| 摘要 | 第1-12页 |
| ABSTRACT | 第12-15页 |
| 第一篇 前言 | 第15-39页 |
| 第一章 文献综述 | 第16-39页 |
| ·有机溶剂中的酶催化 | 第16-23页 |
| ·酶催化的优点与限制 | 第16-18页 |
| ·有机溶剂(介质)对酶催化的影响 | 第18-20页 |
| ·催化剂工程 | 第20-23页 |
| ·手性药物和手性化合物及其合成 | 第23-26页 |
| ·手性药物 | 第24-25页 |
| ·手征性农药 | 第25页 |
| ·手性化合物的制备方法 | 第25-26页 |
| ·S-CPBA的应用与合成研究 | 第26-34页 |
| ·S-CPBA的应用 | 第27-28页 |
| ·S-CPBA的合成研究 | 第28-34页 |
| ·不对称合成 | 第28-30页 |
| ·消旋体拆分合成 | 第30-34页 |
| ·S-CPBA合成方法述评 | 第34页 |
| ·本文的研究思路 | 第34-36页 |
| 参考文献 | 第36-39页 |
| 第二篇 含盐有机溶剂系统中脂肪酶催化的转酯化反应 | 第39-61页 |
| 第二章 有机相酶催化反应中盐／盐水合物对的作用 | 第40-50页 |
| ·引言 | 第40页 |
| ·实验原理 | 第40-43页 |
| ·用水活度描述水对酶催化行为的影响 | 第40-41页 |
| ·盐／盐水合物控制有机溶剂中的水活度 | 第41-43页 |
| ·实验材料与方法 | 第43-44页 |
| ·实验材料 | 第43页 |
| ·主要设备 | 第43页 |
| ·实验方法 | 第43-44页 |
| ·实验结果与讨论 | 第44-49页 |
| ·预平衡法和直接加盐法的比较 | 第44-47页 |
| ·酶反应初速度的比较 | 第47-48页 |
| ·酶反应过程的比较 | 第48-49页 |
| ·小结 | 第49页 |
| 参考文献 | 第49-50页 |
| 第三章 盐系中统脂肪酶的固定化及其催化活力 | 第50-61页 |
| ·引言 | 第50-51页 |
| ·实验材料与方法 | 第51-55页 |
| ·实验用酶 | 第51页 |
| ·实验试剂 | 第51-52页 |
| ·实验仪器 | 第52页 |
| ·酶固定化方法 | 第52页 |
| ·分析方法 | 第52-55页 |
| ·结果与讨论 | 第55-59页 |
| ·固定化脂肪酶水解活力和蛋白质含量 | 第55-56页 |
| ·固定化酶的转酯化活力 | 第56-57页 |
| ·冻干保护剂对脂肪酶催化活力的影响 | 第57-58页 |
| ·固定化酶反应过程曲线 | 第58-59页 |
| ·小结 | 第59-60页 |
| 参考文献 | 第60-61页 |
| 第三篇 有机溶剂中脂肪酶催化手性醇的拆分 | 第61-141页 |
| 第四章 无溶剂体系脂肪酶催化转酯化拆分α-苯乙醇 | 第62-79页 |
| ·引言 | 第62-65页 |
| ·苯乙醇的性质和应用 | 第62页 |
| ·α-苯乙醇的生物法拆分进展 | 第62-65页 |
| ·本章的研究目的 | 第65页 |
| ·材料与方法 | 第65-68页 |
| ·化学试剂 | 第65页 |
| ·实验用脂肪酶 | 第65-66页 |
| ·酯标准品的制备 | 第66页 |
| ·脂肪酶催化转酯化反应方法 | 第66-67页 |
| ·气相色谱法定性与定量分析 | 第67-68页 |
| ·酶粉中蛋白含量的测定 | 第68页 |
| ·酶的选择 | 第68-71页 |
| ·酶的来源 | 第68-69页 |
| ·酶的初筛 | 第69-70页 |
| ·酶的复筛 | 第70-71页 |
| ·酶催化转酯化条件的优化 | 第71-77页 |
| ·温度的影响 | 第72-73页 |
| ·底物浓度的影响 | 第73-74页 |
| ·酶量的影响 | 第74-75页 |
| ·高底物浓度下温度的影响 | 第75页 |
| ·摇床转速的影响 | 第75-77页 |
| ·酶的重复使用效率 | 第77页 |
| ·小结 | 第77-78页 |
| 参考文献 | 第78-79页 |
| 第五章 手性α-氰基-3-苯氧基苄醇的液相色谱分离 | 第79-95页 |
| ·引言 | 第79页 |
