结果 | 第34-38页 |
| ·ovFcγ2R编码区(ORF)基因的扩增 | 第35页 |
| ·重组质粒 T—OV2R—ORF的酶切及PCR鉴定 | 第35-36页 |
| ·重组质粒T-OV2R-3'的酶切及PCR鉴定 | 第36-37页 |
| ·ovFcγ2R cDNA序列 | 第37-38页 |
| 5 讨论 | 第38-39页 |
| ·ovFcγ2R cDNA克隆 | 第38页 |
| ·RACE扩增技术的效率 | 第38页 |
| ·ovFcγ2R cDNA序列分析 | 第38-39页 |
| 第三章 ovFcγ2R基因的原核表达 | 第39-45页 |
| 1 前言 | 第39页 |
| 2 材料与方法 | 第39-41页 |
| ·菌种、质粒、酶 | 第39页 |
| ·原核表达质粒pETov2R的构建 | 第39-40页 |
| ·ovFcγ2R胞外区的诱导表达 | 第40页 |
| ·ovFcγ2R胞外区表达蛋白的纯化与复性 | 第40-41页 |
| ·SDS-PAGE和 Western blot | 第41页 |
| 3 结果 | 第41-44页 |
| ·ovFcγ2R原核表达质粒pETov2R的构建 | 第41-42页 |
| ·ovFcγ2R重组蛋白的表达与检测 | 第42-44页 |
| ·ovFcγ2R重组蛋白的纯化与复性 | 第44页 |
| 4 讨论 | 第44-45页 |
| 第四章 ovFcγ2R重组真核表达质粒的构建及绵羊抗鸡红细胞IgG的制备 | 第45-50页 |
| 1 前言 | 第45页 |
| 2 材料与方法 | 第45-48页 |
| ·菌株、质粒、酶 | 第45页 |
| ·真核表达质粒pc3ov2R的构建 | 第45-46页 |
| ·超纯真核表达质粒pc3ov2R制备 | 第46页 |
| ·绵羊抗鸡红细胞(RBC)高免血清的制备 | 第46-47页 |
| ·抗鸡红细胞(RBC)IgG的分离和纯化 | 第47-48页 |
| 3 结果 | 第48-49页 |
| ·ovFcγ2R真核表达质粒pc3ov2R的构建 | 第48-49页 |
| ·抗鸡红细胞(RBC)高免血消的制备 | 第49页 |
| ·DEAE纤维素离子交换层析纯化羊抗鸡红细胞(RBC)IgG | 第49页 |
| 4 讨论 | 第49-50页 |
| 第五章 研究总结 | 第50-51页 |
| 参考文献 | 第51-58页 |
| 英文摘要 | 第58-59页 |
