摘要 | 第5-7页 |
Abstract | 第7-8页 |
第一章 绪论 | 第14-18页 |
1.1 有机相体系水解酶催化多功能性研究 | 第14-15页 |
1.2 小分子与酶催化反应的调控作用 | 第15-16页 |
1.3 本论文的研究目的与内容 | 第16页 |
参考文献 | 第16-18页 |
第二章 水解酶催化多功能性与调控研究进展 | 第18-58页 |
2.1 水解酶在有机相中的催化多功能性 | 第18-42页 |
2.1.1 非水酶学的由来 | 第18-19页 |
2.1.2 水解酶催化非天然底物的酰基转移反应 | 第19-21页 |
2.1.3 水解酶催化氧化反应 | 第21-24页 |
2.1.4 水解酶催化碳-碳键形成反应 | 第24-30页 |
2.1.5 水解酶催化杂原子-碳键形成反应 | 第30-35页 |
2.1.6 水解酶催化多组分/串联反应 | 第35-42页 |
2.2 小分子对酶催化反应的调控作用 | 第42-52页 |
2.2.1 水对有机相中酶催化反应的影响 | 第42-45页 |
2.2.2 水模拟物对酶催化反应的促进作用 | 第45-46页 |
2.2.3 媒介体和漆酶的协同作用 | 第46-48页 |
2.2.4 全氟脂肪酸和细胞色素P450酶的协同催化氧化 | 第48-51页 |
2.2.5 胺、盐、冠醚等对水解酶催化拆分效果的影响 | 第51-52页 |
参考文献 | 第52-58页 |
第三章 CALB催化多功能性及酰胺的调控 | 第58-79页 |
3.1 引言 | 第58-59页 |
3.2 实验部分 | 第59-64页 |
3.2.1 实验试剂 | 第59-60页 |
3.2.2 实验仪器与方法 | 第60-61页 |
3.2.3 硝基苯乙烯类化合物的合成 | 第61页 |
3.2.4 CALB/乙酰胺催化Michael加成反应 | 第61页 |
3.2.5 CALB催化酰化拆分反应 | 第61页 |
3.2.6 加成产物表征数据 | 第61-64页 |
3.3 CALB/乙酰胺催化Michael加成反应 | 第64-72页 |
3.3.1 酶源和酰胺对Michael加成反应的影响 | 第64-65页 |
3.3.2 CALB催化活性中心的研究 | 第65-66页 |
3.3.3 CALB催化与底物结构的影响 | 第66-68页 |
3.3.4 CALB/乙酰胺协同催化机理的研究 | 第68-72页 |
3.3.5 CALB催化Michael加成的立体选择性 | 第72页 |
3.4 CALB催化仲丁醇拆分与酰胺的调控 | 第72-75页 |
3.4.1 CALB催化仲丁醇拆分与酰胺结构的影响 | 第73-74页 |
3.4.2 CALB催化酰化反应与甲酰胺抑制作用研究 | 第74-75页 |
3.5 CALB与酰胺分子结合方式研究 | 第75-77页 |
3.6 小结 | 第77-78页 |
参考文献 | 第78-79页 |
第四章 PPL催化不对称aldol反应与小分子调控 | 第79-92页 |
4.1 引言 | 第79-80页 |
4.2 实验部分 | 第80-81页 |
4.2.1 实验试剂 | 第80页 |
4.2.2 实验仪器与方法 | 第80-81页 |
4.2.3 PPL催化aldol反应 | 第81页 |
4.2.4 合成氘代甲酰胺 | 第81页 |
4.2.5 产物的表征数据 | 第81页 |
4.3 PPL催化不对称aldol反应的调控研究 | 第81-87页 |
4.3.1 PPL催化不对称aldol反应及其活性中心的研究 | 第82-83页 |
4.3.2 溶剂对PPL催化不对称aldol反应影响 | 第83-84页 |
4.3.3 酰胺结构对PPL催化不对称aldol反应影响 | 第84-85页 |
4.3.4 小分子含量对PPL催化不对称aldol反应影响 | 第85-86页 |
4.3.5 反应时间对PPL催化不对称aldol反应影响 | 第86-87页 |
4.4 PPL催化不对称aldol反应与小分子调控机理 | 第87-89页 |
4.4.1 水和甲酰胺对酶促反应的作用机理 | 第87-88页 |
4.4.2 小分子促进酶催化的机理研究 | 第88-89页 |
4.5 PPL催化aldol/脱水反应与小分子调控 | 第89-90页 |
