| 摘要 | 第4-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 第一章 绪论 | 第11-19页 |
| 1.1 生物催化硝化反应 | 第11-12页 |
| 1.1.1 生物催化硝化反应 | 第11页 |
| 1.1.2 大豆过氧化物酶 | 第11-12页 |
| 1.1.2.1 大豆过氧化物酶的提取纯化 | 第12页 |
| 1.1.2.2 大豆过氧化物酶的应用 | 第12页 |
| 1.2 酶的纳米级固定化 | 第12-15页 |
| 1.2.1 酶的固定化 | 第12-13页 |
| 1.2.2 纳米级固定化酶的研究现状 | 第13-14页 |
| 1.2.2.1 传统纳米级固定化酶载体的研究 | 第13-14页 |
| 1.2.2.2 新型纳米级固定化酶载体的研究 | 第14页 |
| 1.2.3 纳米级固定化酶的应用与展望 | 第14-15页 |
| 1.3 不饱和脂肪酸的硝化反应 | 第15-17页 |
| 1.3.1 硝基不饱和脂肪酸及其生理意义 | 第15-16页 |
| 1.3.2 硝基不饱和脂肪酸的化学合成 | 第16-17页 |
| 1.3.3 硝基不饱和脂肪酸的生物合成 | 第17页 |
| 1.4 本论文的研究意义与内容 | 第17-19页 |
| 第二章 大豆过氧化物酶的提取及初步纯化 | 第19-32页 |
| 2.1 前言 | 第19页 |
| 2.2 实验材料 | 第19-20页 |
| 2.2.1 原料 | 第19页 |
| 2.2.2 仪器 | 第19-20页 |
| 2.2.3 药品试剂 | 第20页 |
| 2.2.4 缓冲液的配制 | 第20页 |
| 2.3 实验方法 | 第20-23页 |
| 2.3.1 酶的提取 | 第20-22页 |
| 2.3.2 硫铵沉淀 | 第22页 |
| 2.3.3 丙酮沉淀 | 第22页 |
| 2.3.4 分析方法 | 第22-23页 |
| 2.3.4.1 酶活测定 | 第22-23页 |
| 2.3.4.2 蛋白浓度测定 | 第23页 |
| 2.3.4.3 酶纯度测定 | 第23页 |
| 2.4 结果与讨论 | 第23-31页 |
| 2.4.1 酶原液提取条件优化 | 第23-27页 |
| 2.4.2 硫铵沉淀优化 | 第27-28页 |
| 2.4.3 丙酮沉淀优化 | 第28-30页 |
| 2.4.4 考马斯亮蓝标准曲线 | 第30页 |
| 2.4.5 大豆皮过氧化物酶的提取纯化结论 | 第30-31页 |
| 2.5 本章小结 | 第31-32页 |
| 第三章 纳米花固定化酶的合成与表征 | 第32-44页 |
| 3.1 前言 | 第32页 |
| 3.2 实验材料 | 第32-33页 |
| 3.2.1 原料 | 第32页 |
| 3.2.2 仪器 | 第32-33页 |
| 3.2.3 试剂 | 第33页 |
| 3.2.4 缓冲液的配制 | 第33页 |
| 3.3 实验方法 | 第33-35页 |
| 3.3.1 纳米花固定化酶的合成 | 第33-34页 |
| 3.3.2 纳米花固定化酶的结构表征 | 第34页 |
| 3.3.2.1 扫描电子显微镜（SEM） | 第34页 |
| 3.3.2.2 透射电子显微镜(TEM) | 第34页 |
| 3.3.2.3 红外分析(FT-IR) | 第34页 |
| 3.3.2.4 X-Ray粉末衍射测试（XRD） | 第34页 |
| 3.3.2.5 能谱分析（EDS） | 第34页 |
| 3.3.3 纳米花固定化酶的催化活性表征 | 第34-35页 |
| 3.3.3.1 纳米花固定化酶包埋率测定 | 第34-35页 |
| 3.3.3.2 纳米花固定化酶酶含量测定 | 第35页 |
| 3.3.3.3 纳米花固定化酶活性测定 | 第35页 |
| 3.3.3.4 纳米花固定化酶重复性 | 第35页 |
| 3.4 结果与讨论 | 第35-43页 |
| 3.4.1 纳米花固定化酶的形貌表征 | 第35-39页 |
| 3.4.1.1 纳米花固定化酶的SEM图像 | 第36页 |
| 3.4.1.2 纳米花固定化酶的TEM图像 | 第36-37页 |
| 3.4.1.3 时间对纳米花固定化酶的影响 | 第37-38页 |
| 3.4.1.4 酶浓度对纳米花固定化酶的影响 | 第38-39页 |
| 3.4.2 纳米花固定化酶的结构表征 | 第39-41页 |
| 3.4.2.1 纳米花固定化酶的红外图谱 | 第39页 |
| 3.4.2.2 X-Ray衍射分析图谱（XRD） | 第39-40页 |
| 3.4.2.3 能谱分析（EDS） | 第40-41页 |
| 3.4.3 纳米花固定化酶的催化活性 | 第41-43页 |
| 3.4.3.1 不同初始酶浓度纳米花固定化酶的包埋率和蛋白含量 | 第41-42页 |
| 3.4.3.2 不同酶浓度纳米花固定化酶的酶活 | 第42-43页 |
| 3.4.3.3 纳米花固定化酶的循环性 | 第43页 |
| 3.5 本章小结 | 第43-44页 |
| 第四章 硝基油酸的合成与表征 | 第44-55页 |
| 4.1 前言 | 第44页 |
| 4.2 实验材料 | 第44-46页 |
| 4.2.1 原料 | 第44-45页 |
| 4.2.2 仪器 | 第45页 |
| 4.2.3 药品试剂 | 第45-46页 |
| 4.3 实验方法 | 第46-48页 |
| 4.3.1 硝基油酸的合成反应方程式 | 第46页 |
| 4.3.2 硝基油酸的化学合成 | 第46页 |
| 4.3.3 硝基油酸的生物合成 | 第46-47页 |
| 4.3.4 硝基油酸的分离纯化 | 第47页 |
| 4.3.4.1 展开剂的选择与优化 | 第47页 |
| 4.3.4.2 制备板分离 | 第47页 |
| 4.3.5 硝基油酸的表征 | 第47-48页 |
| 4.3.5.1 红外光谱（FT-IR检测条件） | 第47页 |
| 4.3.5.2 核磁共振（NMR检测条件） | 第47-48页 |
| 4.3.5.3 液质联用（LC-MS检测条件） | 第48页 |
| 4.4 结果与讨论 | 第48-54页 |
| 4.4.1 展开剂选择与优化 | 第48-49页 |
| 4.4.1.1 展开剂选择 | 第48-49页 |
| 4.4.1.2 优化结果 | 第49页 |
| 4.4.2 硝基油酸的化学合成 | 第49-53页 |
| 4.4.2.1 红外分析 | 第49-50页 |
| 4.4.2.2 核磁分析 | 第50-52页 |
| 4.4.2.3 液质联用 | 第52-53页 |
| 4.4.3 硝基油酸的生物合成 | 第53-54页 |
| 4.4.3.1 红外分析 | 第53页 |
| 4.4.3.2 核磁分析 | 第53-54页 |
| 4.5 本章小结 | 第54-55页 |
| 结论 | 第55-56页 |
| 参考文献 | 第56-60页 |
| 致谢 | 第60页 |