| 摘要 | 第3-4页 |
| Abstract | 第4页 |
| 第一章 绪论 | 第7-15页 |
| 1.1 组蛋白 | 第7-9页 |
| 1.1.1 组蛋白的结构特点与功能 | 第7-8页 |
| 1.1.2 组蛋白提取与纯化方法研究的进展 | 第8-9页 |
| 1.2 Sepharose-4B亲和色谱柱 | 第9-11页 |
| 1.2.1 亲和色谱介绍 | 第9-10页 |
| 1.2.2 亲和色谱的性能指标 | 第10-11页 |
| 1.2.3 Sepharose -4B亲和色谱 | 第11页 |
| 1.3 生物磁珠 | 第11-12页 |
| 1.4 研究的内容、目的意义 | 第12-14页 |
| 1.4.1 研究的内容 | 第12-13页 |
| 1.4.2 研究的意义 | 第13-14页 |
| 1.5 技术路线 | 第14-15页 |
| 第二章 组蛋白的提取与纯化 | 第15-24页 |
| 2.1 前言 | 第15页 |
| 2.2 材料和方法 | 第15-21页 |
| 2.2.1 材料与试剂 | 第15-16页 |
| 2.2.2 实验仪器 | 第16页 |
| 2.2.3 试剂的配制 | 第16-19页 |
| 2.2.4 核心组蛋白的提取与纯化 | 第19-20页 |
| 2.2.5 还原性SDS-PAGE | 第20-21页 |
| 2.2.6 BCA法测定总蛋白含量 | 第21页 |
| 2.3 结果与分析 | 第21-23页 |
| 2.3.1 核心组蛋白提取与纯化结果 | 第21-23页 |
| 2.4 讨论 | 第23-24页 |
| 第三章 组蛋白-Sepharose-4B亲和色谱柱制备和分离牛奶酪蛋白组分中与组蛋白起作用蛋白 | 第24-34页 |
| 3.1 前言 | 第24页 |
| 3.2 材料和方法 | 第24-29页 |
| 3.2.1 材料与试剂 | 第24-25页 |
| 3.2.2 实验仪器 | 第25页 |
| 3.2.3 试剂的配制 | 第25-27页 |
| 3.2.4 核心组蛋白-Sepharose-4B亲和色谱柱的制备 | 第27-28页 |
| 3.2.5 新鲜生牛奶的预处理 | 第28页 |
| 3.2.6 组蛋白-Sepharose-4B亲和色谱柱分离牛奶酪蛋白组分中与组蛋白相互作用的蛋白 | 第28页 |
| 3.2.7 目标蛋白PrP~c-Sepharose-4B亲和色谱柱的制备 | 第28-29页 |
| 3.2.8 PrP~c-Sepharose-4B亲和色谱柱分离组蛋白中与PrP~c相互作用的组蛋白 | 第29页 |
| 3.3 结果和讨论 | 第29-33页 |
| 3.3.1 新鲜生牛奶处理结果 | 第29-30页 |
| 3.3.2 组蛋白-Sepharose-4B亲和色谱柱分离牛奶酪蛋白组分中与组蛋白相互作用蛋白结果 | 第30-31页 |
| 3.3.3 PrP~c-Sepharose-4B亲和色谱柱捕抓牛奶酪蛋白组分中与组蛋白相互作用蛋白结果 | 第31-33页 |
| 3.4 结果和讨论 | 第33-34页 |
| 第四章 组蛋白H3-羧基磁珠的制备与筛选材料中与组蛋白H3相互作用的蛋白 | 第34-47页 |
| 4.1 前言 | 第34-35页 |
| 4.2 材料和方法 | 第35-40页 |
| 4.2.1 材料与试剂 | 第35页 |
| 4.2.2 实验仪器 | 第35-36页 |
| 4.2.3 试剂的配制 | 第36-38页 |
| 4.2.4 组蛋白H3偶联羧基磁珠 | 第38-39页 |
| 4.2.5 组蛋白H3-羧基磁珠在材料中与和组蛋白H3相互作用的蛋白 | 第39-40页 |
| 4.3 结果与分析 | 第40-46页 |
| 4.3.1 组蛋白H3-羧基磁珠的制备结果 | 第40-41页 |
| 4.3.2 组蛋白H3-羧基磁珠分离牛奶酪蛋白组分中与组蛋白H3相互作用蛋白结果 | 第41-42页 |
| 4.3.3 组蛋白H3-羧基磁珠分离选牛奶上清组分中与组蛋白相互作用蛋白结果 | 第42-45页 |
| 4.3.4 组蛋白H3-羧基磁珠分离抓兔血浆中与组蛋白H3相互作用蛋白结果 | 第45-46页 |
| 4.4 讨论 | 第46-47页 |
| 第五章 总结与展望 | 第47-49页 |
| 5.1 总结 | 第47-48页 |
| 5.2 创新点 | 第48页 |
| 5.3 展望 | 第48-49页 |
| 参考文献 | 第49-54页 |
| 致谢 | 第54页 |