4.6 小结 | 第90-91页 |
参考文献 | 第91-92页 |
第五章 水解酶催化多组分反应合成螺噁嗪化合物 | 第92-126页 |
5.1 引言 | 第92-93页 |
5.2 实验部分 | 第93-103页 |
5.2.1 实验试剂 | 第93-94页 |
5.2.2 实验仪器与方法 | 第94-95页 |
5.2.3 硝基苯乙烯类化合物的合成 | 第95页 |
5.2.4 Aldol产物的合成 | 第95页 |
5.2.5 CALB酶催化螺噁嗪类产物的合成 | 第95-96页 |
5.2.6 PPL催化不对称aldol反应 | 第96页 |
5.2.7 PPL/CALB双酶催化串联反应 | 第96页 |
5.2.8 螺噁嗪产物的表征数据 | 第96-103页 |
5.3 CALB催化多组分反应合成螺噁嗪化合物 | 第103-106页 |
5.3.1 CALB/乙酰胺催化多组分反应的发现 | 第103-104页 |
5.3.2 CALB催化多组分反应机理的验证 | 第104-106页 |
5.4 CALB催化多组分反应与组分的选择 | 第106-117页 |
5.4.1 CALB催化多组分反应及其酶活性中心的研究 | 第109-110页 |
5.4.2 酶量对CALB催化多组分反应的影响 | 第110-111页 |
5.4.3 酰胺结构对CALB催化多组分反应的影响 | 第111-112页 |
5.4.4 酰胺量对CALB催化多组分反应的影响 | 第112页 |
5.4.5 底物比例对CALB催化多组分反应的影响 | 第112-113页 |
5.4.6 CALB催化多组分反应的条件优化 | 第113-114页 |
5.4.7 CALB催化多组分反应与底物结构关系 | 第114-117页 |
5.5 螺噁嗪化合物的荧光性质研究 | 第117-119页 |
5.6 PPL/CALB双酶催化串联合成手性螺噁嗪化合物 | 第119-123页 |
5.6.1 化学/酶串联法合成手性螺噁嗪化合物 | 第119-120页 |
5.6.2 PPL/CALB双酶催化串联合成手性螺噁嗪化合物 | 第120页 |
5.6.3 PPL/CALB双酶催化串联反应的条件优化 | 第120-122页 |
5.6.4 PPL/CALB双酶催化串联的底物扩展 | 第122-123页 |
5.7 小结 | 第123-124页 |
参考文献 | 第124-126页 |
第六章 水解酶催化双Michael加成合成螺[5.5]十一烷衍生物 | 第126-143页 |
6.1 引言 | 第126-127页 |
6.2 实验部分 | 第127-130页 |
6.2.1 实验试剂 | 第127-128页 |
6.2.2 实验仪器与方法 | 第128页 |
6.2.3 (1E,4E)-1,5-二芳基-1,4-二烯-3-戊酮类化合物的合成 | 第128页 |
6.2.4 DA酶催化螺[5.5]十一烷类化合物的合成 | 第128-129页 |
6.2.5 螺[5.5]十一烷类化合物的表征数据 | 第129-130页 |
6.3 DA酶催化双Michael加成反应 | 第130-133页 |
6.3.1 螺[5.5]十一烷衍生物结构解析 | 第131-133页 |
6.4 水解酶催化双Michael加成的条件优化 | 第133-139页 |
6.4.1 酶源对DA酶催化双Michael加成的影响 | 第133-134页 |
6.4.2 酶量对DA酶催化双Michael加成的影响 | 第134-135页 |
6.4.3 底物比例对DA酶催化双Michael加成的影响 | 第135-136页 |
6.4.4 含水量对DA酶催化双Michael加成的影响 | 第136页 |
6.4.5 温度对DA酶催化双Michael加成的影响 | 第136-137页 |
6.4.6 合成产率与时间关系 | 第137-139页 |
6.5 DA酶催化双Michael加成与底物结构关系 | 第139-140页 |
6.6 小结 | 第140-141页 |
参考文献 | 第141-143页 |
第七章 总结和展望 | 第143-146页 |
附录 | 第146-157页 |
攻读博士学位期间发表论文 | 第157-158页 |
致谢 | 第158页 |