| 摘要 | 第1-6页 |
| ABSTRACT | 第6-13页 |
| 第一章 前言 | 第13-25页 |
| ·桑叶概况 | 第13页 |
| ·多酚氧化酶 | 第13-15页 |
| ·多酚氧化酶的发现 | 第14页 |
| ·多酚氧化酶在植物体内的功能 | 第14-15页 |
| ·多酚氧化酶的提取方法 | 第15页 |
| ·多酚氧化酶的纯化方法 | 第15-18页 |
| ·沉淀法 | 第15-16页 |
| ·层析法 | 第16-17页 |
| ·超滤和透析 | 第17-18页 |
| ·双水相萃取 | 第18页 |
| ·电泳技术 | 第18页 |
| ·多酚氧化酶的固定化 | 第18-21页 |
| ·酶固定化意义 | 第18-19页 |
| ·常用的固定化载体 | 第19-20页 |
| ·固定化方法 | 第20-21页 |
| ·多酚氧化酶的应用 | 第21-23页 |
| ·研究课题简介 | 第23-25页 |
| ·课题来源 | 第23页 |
| ·主要研究内容 | 第23页 |
| ·研究的技术路线 | 第23-25页 |
| 第二章 桑叶多酚氧化酶的提取方法 | 第25-34页 |
| ·材料与仪器 | 第25-26页 |
| ·主要材料与试剂 | 第25页 |
| ·仪器与设备 | 第25-26页 |
| ·试验方法 | 第26-28页 |
| ·蛋白质测定方法 | 第26页 |
| ·桑叶PPO总酶活力测定 | 第26-27页 |
| ·PPO比活力测定 | 第27页 |
| ·桑叶多酚氧化酶的提取方法确定 | 第27-28页 |
| ·丙酮辅助法提取条件的确定 | 第28页 |
| ·结果与分析 | 第28-33页 |
| ·提取方法确定结果 | 第28-29页 |
| ·单因素试验结果 | 第29-31页 |
| ·正交试验 | 第31-33页 |
| ·本章小结 | 第33-34页 |
| 第三章 桑叶多酚氧化酶的纯化 | 第34-44页 |
| ·材料与仪器 | 第34-35页 |
| ·主要材料与试剂 | 第34页 |
| ·仪器与设备 | 第34-35页 |
| ·试验方法 | 第35-37页 |
| ·硫酸铵分级沉淀 | 第35页 |
| ·透析除盐 | 第35页 |
| ·等电点测定 | 第35-36页 |
| ·离子交换色谱 | 第36页 |
| ·电泳检测 | 第36-37页 |
| ·结果与分析 | 第37-42页 |
| ·硫酸铵分级沉淀结果 | 第37页 |
| ·等电点的测定 | 第37-38页 |
| ·阴离子交换色谱纯化 | 第38-39页 |
| ·洗脱峰酶活力测定 | 第39-40页 |
| ·洗脱峰纯度检测 | 第40-41页 |
| ·桑叶多酚氧化酶分子量测定 | 第41-42页 |
| ·本章小结 | 第42-44页 |
| 第四章 桑叶多酚氧化酶固定化方法研究 | 第44-60页 |
| ·材料与仪器 | 第44-45页 |
| ·主要材料与试剂 | 第44页 |
| ·仪器与设备 | 第44-45页 |
| ·试验方法 | 第45-48页 |
| ·固定化酶活测定方法 | 第45页 |
| ·固定化载体筛选 | 第45-46页 |
| ·海藻酸钠固定桑叶多酚氧化酶条件优化 | 第46-47页 |
| ·磁性Fe_3O_4协同海藻酸钠固定桑叶多酚氧化酶 | 第47-48页 |
| ·结果与分析 | 第48-59页 |
| ·桑叶多酚氧化酶载体筛选 | 第48-49页 |
| ·海藻酸钠固定桑叶多酚氧化酶的研究 | 第49-54页 |
| ·磁性Fe_3O_4协同海藻酸钠固定桑叶多酚氧化酶 | 第54-59页 |
| ·本章小结 | 第59-60页 |
| 第五章 抑制剂的筛选和酶学性质分析 | 第60-71页 |
| ·材料与仪器 | 第60-61页 |
| ·主要材料与试剂 | 第60页 |
| ·仪器与设备 | 第60-61页 |
| ·试验方法 | 第61-62页 |
| ·不同抑制剂对桑叶多酚氧化酶的酶活抑制效果 | 第61页 |
| ·固定化酶与游离酶最适温度比较 | 第61页 |
| ·固定化酶的最适pH值 | 第61-62页 |
| ·固定化酶与游离酶的Km值 | 第62页 |
| ·固定化酶的反应次数 | 第62页 |
| ·磁性海藻酸钠与非磁性海藻酸钠固定化酶结构分析 | 第62页 |
| ·结果与分析 | 第62-70页 |
| ·抗坏血酸对多酚氧化酶的抑制作用 | 第62-63页 |
| ·NaHSO_3对多酚氧化酶的抑制作用 | 第63-64页 |
| ·L-半胱氨酸对多酚氧化酶的抑制作用 | 第64-65页 |
| ·固定化酶与游离酶最适温度比较结果 | 第65页 |
| ·固定化酶的最适pH值 | 第65-66页 |
| ·固定化酶的Km值 | 第66-67页 |
| ·固定化酶的操作稳定性 | 第67-68页 |
| ·采用扫描电子显微镜进行结构观察 | 第68-70页 |
| ·本章小结 | 第70-71页 |
| 第六章 结论与展望 | 第71-73页 |
| ·结论 | 第71-72页 |
| ·本文创新点 | 第72页 |
| ·展望 | 第72-73页 |
| 参考文献 | 第73-80页 |
| 附录(Appendix) | 第80-81页 |
| 致谢 | 第81-82页 |
| 攻读学位期间发表的论文 | 第82页 |