| 摘要 | 第5-7页 |
| Abstract | 第7-8页 |
| 第1章 绪论 | 第12-23页 |
| 1.1 肽聚糖 | 第12-13页 |
| 1.2 肽聚糖合成代谢 | 第13-17页 |
| 1.2.1 肽聚糖合成 | 第13-14页 |
| 1.2.2 大肠杆菌肽聚糖合成相关酶类 | 第14-17页 |
| 1.3 肽聚糖降解代谢 | 第17-20页 |
| 1.3.1 肽聚糖降解 | 第17-18页 |
| 1.3.2 大肠杆菌肽聚糖降解相关酶类 | 第18-20页 |
| 1.4 研究目的及意义 | 第20-23页 |
| 1.4.1 研究目的 | 第20-21页 |
| 1.4.2 研究意义 | 第21-23页 |
| 第2章 MpaA基因克隆、纯化、结晶与结构解析 | 第23-35页 |
| 2.1 实验材料和方法 | 第23-28页 |
| 2.1.1 菌株、基因组和载体 | 第23页 |
| 2.1.2 试剂和工具酶 | 第23-24页 |
| 2.1.3 主要仪器 | 第24页 |
| 2.1.4 基因克隆 | 第24-27页 |
| 2.1.5 蛋白分离与纯化 | 第27-28页 |
| 2.2 实验结果 | 第28-32页 |
| 2.2.1 mpaA基因扩增结果 | 第28-29页 |
| 2.2.2 内切酶双酶切 | 第29页 |
| 2.2.3 质粒转化及阳性克隆筛选 | 第29页 |
| 2.2.4 蛋白纯化 | 第29-32页 |
| 2.3 MpaA晶体的筛选与优化 | 第32-33页 |
| 2.4 晶体结构解析 | 第33-34页 |
| 2.5 本章小结 | 第34-35页 |
| 第3章 MpaA结构与功能研究 | 第35-43页 |
| 3.1 MpaA总体结构 | 第35-37页 |
| 3.2 MpaA同源蛋白序列分析 | 第37-38页 |
| 3.3 MpaA活性位点分析 | 第38-40页 |
| 3.3.1 MpaA活性中心结构 | 第38-39页 |
| 3.3.2 MpaA活性位点的loop结构 | 第39-40页 |
| 3.4 MpaA与Vh-MpaA活性腔结构对比 | 第40-42页 |
| 3.5 本章小结 | 第42-43页 |
| 第4章 AspR基因克隆、纯化、结晶与结构解析 | 第43-52页 |
| 4.1 实验材料和方法 | 第43-45页 |
| 4.1.1 菌株、基因组和载体 | 第43页 |
| 4.1.2 试剂和工具酶 | 第43页 |
| 4.1.3 主要仪器 | 第43-44页 |
| 4.1.4 基因克隆 | 第44-45页 |
| 4.1.5 蛋白的分离与纯化 | 第45页 |
| 4.2 实验结果 | 第45-48页 |
| 4.2.1 aspR基因扩增结果 | 第45页 |
| 4.2.2 NdeI和XhoI双酶切 | 第45-46页 |
| 4.2.3 质粒转化及阳性克隆筛选 | 第46页 |
| 4.2.4 AspR重组蛋白纯化 | 第46-48页 |
| 4.3 AspR蛋白晶体的筛选与优化 | 第48-49页 |
| 4.4 晶体结构解析 | 第49-50页 |
| 4.5 本章小结 | 第50-52页 |
| 第5章 AspR结构与功能研究 | 第52-58页 |
| 5.1 apo-AspR的三维结构 | 第52-53页 |
| 5.2 AspR-L-Asp复合物与AspR-D-Asp复合物三维结构 | 第53页 |
| 5.3 活性中心的结构分析 | 第53-57页 |
| 5.3.1 AspR活性中心分析 | 第53-55页 |
| 5.3.2 AspR催化机制 | 第55-56页 |
| 5.3.3 氨基酸消旋酶催化对的保守性 | 第56-57页 |
| 5.4 本章小结 | 第57-58页 |
| 结语 | 第58-59页 |
| 参考文献 | 第59-65页 |
| 致谢 | 第65-66页 |
| 攻读学位期间取得的科研成果 | 第66页 |