| 摘要 | 第1-5页 |
| ABSTRACT | 第5-9页 |
| 引言 | 第9-11页 |
| 第一章 文献综述 | 第11-20页 |
| ·研究背景 | 第11-15页 |
| ·转基因产品 | 第11-12页 |
| ·转基因产品检测技术 | 第12-13页 |
| ·DNA 检测方法 | 第13页 |
| ·蛋白免疫检测方法 | 第13-14页 |
| ·转基因快速检测方法的应用现状 | 第14-15页 |
| ·Bt 抗虫植物基因工程的研究进展 | 第15-16页 |
| ·Bt 杀虫蛋白的应用 | 第15页 |
| ·Bt 杀虫蛋白 Cry2A | 第15-16页 |
| ·Bt 杀虫蛋白的表达 | 第16页 |
| ·胶体金免疫层析技术的研究进展 | 第16-20页 |
| ·胶体金免疫层析的基本原理 | 第16-17页 |
| ·胶体金免疫技术的应用 | 第17-20页 |
| 第二章 Cry2A 杀虫蛋白在大肠杆菌中的表达 | 第20-39页 |
| ·实验材料、试剂与仪器 | 第20-22页 |
| ·实验材料 | 第20页 |
| ·主要试剂 | 第20-22页 |
| ·主要设备 | 第22页 |
| ·实验方法 | 第22-29页 |
| ·水稻密码子优化的 cry2A 基因序列分析 | 第22-23页 |
| ·cry2A 基因表达载体的构建 | 第23-25页 |
| ·Cry2A 重组蛋白的诱导表达 | 第25-27页 |
| ·Cry2A 重组蛋白的纯化与复性 | 第27-28页 |
| ·Cry2A 重组蛋白的生物活性测定 | 第28-29页 |
| ·结果与分析 | 第29-37页 |
| ·重组表达载体 pET-30a(+)/Cry2A 的构建 | 第29-34页 |
| ·Cry2A 重组蛋白的诱导表达 | 第34-36页 |
| ·Cry2A 重组蛋白的纯化与复性 | 第36页 |
| ·Cry2A 重组蛋白的纯化与复性 | 第36-37页 |
| ·Cry2A 重组蛋白的生物活性测定 | 第37页 |
| ·讨论 | 第37-39页 |
| 第三章 胶体金免疫层析速测卡的研制 | 第39-58页 |
| ·实验材料、试剂与仪器 | 第39-41页 |
| ·实验材料 | 第39页 |
| ·主要试剂 | 第39-40页 |
| ·主要仪器 | 第40-41页 |
| ·实验方法 | 第41-48页 |
| ·兔抗 Cry2A 多克隆抗体的制备和纯化 | 第41-43页 |
| ·胶体金的制备 | 第43-44页 |
| ·胶体金标记抗体的制备与纯化 | 第44-45页 |
| ·检测线最佳包被量的测定 | 第45页 |
| ·速测卡各组分的制备 | 第45-46页 |
| ·速测卡的组装 | 第46页 |
| ·速测卡检测实验 | 第46-48页 |
| ·结果与分析 | 第48-54页 |
| ·兔抗 Cry2A 多克隆抗体的 Western blot 验证 | 第48页 |
| ·兔抗 Cry2A 多克隆抗体效价的测定 | 第48页 |
| ·胶体金制备 | 第48-49页 |
| ·胶体金标记抗体最适 pH | 第49页 |
| ·胶体金标记抗体最佳标金量 | 第49-50页 |
| ·胶体金标记抗体的制备与纯化 | 第50-51页 |
| ·检测线最佳包被量 | 第51页 |
| ·速测卡的组装 | 第51-52页 |
| ·速测卡检测结果判读 | 第52页 |
| ·速测卡的灵敏性检测, | 第52-53页 |
| ·速测卡的特异性检测 | 第53-54页 |
| ·速测卡的稳定性检测 | 第54页 |
| ·讨论 | 第54-58页 |
| ·关于抗体 | 第55页 |
| ·关于胶体金的制备 | 第55-56页 |
| ·关于胶体金标记 | 第56页 |
| ·关于硝酸纤维素膜 | 第56页 |
| ·关于假阳性和假阴性 | 第56-58页 |
| 全文小结 | 第58-59页 |
| 参考文献 | 第59-65页 |
| 附录 | 第65-66页 |
| 攻读硕士学位期间的论文和专利 | 第66-67页 |
| 致谢 | 第67页 |