| ·手性氰醇的分析测试进展 | 第79-81页 |
| ·手性化合物的分离机理 | 第79-80页 |
| ·刷型手性固定相简介 | 第80-81页 |
| ·实验部分 | 第81-82页 |
| ·仪器设备 | 第81-82页 |
| ·试剂 | 第82页 |
| ·实验方法 | 第82页 |
| ·实验结果与讨论 | 第82-93页 |
| ·氰醇的分离 | 第82-92页 |
| ·氰醇的分离机理探讨 | 第92-93页 |
| ·小结 | 第93-94页 |
| 参考文献 | 第94-95页 |
| 第六章 溶剂中脂肪酶催化醇解反应拆分α-氰基-3-苯氧基苄醇乙酯 | 第95-123页 |
| ·引言 | 第95-96页 |
| ·材料与方法 | 第96-99页 |
| ·化学试剂 | 第96页 |
| ·脂肪酶来源 | 第96页 |
| ·实验原理 | 第96-97页 |
| ·实验操作步骤 | 第97页 |
| ·分析及测定方法 | 第97-99页 |
| ·酶的选择 | 第99-102页 |
| ·脂肪酶的初步筛选 | 第99-101页 |
| ·脂肪酶的复筛 | 第101-102页 |
| ·溶剂的选择 | 第102-106页 |
| ·22号酶反应结果: | 第103-104页 |
| ·24号酶反应结果: | 第104-105页 |
| ·33号酶反应结果: | 第105-106页 |
| ·醇的选择 | 第106-110页 |
| ·22号酶反应结果 | 第107-109页 |
| ·24号酶反应结果 | 第109-110页 |
| ·酶反应体系的确定 | 第110-111页 |
| ·酶催化反应条件的优化 | 第111-122页 |
| ·溶剂水含量的影响 | 第111-112页 |
| ·反应时间的影响 | 第112-113页 |
| ·温度的影响 | 第113-114页 |
| ·醇与CPBAc的摩尔比例的影响 | 第114页 |
| ·摇床转速的影响 | 第114-115页 |
| ·酶量对反应的影响 | 第115-116页 |
| ·底物浓度对反应的影响 | 第116-117页 |
| ·产物抑制的影响 | 第117页 |
| ·酶重复利用的考察 | 第117-119页 |
| ·酶催化反应的时间过程曲线 | 第119-121页 |
| ·酶反应的放大 | 第121-122页 |
| ·小结 | 第122页 |
| 参考文献 | 第122-123页 |
| 第七章 有机相脂肪酶催化反应动力学及其在手性醇拆分中的应用 | 第123-141页 |
| ·酶促转酯化反应机理分析 | 第123-128页 |
| ·多底物酶促反应历程的Cleland表示法介绍 | 第123页 |
| ·双-双反应(Bi-Bi Reactions) | 第123-125页 |
| ·脂肪酶催化拆分手性化合物的反应机制 | 第125-126页 |
| ·脂肪酶催化反应机理和动力学探讨 | 第126-128页 |
| ·反应动力学模型的推导 | 第128-132页 |
| ·没有抑制时脂肪酶催化反应动力学的推导 | 第129-131页 |
| ·有抑制时脂肪酶催化反应动力学 | 第131-132页 |
| ·α-苯乙醇的酶催化转酯化反应动力学 | 第132-135页 |
| ·模型的简化 | 第132-133页 |
| ·模型参数和拟合结果 | 第133-135页 |
| ·酶催化CPBAc醇解反应动力学 | 第135-138页 |
| ·醇解反应动力学模型的推导 | 第135-136页 |
| ·模型参数和拟合结果 | 第136-138页 |
| ·小结 | 第138-139页 |
| 符号说明 | 第139-140页 |
| 参考文献 | 第140-141页 |
| 第四篇 结束语 | 第141-147页 |
| 第八章 结论与建议 | 第142-147页 |
| ·结论 | 第142-146页 |
| ·含盐有机溶剂系统中脂肪酶的转酯反应 | 第142页 |
| ·手性CPBAc和CPBA的分析方法 | 第142-143页 |
| ·有机溶剂中脂肪催化手性醇的拆分 | 第143-144页 |
| ·有机溶剂中脂肪酶催化反应动力学 | 第144-146页 |
| ·建议 | 第146-147页 |
| 已发表的论文 | 第147-148页 |
| 致谢 | 第148页 |
